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万見
- PDB-3tjh: 42F3-p3A1/H2-Ld complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tjh
タイトル42F3-p3A1/H2-Ld complex
要素
  • 42F3 alpha
  • 42F3 beta
  • H2-Ld SBM2
  • p3A1
キーワードIMMUNE SYSTEM / IG MHC / Antigen Recognition / TCR-pMHC / Membrane Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class Ib protein complex / natural killer cell lectin-like receptor binding / TAP2 binding / TAP1 binding / cis-Golgi network membrane / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / CD8 receptor binding / beta-2-microglobulin binding / endoplasmic reticulum exit site ...MHC class Ib protein complex / natural killer cell lectin-like receptor binding / TAP2 binding / TAP1 binding / cis-Golgi network membrane / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / CD8 receptor binding / beta-2-microglobulin binding / endoplasmic reticulum exit site / TAP binding / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / T cell receptor binding / 14-3-3 protein binding / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / defense response / MHC class I peptide loading complex / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / phagocytic vesicle membrane / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / early endosome / immune response / receptor ligand activity / Golgi membrane / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / : / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class I histocompatibility antigen, L-D alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Adams, J.J. / Kruse, A. / Kranz, D.M. / Garcia, K.C.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2011
タイトル: T cell receptor signaling is limited by docking geometry to peptide-major histocompatibility complex.
著者: Adams, J.J. / Narayanan, S. / Liu, B. / Birnbaum, M.E. / Kruse, A.C. / Bowerman, N.A. / Chen, W. / Levin, A.M. / Connolly, J.M. / Zhu, C. / Kranz, D.M. / Garcia, K.C.
履歴
登録2011年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月18日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H2-Ld SBM2
B: p3A1
C: 42F3 alpha
D: 42F3 beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5384
ポリマ－75,5384
非ポリマー00
水6,882382
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7800 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area28560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)197.190, 61.670, 69.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-371-

HOH

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要素

#1: タンパク質 H2-Ld SBM2


分子量: 21072.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01897*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド p3A1


分子量: 1116.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: GenScript
#3: 抗体 42F3 alpha


分子量: 24917.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus, Homo sapiens / プラスミド: pAcGP67a/BD BaculoGold / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#4: タンパク質 42F3 beta


分子量: 28431.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus, Homo sapiens / プラスミド: pAcGP67a/BD BaculoGold / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 382 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.6
詳細: 16% PEG 3350, 0.2M ammonium nitrate and 0.1M Bis-Tris pH 6.6 in a 1:1 (v/v) drop with the TCR-pMHC complex. Crystals were soaked stepwise into well solution with 20% ethylene glycol and flash ...詳細: 16% PEG 3350, 0.2M ammonium nitrate and 0.1M Bis-Tris pH 6.6 in a 1:1 (v/v) drop with the TCR-pMHC complex. Crystals were soaked stepwise into well solution with 20% ethylene glycol and flash frozen in liquid nitrogen, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月31日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→58.86 Å / Num. all: 49357 / Num. obs: 49259 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.12→2.23 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TF7

3tf7


解像度: 2.12→29.735 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2367 2000 4.07 %Random
Rwork0.2061 ---
all0.2076 49259 --
obs0.2074 49112 99.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.882 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.6554 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.0815 Å20 Å2
3----5.5739 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→29.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4987 0 0 382 5369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035162
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.677005
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8741854
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047728
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002915
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.12-2.19580.2731950.23334584X-RAY DIFFRACTION99
2.1958-2.28360.30591960.23614634X-RAY DIFFRACTION99
2.2836-2.38750.27951980.22794645X-RAY DIFFRACTION100
2.3875-2.51330.26011970.22054665X-RAY DIFFRACTION100
2.5133-2.67070.26572000.22414683X-RAY DIFFRACTION100
2.6707-2.87680.2781980.22754673X-RAY DIFFRACTION100
2.8768-3.1660.26412000.22274716X-RAY DIFFRACTION100
3.166-3.62340.21522010.19554744X-RAY DIFFRACTION100
3.6234-4.56250.19782030.16984779X-RAY DIFFRACTION100
4.5625-29.73840.19752120.18944989X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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