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- PDB-3tce: Crystal structure of the complex of Dihydrodipicolinate synthase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tce
タイトルCrystal structure of the complex of Dihydrodipicolinate synthase from Acinetobacter baumannii with 5-Hydroxylysine at 2.6 A resolution
要素Dihydrodipicolinate synthase
キーワードLYASE / DHDPS / Lysine biosynthesis / 5-Hydroxylysine / TIM Barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase activity / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-HYDROXYLYSINE / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Shukla, P.K. / Kaushik, S. / Sinha, M. / Kaur, P. / Tewari, R. / Sharma, S. / Singh, T.P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the complex of Dihydrodipicolinate synthase from Acinetobacter baumannii with 5-Hydroxylysine at 2.6 A resolution
著者: Shukla, P.K. / Kaushik, S. / Sinha, M. / Kaur, P. / Tewari, R. / Sharma, S. / Singh, T.P.
履歴
登録2011年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrodipicolinate synthase
B: Dihydrodipicolinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8844
ポリマ－62,5602
非ポリマー3242
水6,125340
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.602, 121.721, 50.125
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dihydrodipicolinate synthase / DHDPS


分子量: 31279.842 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-297 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
株: ATCC 19606 / 遺伝子: dhdps, HMPREF0010_03414 / プラスミド: pRESTa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3) / 参照: UniProt: D0CFC3, dihydrodipicolinate synthase
#2: 化合物 ChemComp-LYZ / 5-HYDROXYLYSINE / ヒドロキシリシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 162.187 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14N2O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MgCl2, PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月16日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→61 Å / Num. obs: 17581 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 49.8 Å2 / Rsym value: 0.131 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.65 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.644 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RK8

3rk8


解像度: 2.6→47.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1184646.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 844 4.8 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 16736 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.6696 Å2 / ksol: 0.352235 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.35 Å20 Å27.21 Å2
2---18.3 Å20 Å2
3---11.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4388 0 22 340 4750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.31
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 143 5 %
Rwork0.362 2720 -
obs--96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION5lyz.paramlyz.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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