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万見
- PDB-3swy: CNGA3 626-672 containing CLZ domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3swy
タイトルCNGA3 626-672 containing CLZ domain
要素Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Coiled-coil / Assembly domain
機能・相同性
機能・相同性情報


inorganic cation import across plasma membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / axon initial segment / sodium channel activity / myosin binding / monoatomic cation transmembrane transport / response to magnesium ion / monoatomic cation transport ...inorganic cation import across plasma membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / axon initial segment / sodium channel activity / myosin binding / monoatomic cation transmembrane transport / response to magnesium ion / monoatomic cation transport / glial cell projection / cGMP binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity / transmembrane transporter complex / response to cAMP / visual perception / calcium channel activity / perikaryon / cadherin binding / dendrite / protein-containing complex binding / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #300 / Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #300 / Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ion transport domain / Ion transport protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclic nucleotide-gated channel alpha-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Shuart, N.G. / Haitin, Y. / Camp, S.S. / Black, K.D. / Zagotta, W.N.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Molecular mechanism for 3:1 subunit stoichiometry of rod cyclic nucleotide-gated ion channels.
著者: Shuart, N.G. / Haitin, Y. / Camp, S.S. / Black, K.D. / Zagotta, W.N.
履歴
登録2011年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3
B: Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3
C: Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7413
ポリマ－15,7413
非ポリマー00
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.750, 37.650, 49.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.880, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3 / Cone photoreceptor cGMP-gated channel subunit alpha / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-3 / CNG ...Cone photoreceptor cGMP-gated channel subunit alpha / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-3 / CNG channel alpha-3 / CNG-3 / CNG3


分子量: 5246.968 Da / 分子数: 3 / 断片: CLZ domain (UNP residues 626-669) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNCG3, CNGA3 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16281
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 20% w/v PEG3350, 200 mM potassium acetate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月28日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→46.324 Å / Num. all: 10016 / Num. obs: 10016 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 27.698 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-22.10.2662.5277913430.26692
2-2.122.70.1633.5373013820.16399.8
2.12-2.273.10.1234.5406013180.123100
2.27-2.453.50.0689.3421312110.068100
2.45-2.693.50.05810391211320.058100
2.69-33.40.05111.5346510180.051100
3-3.473.40.04512.230759080.045100
3.47-4.253.30.03913.825077620.03999.2
4.25-6.013.10.0539.718515990.05399.6
6.01-46.3243.20.03612.610863430.03697.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BOSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZVB

1zvb


解像度: 1.9→29.217 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7997 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2236 465 4.79 %RANDOM
Rwork0.1967 ---
obs0.1981 9704 95.57 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.858 Å2 / ksol: 0.401 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 117.37 Å2 / Biso mean: 31.3853 Å2 / Biso min: 9.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6448 Å20 Å2-8.6559 Å2
2--6.2406 Å2-0 Å2
3---6.0521 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.217 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1070 0 0 115 1185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0581434
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084171
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004184
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.102415
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-2.17490.33881280.22962854298289
2.1749-2.73990.2251560.18673157331399
2.7399-29.22050.20581810.19383228340999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.39440.32780.42430.6184-0.10240.9767-0.1802-0.09630.28640.0486-0.07640.0038-0.1614-0.10520.05510.11390.00380.0020.0633-0.01830.1623-15.733219.68843.7732
20.9130.25040.56850.27970.09570.7416-0.1090.27260.2176-0.02820.0068-0.04480.05910.19820.04760.13130.00670.0190.1357-0.00610.1334-11.220515.965838.3699
30.8064-0.17-0.07330.3652-0.11320.230.1163-0.0763-0.1406-0.0314-0.03130.03010.2722-0.0906-0.03140.1544-0.034-0.00430.09280.00940.1159-15.856311.2743.1086
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'B0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C'C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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