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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tf7 | ||||||
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Title | 42F3 QL9/H2-Ld complex | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Ig and MHC / Antigen Recognition / TCR-pMHC / Membrane Receptors | ||||||
Function / homology | ![]() Lysine catabolism / oxoglutarate dehydrogenase (NAD+) activity / Citric acid cycle (TCA cycle) / olfactory bulb mitral cell layer development / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) / : / succinyl-CoA metabolic process / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb ...Lysine catabolism / oxoglutarate dehydrogenase (NAD+) activity / Citric acid cycle (TCA cycle) / olfactory bulb mitral cell layer development / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) / : / succinyl-CoA metabolic process / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / cerebellar cortex development / oxoglutarate dehydrogenase complex / pyramidal neuron development / thalamus development / 2-oxoglutarate metabolic process / striatum development / NADH metabolic process / thiamine pyrophosphate binding / tricarboxylic acid cycle / heat shock protein binding / generation of precursor metabolites and energy / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / mitochondrial membrane / hippocampus development / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / glycolytic process / MHC class I protein complex / defense response / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / protein-folding chaperone binding / immune response / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / mitochondrion / extracellular space / nucleus / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Adams, J.J. / Kranz, D.M. / Garcia, K.C. | ||||||
![]() | ![]() Title: T cell receptor signaling is limited by docking geometry to peptide-major histocompatibility complex. Authors: Adams, J.J. / Narayanan, S. / Liu, B. / Birnbaum, M.E. / Kruse, A.C. / Bowerman, N.A. / Chen, W. / Levin, A.M. / Connolly, J.M. / Zhu, C. / Kranz, D.M. / Garcia, K.C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 60.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3tfkC ![]() 3tjhC ![]() 3tpuC ![]() 2oi9S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 21072.260 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 1063.202 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Anaspec / Source: (synth.) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 27494.252 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Chemical | Sequence details | THE 42F3 PROTEIN (CHAIN C,G I AND K) IS A SINGLE CHAIN FV FRAGMENT OF THE THE 42F3 ALPHA BETA TCR. ...THE 42F3 PROTEIN (CHAIN C,G I AND K) IS A SINGLE CHAIN FV FRAGMENT OF THE THE 42F3 ALPHA BETA TCR. THE FV FRAGMENT IS DERIVED FROM TWO PROTEIN CHAINS (ALPHA AND BETA) AND FUSED TOGETHER WITH AN UNNATURAL LINKER SEQUENCE (GGGGSGGGGS | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.9 Å3/Da / Density % sol: 68.42 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / pH: 8.25 Details: 7% (w/v) PEG 17500, 100mM Bicine pH 8.25. 30% Glycerol cryo addiditive, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 17, 2008 |
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.75→50 Å / Num. obs: 61762 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.049 |
Reflection shell | Resolution: 2.75→2.85 Å / % possible all: 89.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2OI9 Resolution: 2.75→37.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 27.259 / SU ML: 0.244 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.306 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 74.34 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.75→37.45 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.75→2.82 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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