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万見
- PDB-3tf5: Structure of UDP-glucose dehydrogenase V132 deletion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tf5
タイトルStructure of UDP-glucose dehydrogenase V132 deletion
要素UDP-glucose 6-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / feedback inhibition / Rossmann fold / nucleotide sugar dehydrogenase / NAD binding protein / oxidizes UDP-glucose to UDP-glucuronic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / : / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development ...Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / : / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development / NAD binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain ...UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain / Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-glucose 6-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sennett, N.C. / Wood, Z.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Conformational flexibility in the allosteric regulation of human UDP-{alpha}-D-glucose 6-dehydrogenase.
著者: Sennett, N.C. / Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A.
履歴
登録2011年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,9843
ポリマ－164,9843
非ポリマー00
水1,49583
1
A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase

A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)329,9696
ポリマ－329,9696
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area25690 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area103700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.030, 116.930, 96.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 UDP-glucose 6-dehydrogenase / UGDH / UDP-Glc dehydrogenase / UDP-GlcDH / UDPGDH


分子量: 54994.809 Da / 分子数: 3 / 変異: deletion of V132 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NM_003359, UGDH / プラスミド: pet15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O60701, UDP-glucose 6-dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.49 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.4
詳細: 0.1 mM piperine, 12% PEG3350, 2% DMSO, 125 mM magnesium acetate, 0.1 M sodium glycine, pH 9.4, yielded triangular plates within one week, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月18日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 80410 / Num. obs: 77497 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 18.13
反射 シェル解像度: 2.3→2.43 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_833)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Q3E

2q3e


解像度: 2.3→37.715 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 27.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2301 3887 5.02 %
Rwork0.2007 --
obs0.2022 77420 97.25 %
all-80410 -
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.112 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.5514 Å20 Å2-2.5325 Å2
2--18.8219 Å20 Å2
3----12.2706 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→37.715 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10759 0 0 83 10842
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910939
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09114801
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9754080
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051910
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.32810.35121080.32072373X-RAY DIFFRACTION89
2.3281-2.35750.34311240.28242612X-RAY DIFFRACTION97
2.3575-2.38850.37571310.2782646X-RAY DIFFRACTION98
2.3885-2.42120.30131380.26312575X-RAY DIFFRACTION97
2.4212-2.45580.33081510.25892646X-RAY DIFFRACTION98
2.4558-2.49250.28761550.23632634X-RAY DIFFRACTION98
2.4925-2.53140.28741340.24492612X-RAY DIFFRACTION97
2.5314-2.57290.25981540.23572606X-RAY DIFFRACTION98
2.5729-2.61730.29161460.24662646X-RAY DIFFRACTION97
2.6173-2.66490.2941530.23852604X-RAY DIFFRACTION98
2.6649-2.71610.29681450.24112620X-RAY DIFFRACTION98
2.7161-2.77150.2611200.24242639X-RAY DIFFRACTION97
2.7715-2.83180.29111520.23372619X-RAY DIFFRACTION98
2.8318-2.89760.30031390.23962633X-RAY DIFFRACTION98
2.8976-2.970.27571250.24812658X-RAY DIFFRACTION98
2.97-3.05030.28041240.23622653X-RAY DIFFRACTION98
3.0503-3.140.33251370.21662637X-RAY DIFFRACTION98
3.14-3.24130.25961270.21462677X-RAY DIFFRACTION98
3.2413-3.35710.2541480.21412634X-RAY DIFFRACTION98
3.3571-3.49140.27161160.20832626X-RAY DIFFRACTION97
3.4914-3.65020.22341470.20242637X-RAY DIFFRACTION98
3.6502-3.84250.25231400.18862638X-RAY DIFFRACTION97
3.8425-4.0830.19581600.18282612X-RAY DIFFRACTION98
4.083-4.39780.19541330.17282641X-RAY DIFFRACTION97
4.3978-4.83950.18851480.16282662X-RAY DIFFRACTION98
4.8395-5.53790.20751380.17862650X-RAY DIFFRACTION98
5.5379-6.970.20991310.21762698X-RAY DIFFRACTION98
6.97-37.72010.16451630.15782645X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7082-0.18840.36241.445-0.98133.2159-0.1047-0.6475-0.01660.35820.14850.0191-0.1693-0.1233-0.05240.55370.09640.00290.7852-0.03910.40172.3139-37.725548.0117
20.80830.1167-0.48381.63910.24211.13750.09470.21710.5497-0.0994-0.06390.1399-0.5083-0.50210.01680.63410.2836-0.00720.60140.18860.8073-28.38411.0705-8.0513
31.04760.79080.25231.17490.37781.0443-0.2350.2409-0.2093-0.23940.08880.19490.4222-0.60180.10110.6415-0.42920.09490.5077-0.16430.4766-29.4649-73.3696-9.4095
41.88050.9108-0.01381.17530.24041.534-0.0613-0.4162-0.1540.1474-0.02150.0230.447-0.21290.08060.5270.03220.04960.48940.0630.3959-6.353-60.793521.7436
50.907-0.0903-0.39760.7572-0.46953.02160.0499-0.23780.37450.29120.1930.15-0.4421-0.2182-0.24040.50480.08830.04840.411-0.07160.5853-7.7783-10.780419.0121
61.4508-0.7924-0.2051.65410.09690.7716-0.0510.31220.0388-0.1116-0.05890.39610.0494-0.52790.1010.3805-0.0714-0.02580.6988-0.00780.5299-27.8399-38.5912-17.4439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 4:218
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 4:218
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resid 4:218
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 219:465
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 219:465
6X-RAY DIFFRACTION6chain C and resid 219:465

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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