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- PDB-3t38: Corynebacterium glutamicum thioredoxin-dependent arsenate reducta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t38
タイトルCorynebacterium glutamicum thioredoxin-dependent arsenate reductase Cg_ArsC1'
要素Arsenate Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Low molecular weight tyrosine phosphatase fold / Reduction of arsenate to arsenite
機能・相同性
機能・相同性情報


response to arsenic-containing substance / 酸化還元酵素 / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Corynebacterium glutamicum thioredoxin-dependent arsenate reductase, N-terminal domain / : / Protein-tyrosine-phosphatase-like, N-terminal domain / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Rossmann fold ...Corynebacterium glutamicum thioredoxin-dependent arsenate reductase, N-terminal domain / : / Protein-tyrosine-phosphatase-like, N-terminal domain / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(4S,5S)-1,2-DITHIANE-4,5-DIOL / Protein-tyrosine-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Messens, J. / Wahni, K. / Dufe, T.V.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2011
タイトル: Corynebacterium glutamicum survives arsenic stress with arsenate reductases coupled to two distinct redox mechanisms.
著者: Villadangos, A.F. / Van Belle, K. / Wahni, K. / Tamu Dufe, V. / Freitas, S. / Nur, H. / De Galan, S. / Gil, J.A. / Collet, J.F. / Mateos, L.M. / Messens, J.
履歴
登録2011年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Structure summary
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arsenate Reductase
B: Arsenate Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1513
ポリマ－46,9982
非ポリマー1521
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.800, 75.500, 58.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Arsenate Reductase / Protein-tyrosine-phosphatase / Arsenate Reductase


分子量: 23499.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: arsc1 prime, cg1707, Cgl1512 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8NQC6, 酸化還元酵素
#2: 化合物 ChemComp-D1D / (4S,5S)-1,2-DITHIANE-4,5-DIOL / 1,2-ジチアン-4β,5α-ジオ-ル


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.87 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 26% PEG4000, 0.1M Tris, 0.1M NaClO4, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 77.36 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→24.37 Å / Num. obs: 35383 / % possible obs: 75 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル最高解像度: 2.2 Å / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→24.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 14.968 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23103 899 5 %RANDOM
Rwork0.17708 ---
obs0.17987 17089 100 %-
all-35383 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.683 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å2-0.39 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→24.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3023 0 8 69 3100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0223091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7951.9644196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4665384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1423.684133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.54815516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2841520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8911.51935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63123122
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.96231156
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3954.51074
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 66 -
Rwork0.266 1251 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.23821.4631-5.17834.93620.365611.2438-0.43910.1043-0.43660.12290.2811-0.13960.85720.51860.15810.20360.0641-0.0140.0634-0.04420.267835.518513.559723.7509
22.2068-0.2033-0.73971.49840.3154.2412-0.08140.0856-0.21960.0469-0.0362-0.07750.34010.30880.11760.10130.01440.01170.0346-0.00610.115331.956423.161330.4222
31.7521.44420.79561.73880.29144.6747-0.0084-0.1836-0.08950.0924-0.0766-0.0461-0.02190.12280.0850.09660.03310.01840.0557-0.00470.129532.253932.780640.8601
42.84111.2664-2.08576.8185-5.43445.44140.1819-0.43450.46030.7546-0.237-0.1085-0.70770.0120.05510.30090.0011-0.01790.2899-0.08130.235832.550539.64850.6417
52.11610.73830.32754.53260.84595.0534-0.0813-0.1628-0.07050.0125-0.07240.45050.2242-0.86450.15370.0154-0.04320.0080.2676-0.02930.162615.016124.191724.4904
62.07890.29471.25222.02970.04294.8989-0.14710.18770.2231-0.1142-0.12830.2496-0.4887-0.56080.27540.17750.0389-0.03710.1491-0.0060.162319.514235.361710.0932
73.6734-1.9168-1.01776.20420.62747.1498-0.1626-0.03890.54-0.0459-0.0181-0.7552-0.33070.52030.18070.1765-0.0888-0.04840.2780.05670.244132.673532.86528.3908
87.7222-1.626-2.377515.95077.098212.7581-0.26630.63430.6713-0.41720.23-0.3546-1.2329-0.43130.03640.35190.0975-0.04940.21850.10330.112322.728138.8403-2.5515
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 29
2X-RAY DIFFRACTION2A30 - 89
3X-RAY DIFFRACTION3A90 - 176
4X-RAY DIFFRACTION4A177 - 212
5X-RAY DIFFRACTION5B9 - 74
6X-RAY DIFFRACTION6B75 - 159
7X-RAY DIFFRACTION7B160 - 192
8X-RAY DIFFRACTION8B193 - 212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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