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- PDB-3tju: Crystal structure of human granzyme H with an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tju
タイトルCrystal structure of human granzyme H with an inhibitor
要素
  • Ac-PTSY-CMK inhibitor
  • Granzyme H
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serine protease / Cytolysis / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolytic granule / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / protein maturation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / killing of cells of another organism / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / extracellular space / membrane
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-acetyl-L-prolyl-L-threonyl-N-[(2R,3S)-4-chloro-3-hydroxy-1-(4-hydroxyphenyl)butan-2-yl]-L-serinamide / Granzyme H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wang, L. / Zhang, K. / Wu, L. / Tong, L. / Sun, F. / Fan, Z.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2012
タイトル: Structural insights into the substrate specificity of human granzyme H: the functional roles of a novel RKR motif
著者: Wang, L. / Zhang, K. / Wu, L. / Liu, S. / Zhang, H. / Zhou, Q. / Tong, L. / Sun, F. / Fan, Z.
履歴
登録2011年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22013年7月3日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Granzyme H
B: Ac-PTSY-CMK inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0275
ポリマ－25,7382
非ポリマー2883
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area10960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.239, 63.239, 144.782
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Granzyme H / GzmH / CCP-X / Cathepsin G-like 2 / CTSGL2 / Cytotoxic T-lymphocyte proteinase / Cytotoxic serine ...GzmH / CCP-X / Cathepsin G-like 2 / CTSGL2 / Cytotoxic T-lymphocyte proteinase / Cytotoxic serine protease C / CSP-C


分子量: 25211.432 Da / 分子数: 1 / 変異: D103N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GZMH, CGL2, CTSGL2 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosseta(DE3)
参照: UniProt: P20718, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Ac-PTSY-CMK inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 527.011 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence is a synthetic construct.
参照: 1-acetyl-L-prolyl-L-threonyl-N-[(2R,3S)-4-chloro-3-hydroxy-1-(4-hydroxyphenyl)butan-2-yl]-L-serinamide
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR (CHAIN B) IS ACE-PRO-THR-SER-TYR-CHLOROMETHYLKETONE. UPON ...THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR (CHAIN B) IS ACE-PRO-THR-SER-TYR-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO SER 197 FORMING A HEMIACETAL AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 59
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.26 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Li2SO4, 0.1M Bicine (pH 8.5), 25% (w/v) PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月21日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator, liquid nitrogen cooling
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 8741 / Num. obs: 8689 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -0.5 / 冗長度: 35.5 % / Biso Wilson estimate: 50.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 58.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 22.2 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 12.7 / Num. unique all: 843 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3TK9

3tk9


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 29.31 / SU ML: 0.281 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.862 / ESU R Free: 0.372 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2885 406 4.7 %RANDOM
Rwork0.2294 8198 --
obs0.232 8604 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.94 Å2 / Biso mean: 34.7543 Å2 / Biso min: 16.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.24 Å20 Å20 Å2
2--4.24 Å20 Å2
3----8.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1796 0 15 30 1841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.591.9722461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3915226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.78522.95871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.40915302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8061513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211353
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5491.51138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03121833
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6653680
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7654.5628
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 23 -
Rwork0.262 596 -
obs--99.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9579-0.0466-0.34041.83280.34023.4663-0.0163-0.08110.0529-0.07480.05340.0577-0.1868-0.0121-0.0370.01370.002-0.00690.0105-0.0080.07688.847-28.9114.9243
26.357-8.0284-3.006216.936913.946316.5765-0.2251-0.28590.16390.3095-0.27130.17680.136-0.81470.49640.0902-0.02720.01710.1088-0.02170.077811.3744-36.706415.5725
311.4816-4.3307-7.60741.73772.86265.04110.1640.60410.2936-0.0450.0155-0.1804-0.1105-0.4147-0.17950.3735-0.0324-0.1540.5754-0.11010.121717.2413-34.69917.9052
40.3207-0.1328-0.45580.85721.31212.22270.15470.08820.023-0.10380.0456-0.1459-0.2762-0.0135-0.20030.07920.0365-0.01730.03240.00150.26648.3779-28.42534.3877
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A16 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 5
3X-RAY DIFFRACTION3A250 - 252
4X-RAY DIFFRACTION4A254 - 288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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