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万見
- PDB-3t5x: PCID2:DSS1 Structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t5x
タイトルPCID2:DSS1 Structure
要素
  • 26S proteasome complex subunit DSS1
  • PCI domain-containing protein 2
キーワードTRANSCRIPTION / PCI / mRNA nuclear export
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lymphoid progenitor cell differentiation / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / nuclear pore nuclear basket / integrator complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly ...negative regulation of lymphoid progenitor cell differentiation / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / nuclear pore nuclear basket / integrator complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / Somitogenesis / positive regulation of B cell differentiation / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of gene expression, epigenetic / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / spleen development / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteasome complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / double-strand break repair via homologous recombination / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / transcription elongation by RNA polymerase II / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / HDR through Homologous Recombination (HRR) / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein transport / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / double-stranded DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Csn12 family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A ...Csn12 family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / PCI domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.123 Å
データ登録者Stewart, M. / Ellisdon, A.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for the assembly and nucleic acid binding of the TREX-2 transcription-export complex.
著者: Ellisdon, A.M. / Dimitrova, L. / Hurt, E. / Stewart, M.
履歴
登録2011年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PCI domain-containing protein 2
B: 26S proteasome complex subunit DSS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0102
ポリマ－32,0102
非ポリマー00
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area11740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.522, 70.522, 95.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PCI domain-containing protein 2 / CSN12-like protein


分子量: 23725.059 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 201-399 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCID2, HT004 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JVF3
#2: タンパク質 26S proteasome complex subunit DSS1 / Deleted in split hand/split foot protein 1 / Split hand/foot deleted protein 1 / Split hand/foot ...Deleted in split hand/split foot protein 1 / Split hand/foot deleted protein 1 / Split hand/foot malformation type 1 protein


分子量: 8284.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHFM1, DSS1, SHFDG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60896
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25.5 % (w/v) PEG 2K MME, 0.95 M sodium formate, and 0.1 M MES (pH 6.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年6月10日
放射モノクロメーター: na / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→30 Å / Num. all: 14568 / Num. obs: 14568 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.12→2.23 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 2146 / % possible all: 94.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIXAutosolモデル構築
PHENIX(phenix.refine: dev_764)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIXAutosol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.123→29.084 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2307 728 5.01 %RANDOM
Rwork0.2048 ---
all0.2061 14568 --
obs0.2048 14526 90.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.01 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.866 Å2 / ksol: 0.453 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4576 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.4576 Å2-0 Å2
3----6.9151 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.123→29.084 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1861 0 0 33 1894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031903
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6512563
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.115708
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039284
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002319
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1232-2.28710.28251170.24962400X-RAY DIFFRACTION81
2.2871-2.51710.25321680.21543005X-RAY DIFFRACTION100
2.5171-2.88110.2731400.20392681X-RAY DIFFRACTION90
2.8811-3.62880.23121640.20432902X-RAY DIFFRACTION96
3.6288-29.08650.20621390.19682810X-RAY DIFFRACTION88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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