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- PDB-3sx0: Crystal structure of Dot1l in complex with a brominated SAH analog -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sx0
タイトルCrystal structure of Dot1l in complex with a brominated SAH analog
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
キーワードTRANSFERASE / histone / methyltransferase / epigenetics / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling ...[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / methylation / gene expression / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SX0 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Yu, W. / Tempel, W. / Smil, D. / Schapira, M. / Li, Y. / Vedadi, M. / Nguyen, K.T. / Wernimont, A.K. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Yu, W. / Tempel, W. / Smil, D. / Schapira, M. / Li, Y. / Vedadi, M. / Nguyen, K.T. / Wernimont, A.K. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. / 年: 2013
タイトル: Bromo-deaza-SAH: a potent and selective DOT1L inhibitor.
著者: Yu, W. / Smil, D. / Li, F. / Tempel, W. / Fedorov, O. / Nguyen, K.T. / Bolshan, Y. / Al-Awar, R. / Knapp, S. / Arrowsmith, C.H. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Schapira, M.
履歴
登録2011年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,53923
ポリマ－47,9811
非ポリマー55822
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.917, 152.917, 50.964
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 47980.688 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 1-420 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOT1L, KIAA1814, KMT4 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q8TEK3, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SX0 / (2S)-2-amino-4-({[(2S,3S,4R,5R)-5-(4-amino-5-bromo-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl}sulfanyl)butanoic acid (non-preferred name) / (S)-2-アミノ-4-[[(2S)-3β,4β-ジヒドロキシ-5α-(4-アミノ-5-ブロモ-7H-ピロロ[2,3-(以下略)


分子量: 462.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H20BrN5O5S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 20 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate, 0.0015 M ligand, pH 4.6, vapor diffusion, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→50 Å / Num. obs: 31477 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1.903 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.28-2.365.80.82230971.7021100
2.36-2.465.90.60231281.4811100
2.46-2.5760.44331161.6111100
2.57-2.760.29631581.6141100
2.7-2.876.10.2131081.7591100
2.87-3.096.30.13831281.6371100
3.09-3.416.30.08231631.7761100
3.41-3.96.20.06731382.6451100
3.9-4.916.20.04831752.5341100
4.91-506.10.04132662.2199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3qow, nearly isomorphous structure, coordinates used without transformation

3qow


解像度: 2.28→42.633 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / WRfactor Rfree: 0.225 / WRfactor Rwork: 0.21 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 9.799 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. ligand constraints were calculated on the prodrg server. unknown atom near bromine site of ligand possibly ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. ligand constraints were calculated on the prodrg server. unknown atom near bromine site of ligand possibly represents bromine separated from ligand under irradiation. coot and the molprobity server were also used in the course of model refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2281 1512 4.825 %taken from pdb entry 3qow
Rwork0.2095 ---
obs0.21 31334 99.818 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso max: 113.54 Å2 / Biso mean: 43.339 Å2 / Biso min: 29.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.257 Å2-0.628 Å20 Å2
2---1.257 Å20 Å2
3---1.885 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→42.633 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2545 0 52 34 2631
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222719
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3431.9563721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8673.0014375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4395342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.08124.063128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.76315430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2741515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2405
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213048
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02555
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6711.51655
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1341.5656
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26322673
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.84231064
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0234.51038
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.28-2.3390.333990.2752180228599.737
2.339-2.4030.301940.2672137223399.91
2.403-2.4720.343980.2792095219699.863
2.472-2.5480.2391180.2562006213199.672
2.548-2.6310.315930.2411912200799.9
2.631-2.7230.254870.2371903199499.799
2.723-2.8260.223820.2291858194599.743
2.826-2.9410.273920.2151728182699.671
2.941-3.0710.239900.2121679177399.774
3.071-3.220.233970.2031606170999.649
3.22-3.3930.24820.2021538162399.815
3.393-3.5970.206760.2151458153699.87
3.597-3.8440.204720.213711443100
3.844-4.1490.199820.1871259134299.925
4.149-4.5410.209650.1711172123899.919
4.541-5.0690.197430.17611041147100
5.069-5.840.232460.21195199899.9
5.84-7.1190.251650.231803868100
7.119-9.930.19200.18366068199.853
9.93-42.6330.115110.23340241699.279
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.3348 Å / Origin y: 57.7378 Å / Origin z: 2.1751 Å
111213212223313233
T0.0279 Å2-0.0063 Å20.0045 Å2-0.049 Å20.0073 Å2--0.0129 Å2
L4.9065 °2-2.0085 °20.6511 °2-2.188 °2-0.2265 °2--1.0594 °2
S-0.1242 Å °-0.0044 Å °0.0635 Å °0.0038 Å °0.0907 Å °0.0386 Å °0.117 Å °-0.0935 Å °0.0335 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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