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- PDB-3tiw: Crystal structure of p97N in complex with the C-terminus of gp78 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tiw
タイトルCrystal structure of p97N in complex with the C-terminus of gp78
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードPROTEIN TRANSPORT/Ligase / beta-barrel alpha-helix / transport protein ATPase ubiquitin ligase / ubiquitin / Phosphorylation / cytoplasm endoplasmic reticulum / PROTEIN TRANSPORT-Ligase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of SREBP signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control ...regulation of SREBP signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein K27-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum quality control compartment / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / ubiquitin-modified protein reader activity / mitotic spindle disassembly / regulation of protein localization to chromatin / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / positive regulation of mitochondrial membrane potential / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / stress granule disassembly / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ER Quality Control Compartment (ERQC) / ubiquitin ligase complex / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / protein K48-linked ubiquitination / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Protein methylation / protein autoubiquitination / Attachment and Entry / Josephin domain DUBs / ERAD pathway / lipid droplet / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / proteasome complex / viral genome replication / Hh mutants are degraded by ERAD / ubiquitin binding / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / ADP binding / Aggrephagy / autophagy / Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / azurophil granule lumen / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / double-strand break repair / Neddylation / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Ring finger domain / Barwin-like endoglucanases - #20 ...E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, Ube2g2-binding region / E3 gp78 Ube2g2-binding region (G2BR) / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Ring finger domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / : / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Ring finger / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
データ登録者Haenzelmann, P. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The Structural and Functional Basis of the p97/Valosin-containing Protein (VCP)-interacting Motif (VIM): MUTUALLY EXCLUSIVE BINDING OF COFACTORS TO THE N-TERMINAL DOMAIN OF p97.
著者: Hanzelmann, P. / Schindelin, H.
履歴
登録2011年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月2日Group: Database references
改定 1.22011年11月16日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8268
ポリマ－46,6844
非ポリマー1424
水6,864381
1
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4134
ポリマ－23,3422
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9960 Å2
手法PISA
2
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: E3 ubiquitin-protein ligase AMFR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4134
ポリマ－23,3422
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.240, 70.240, 74.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROASPASPchain A and (resseq 23:121 or resseq 128:185 )AA23 - 12123 - 121
121GLYGLYGLUGLUchain A and (resseq 23:121 or resseq 128:185 )AA128 - 185128 - 185
211PROPROASPASPchain B and (resseq 23:121 or resseq 128:185 )BC23 - 12123 - 121
221GLYGLYGLUGLUchain B and (resseq 23:121 or resseq 128:185 )BC128 - 185128 - 185
112VALVALLYSLYSchain C and (resseq 622:639 )CB622 - 6391 - 18
212VALVALLYSLYSchain D and (resseq 622:639 )DD622 - 6391 - 18

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 21068.277 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-187 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / プラスミド: pProEx_HTa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase AMFR / Autocrine motility factor receptor / isoform 2 / AMF receptor / isoform 2 / RING finger protein 45 / gp78


分子量: 2273.750 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 622-640 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9UKV5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 18-22% (w/v) polyethylene glycol 3000, 0.2 M NaCl and 100 mM Tris pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.292
反射解像度: 1.802→60.829 Å / Num. all: 38133 / Num. obs: 38133 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.93.80.4921.62105456020.492100
1.9-2.023.80.32.52007652670.3100
2.02-2.153.80.1983.71886049220.198100
2.15-2.333.80.1474.81772946170.147100
2.33-2.553.90.13251626442180.132100
2.55-2.853.90.10761492738540.107100
2.85-3.293.90.0986.31305733670.098100
3.29-4.033.90.0976.31113628650.097100
4.03-5.73.90.0876.8867222220.087100
5.7-35.123.90.0716.8461911990.07199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1S3S

1s3s


解像度: 1.802→35.12 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.89 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1705 1903 4.99 %random
Rwork0.1468 ---
all0.1482 38107 --
obs0.1482 38107 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.221 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 163.48 Å2 / Biso mean: 33.072 Å2 / Biso min: 11.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.761 Å20 Å20 Å2
2---1.761 Å2-0 Å2
3---3.5219 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.802→35.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2859 0 4 381 3244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062948
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0573984
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004521
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.741182
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1254X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.906
12B1254X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.906
21C140X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL1.042
22D140X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL1.042
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8024-1.85110.35281590.33342763292295
1.8511-1.90550.28151370.27952790292795
1.9055-1.9670.27031510.23442784293595
1.967-2.03730.23031080.22352807291596
2.0373-2.11880.20221380.19132789292795
2.1188-2.21520.1981300.18022806293696
2.2152-2.33180.19191480.17652824297295
2.3318-2.47780.21031390.17352748288795
2.4778-2.66880.16761450.16632789293495
2.6688-2.93690.18511560.15012791294795
2.9369-3.36080.15481590.12112755291495
3.3608-4.230.13371740.09322756293094
4.23-23.07770.12931590.0982781294095
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9917-0.87940.03351.2205-0.09780.14030.0473-0.0790.07930.0106-0.0211-0.092-0.02130.02-0.01410.11480.00180.00180.1006-0.00250.123222.7204-16.7094-7.7164
21.5487-0.50280.03910.5546-0.21110.63930.0666-0.15540.8257-0.0337-0.0438-0.0672-0.17610.0648-0.02940.1575-0.01490.060.1071-0.07270.401715.90382.771-4.7897
31.9833-1.65740.01411.63080.51840.7007-0.031-0.1833-0.53070.04770.04270.28020.14580.0009-0.01210.08150.02980.03220.13150.0590.28222.6543-15.433430.0395
41.1483-0.8702-0.08891.52880.12370.61650.0176-0.1490.023-0.1537-0.0550.05590.05540.08140.02210.10480.00630.01320.13880.0010.175514.82733.93931.1546
50.5507-0.12710.44880.2479-0.01970.36730.23080.28660.2795-0.0251-0.28670.06110.05610.09960.00090.14120.04380.02230.21820.06320.173115.0534-7.6333-20.7375
61.37440.0460.57140.9231-0.23620.34470.35060.5646-0.2228-0.1648-0.22490.35250.1349-0.0631-0.12880.17670.0779-0.03350.2103-0.02870.265514.3764-8.460416.9439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 22:108)A22 - 108
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 109:186)A109 - 186
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 23:108)B23 - 108
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 109:187)B109 - 187
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 622:639)C622 - 639
6X-RAY DIFFRACTION6(chain D and resid 622:640)D622 - 640

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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