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- PDB-3t6b: Structure of human DPPIII in complex with the opioid peptide Tyno... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t6b
タイトルStructure of human DPPIII in complex with the opioid peptide Tynorphin, at 2.4 Angstroms
要素
  • Dipeptidyl peptidase 3
  • Tynorphin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / human dipeptidylpeptidase III / entropy binding / opioid peptide complex / domain motion / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase III / metalloexopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / proteolysis / zinc ion binding / extracellular exosome ...dipeptidyl-peptidase III / metalloexopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / proteolysis / zinc ion binding / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 - #30 / Alpha-Beta Plaits - #2600 / Dipeptidyl-peptidase 3 / Peptidase family M49 / Peptidase family M49 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl peptidase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bezerra, G.A. / Gruber, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Entropy-driven binding of opioid peptides induces a large domain motion in human dipeptidyl peptidase III
著者: Bezerra, G.A. / Dobrovetsky, E. / Viertlmayr, R. / Dong, A. / Binter, A. / Abramic, M. / Macheroux, P. / Dhe-Paganon, S. / Gruber, K.
履歴
登録2011年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32013年3月13日Group: Other
改定 1.42013年6月19日Group: Database references
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 3
C: Tynorphin
B: Dipeptidyl peptidase 3
D: Tynorphin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,5394
ポリマ－164,5394
非ポリマー00
水5,098283
1
A: Dipeptidyl peptidase 3
C: Tynorphin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,2702
ポリマ－82,2702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area27080 Å2
手法PISA
2
B: Dipeptidyl peptidase 3
D: Tynorphin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,2702
ポリマ－82,2702
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area27070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.970, 107.550, 119.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 3 / Dipeptidyl aminopeptidase III / Dipeptidyl arylamidase III / Dipeptidyl peptidase III / DPP III


分子量: 81606.789 Da / 分子数: 2 / 変異: E451A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP3, hDPPIII / プラスミド: pET28MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NY33, dipeptidyl-peptidase III
#2: タンパク質・ペプチド Tynorphin


分子量: 662.775 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: truncated version of a human opioid peptide, Spinorphin
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細synthetic opioid peptide

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.38 % / Mosaicity: 0.5 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.2
詳細: 0.056M Sodium phosphate monobasic monohydrate, 1.344M Potassium phosphate dibasic, pH 8.2, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月11日
放射モノクロメーター: channel cut ESRF monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 2.5 % / Av σ(I) over netI: 4.5 / 数: 139375 / Rsym value: 0.125 / D res high: 2.4 Å / D res low: 119.092 Å / Num. obs: 55412 / % possible obs: 91.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.5954.7183.710.0610.0612.7
5.377.5987.910.0770.0772.7
4.385.378510.0820.0822.5
3.794.3888.710.090.092.5
3.393.799010.1050.1052.5
3.13.3991.510.1330.1332.5
2.873.192.810.1810.1812.5
2.682.8793.210.2430.2432.5
2.532.6893.710.3030.3032.5
2.42.5394.110.3910.3912.5
反射解像度: 2.4→119.092 Å / Num. all: 55412 / Num. obs: 55412 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 1.6 / Observed criterion σ(I): 1.6 / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.125 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.532.50.4950.3911.62065683170.30.4950.3912.894.1
2.53-2.682.50.3830.3031.81956978760.2310.3830.3033.493.7
2.68-2.872.50.3050.2432.61830973270.1820.3050.243493.2
2.87-3.12.50.2270.1813.61713768470.1350.2270.1814.992.8
3.1-3.392.50.1650.1334.81542861280.0970.1650.1336.291.5
3.39-3.792.50.130.1055.91394454980.0750.130.1057.790
3.79-4.382.50.1110.096.41212947950.0640.1110.098.888.7
4.38-5.372.50.1010.0827.1951538810.0590.1010.0829.285
5.37-7.592.70.0930.0777.1826630960.0530.0930.077987.9
7.59-54.7092.70.0760.0618.4442216470.0430.0760.0619.783.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.82 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å54.71 Å
Translation2.5 Å54.71 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DNAデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FVY

3fvy


解像度: 2.4→54.709 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7997 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2584 4830 5.11 %RANDOM
Rwork0.1967 ---
all0.1999 ---
obs0.1999 55381 78.61 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.38 Å / VDWプローブ半径: 0.7 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.063 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 111.3 Å2 / Biso mean: 35.6027 Å2 / Biso min: 4.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6274 Å2-0 Å22.6509 Å2
2---7.3677 Å2-0 Å2
3---5.7403 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→54.709 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11592 0 0 283 11875
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411862
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86916080
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691732
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5344370
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.42730.35151680.27942769293773
2.4273-2.45580.37791520.29272794294674
2.4558-2.48580.37911550.29212881303674
2.4858-2.51720.37651560.29072809296575
2.5172-2.55040.37041450.27352862300775
2.5504-2.58530.39091290.27472957308676
2.5853-2.62220.34251480.2412843299175
2.6222-2.66140.25861630.24212875303877
2.6614-2.7030.32881660.25222992315877
2.703-2.74730.32571330.23672931306478
2.7473-2.79460.33331530.22773006315979
2.7946-2.84550.27881650.21923051321680
2.8455-2.90020.27381640.22423008317279
2.9002-2.95940.30981540.23313054320880
2.9594-3.02370.30881940.22193008320280
3.0237-3.09410.29351790.21863053323280
3.0941-3.17140.27721840.18753027321181
3.1714-3.25720.25831880.17633098328681
3.2572-3.3530.23061730.16553030320381
3.353-3.46120.23411620.16643059322180
3.4612-3.58490.25361560.15173066322281
3.5849-3.72840.19371630.15453111327481
3.7284-3.8980.19911490.15323107325681
3.898-4.10350.22361580.15323084324281
4.1035-4.36050.19751590.15292991315080
4.3605-4.6970.20211410.16063073321480
4.697-5.16930.21261560.1752938309476
5.1693-5.91660.25761660.20192971313779
5.9166-7.45130.21981730.19573253342685
7.4513-54.72270.21591780.19013010318880

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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