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- PDB-3teh: Crystal structure of Thermus thermophilus Phenylalanyl-tRNA synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3teh
タイトルCrystal structure of Thermus thermophilus Phenylalanyl-tRNA synthetase complexed with L-dopa
要素
  • Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
  • Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
キーワードLIGASE / aaRS / L-dopa / tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylalanine-tRNA ligase complex / phenylalanine-tRNA ligase / phenylalanine-tRNA ligase activity / phenylalanyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 3 / Phenylalanyl-trna Synthetase, Chain B, domain 3 / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 - #10 / Ferrodoxin-fold anticodon-binding domain / Phenylalanine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Phenylalanine-tRNA ligase alpha chain 1, bacterial / Aminoacyl tRNA synthetase class II, N-terminal domain / Phenylalanine-tRNA ligase, class IIc, beta subunit, bacterial type / Phenylalanyl-tRNA synthetase, class IIc, alpha subunit / Phenylalanly tRNA synthetase, tRNA-binding-domain ...Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 3 / Phenylalanyl-trna Synthetase, Chain B, domain 3 / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 - #10 / Ferrodoxin-fold anticodon-binding domain / Phenylalanine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Phenylalanine-tRNA ligase alpha chain 1, bacterial / Aminoacyl tRNA synthetase class II, N-terminal domain / Phenylalanine-tRNA ligase, class IIc, beta subunit, bacterial type / Phenylalanyl-tRNA synthetase, class IIc, alpha subunit / Phenylalanly tRNA synthetase, tRNA-binding-domain / tRNA synthetase, B5-domain / tRNA synthetase B5 domain / B5 domain profile. / tRNA synthetase B5 domain / B3/4 domain / Ferrodoxin-fold anticodon-binding domain / Ferrodoxin-fold anticodon-binding domain superfamily / Ferredoxin-fold anticodon binding domain / Ferredoxin-fold anticodon binding (FDX-ACB) domain profile. / Ferredoxin-fold anticodon binding domain / Phenylalanyl tRNA synthetase beta chain, core domain / Phenylalanyl tRNA synthetase beta chain CLM domain / B3/B4 tRNA-binding domain / Phenylalanyl-tRNA synthetase-like, B3/B4 / Phenylalanine-tRNA ligase, class IIc, beta subunit / B3/4 domain / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Phenylalanyl-tRNA synthetase / tRNA synthetases class II core domain (F) / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Putative DNA-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / 3-Layer(bba) Sandwich / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Plaits / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,4-DIHYDROXYPHENYLALANINE / Phenylalanine--tRNA ligase alpha subunit / Phenylalanine--tRNA ligase beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8524 Å
データ登録者Safro, M. / Klipcan, L. / Moor, N.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Bacterial and Eukaryotic Phenylalanyl-tRNA Synthetases Catalyze Misaminoacylation of tRNA(Phe) with 3,4-Dihydroxy-L-Phenylalanine.
著者: Moor, N. / Klipcan, L. / Safro, M.G.
履歴
登録2011年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
B: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4244
ポリマ－126,0302
非ポリマー3942
水7,062392
1
A: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
B: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子

A: Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain
B: Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,8488
ポリマ－252,0604
非ポリマー7894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area26500 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area80770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.316, 173.316, 139.162
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Phenylalanyl-tRNA synthetase alpha chain / Phenylalanine--tRNA ligase alpha chain / PheRS


分子量: 39309.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: P27001, phenylalanine-tRNA ligase
#2: タンパク質 Phenylalanyl-tRNA synthetase beta chain / Phenylalanine--tRNA ligase beta chain / PheRS


分子量: 86720.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: P27002, phenylalanine-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-DAH / 3,4-DIHYDROXYPHENYLALANINE / L-DOPA / L-ド-パ


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 197.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO4 / コメント: 神経伝達物質*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.31 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 30% (NH4)2SO4, 0.02M IMIDAZOLE-HCL, 0.001M magnesium chloride, L-dopa, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月20日
放射モノクロメーター: Aluminium or Carbon foils / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→32 Å / Num. all: 51066 / Num. obs: 51066 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8524→31.882 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2971 2590 5.07 %Random
Rwork0.2348 ---
obs0.2379 51066 90.54 %-
all-51066 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.69 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3806 Å20 Å20 Å2
2--1.3806 Å2-0 Å2
3----2.7611 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8524→31.882 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8250 0 28 392 8670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088499
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26211549
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2993175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0841235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061545
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8524-2.90420.4351470.34572563X-RAY DIFFRACTION93
2.9042-2.960.41131380.35682613X-RAY DIFFRACTION93
2.96-3.02040.42971210.32332613X-RAY DIFFRACTION94
3.0204-3.0860.34831450.32272599X-RAY DIFFRACTION93
3.086-3.15770.42791310.30262597X-RAY DIFFRACTION93
3.1577-3.23660.37131510.30362560X-RAY DIFFRACTION93
3.2366-3.3240.35021430.28612591X-RAY DIFFRACTION92
3.324-3.42170.34461460.27072561X-RAY DIFFRACTION92
3.4217-3.53210.34641670.25762563X-RAY DIFFRACTION92
3.5321-3.65810.32711230.2492550X-RAY DIFFRACTION91
3.6581-3.80440.31821320.23582523X-RAY DIFFRACTION90
3.8044-3.97720.29071440.22752436X-RAY DIFFRACTION87
3.9772-4.18640.24021060.19952498X-RAY DIFFRACTION88
4.1864-4.44810.25421340.18462503X-RAY DIFFRACTION88
4.4481-4.79050.21131350.16232487X-RAY DIFFRACTION89
4.7905-5.27060.21561430.16682522X-RAY DIFFRACTION89
5.2706-6.02880.27971300.18722536X-RAY DIFFRACTION89
6.0288-7.57880.25611070.19322579X-RAY DIFFRACTION89
7.5788-31.88440.24431470.22092582X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.5246 Å / Origin y: 61.0089 Å / Origin z: 21.5313 Å
111213212223313233
T0.4253 Å20.0154 Å2-0.013 Å2-0.5706 Å20.0046 Å2--0.4929 Å2
L0.2998 °2-0.3955 °2-0.4257 °2-0.5606 °20.2721 °2--0.4336 °2
S-0.0489 Å °-0.0798 Å °-0.0545 Å °0.1077 Å °-0.0395 Å °0.0466 Å °0.1973 Å °-0.0005 Å °-0.0092 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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