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万見
- PDB-3st8: Crystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3st8
タイトルCrystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in complex with COENZYME A, GLUCOSAMINE 1-PHOSPHATE and URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE
要素Bifunctional protein glmU
キーワードTRANSFERASE / ACETYLTRANSFERASE / BIFUNCTIONAL / PYROPHOSPHORYLASE / ROSSMANN-LIKE FOLD / LEFT-HANDED-BETA-HELIX / CELL SHAPE / CELL WALL BIOGENESIS/DEGRADATION / METAL-BINDING / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / ACYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


entry of bacterium into host cell / uridylyltransferase activity / adhesion of symbiont to host cell / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process ...entry of bacterium into host cell / uridylyltransferase activity / adhesion of symbiont to host cell / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Chem-GP1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Bifunctional protein GlmU / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Jagtap, P.A. / Prakash, B.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of Mycobacterium tuberculosis GlmU in complex with Acetyl CoA
著者: Jagtap, P.A. / Prakash, B.
履歴
登録2011年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1988
ポリマ－52,4671
非ポリマー1,7317
水9,530529
1
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,59424
ポリマ－157,4003
非ポリマー5,19421
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area23160 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area49970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.312, 110.312, 360.537
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-497-

MG

21A-500-

MG

31A-501-

MG

41A-656-

HOH

51A-710-

HOH

61A-758-

HOH

71A-800-

HOH

81A-1029-

HOH

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要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Bifunctional protein glmU / UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / ...UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase


分子量: 52466.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: glmU, MT1046, Rv1018c / プラスミド: pQEII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA
参照: UniProt: P96382, UniProt: P9WMN3*PLUS, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#4: 糖 ChemComp-GP1 / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / GLUCOSAMINE 1-PHOSPHATE / 1-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-D-glucose / 2-amino-2-deoxy-1-O-phosphono-glucose / α-D-グルコサミン1-りん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 259.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14NO8P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO3NIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 4種, 535分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 529 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-Cl, pH-8.5, 2% Tacsimate, 18% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MARCCD 225 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月29日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
Reflection数: 432608 / Rmerge(I) obs: 0.053 / D res high: 1.98 Å / Num. obs: 58849 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
8.8719.7174097.910.021
6.278.87127199.710.024
5.126.27161699.910.026
4.445.12187599.210.025
3.974.44212699.710.029
3.623.97233899.910.033
3.353.62252999.910.036
3.143.35271010010.041
2.963.14287410010.047
2.812.96307210010.056
2.682.81317410010.068
2.562.68331710010.079
2.462.56348610010.094
2.372.46361410010.109
2.292.37372299.910.121
2.222.29382799.910.142
2.152.22398899.810.171
2.092.15405999.910.205
2.042.09420410010.252
1.982.04430799.210.307
反射解像度: 1.98→19.71 Å / Num. all: 58954 / Num. obs: 58849 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 30.049 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 25.88
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.98-2.040.2490.3076.2631164434143070.3399.2
2.04-2.090.2010.2527.7331283420542040.27100
2.09-2.150.1630.2059.4830217406340590.2299.9
2.15-2.220.1380.17111.2729629399439880.18399.8
2.22-2.290.1120.14213.2428481383038270.15399.9
2.29-2.370.0930.12115.2627752372637220.1399.9
2.37-2.460.0870.10916.726923361536140.117100
2.46-2.560.0720.09419.3225920348634860.101100
2.56-2.680.0580.07922.6524663331833170.085100
2.68-2.810.0460.06826.3523570317531740.073100
2.81-2.960.0360.05631.2222745307230720.06100
2.96-3.140.030.04736.6421211287528740.051100
3.14-3.350.0260.04141.4519815271127100.045100
3.35-3.620.0210.03646.3718369253225290.03999.9
3.62-3.970.0180.03351.3416832234123380.03599.9
3.97-4.440.0160.02954.7415218213221260.03299.7
4.44-5.120.0140.02558.3213430189018750.02799.2
5.12-6.270.0140.02655.5911614161716160.02899.9
6.27-8.870.0120.02458.568975127512710.02599.7
8.870.010.02161.1747977567400.02397.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→19.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.1945 / WRfactor Rwork: 0.1647 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.8829 / SU B: 2.363 / SU ML: 0.068 / SU R Cruickshank DPI: 0.1056 / SU Rfree: 0.1076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2019 1017 1.7 %RANDOM
Rwork0.1674 ---
obs0.1681 58765 99.82 %-
all-58954 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 500 Å2 / Biso mean: 26.3707 Å2 / Biso min: 6.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3479 0 107 529 4115
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0340.0213640
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6791.9914987
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5165474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.34423.286140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.32315539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.4831531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3930.2611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0212701
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6161.52347
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.65323781
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.32431293
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8074.51206
LS精密化 シェル解像度: 1.984→2.035 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 85 -
Rwork0.218 4152 -
all-4237 -
obs--98.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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