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- PDB-3ss5: Crystal structure of mouse Glutaminase C, L-glutamate-bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ss5
タイトルCrystal structure of mouse Glutaminase C, L-glutamate-bound form
要素Glutaminase C
キーワードHYDROLASE / Glutaminase / L-Glutamine / Mitochondria / Catalysis product
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutamate and glutamine metabolism / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / TP53 Regulates Metabolic Genes / glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / intracellular glutamate homeostasis / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior ...Glutamate and glutamine metabolism / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / TP53 Regulates Metabolic Genes / glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / intracellular glutamate homeostasis / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior / chemical synaptic transmission / protein homotetramerization / mitochondrial matrix / synapse / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Recoverin; domain 1 - #210 / Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Recoverin; domain 1 / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. ...Recoverin; domain 1 - #210 / Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Recoverin; domain 1 / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutaminase kidney isoform, mitochondrial / Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ambrosio, A.L.B. / Dias, S.M.G. / Cerione, R.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Mitochondrial localization and structure-based phosphate activation mechanism of Glutaminase C with implications for cancer metabolism.
著者: Cassago, A. / Ferreira, A.P. / Ferreira, I.M. / Fornezari, C. / Gomes, E.R. / Greene, K.S. / Pereira, H.M. / Garratt, R.C. / Dias, S.M. / Ambrosio, A.L.
履歴
登録2011年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminase C
B: Glutaminase C
C: Glutaminase C
D: Glutaminase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,8968
ポリマ－213,3084
非ポリマー5894
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8250 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area59660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.380, 139.430, 178.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glutaminase C


分子量: 53326.961 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 134-609 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gls, GLS1, mKIAA0838 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 / 参照: UniProt: Q69ZX9, UniProt: D3Z7P3*PLUS, glutaminase
#2: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 17% PEG3350, 0.2M NaCl, 0.1M Bis-TRIS, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.458 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月25日
放射モノクロメーター: Si(111), Double Flat Crystal Monochromator with Fixed-exit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.458 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.88 Å / Num. all: 60426 / Num. obs: 59822 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1.7 / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 8752 / Rsym value: 0.431 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3czd

3czd


解像度: 2.8→19.985 Å / SU ML: 0.82 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2397 3013 5.05 %RANDOM
Rwork0.2065 ---
obs0.2082 59611 98.86 %-
all-60298 --
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 23.793 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-27.5259 Å2-0 Å2-10.3515 Å2
2---13.6675 Å2-0 Å2
3----13.8585 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12288 0 40 214 12542
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00312594
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70816981
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1414641
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571873
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032182
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.84360.42011200.34952496X-RAY DIFFRACTION98
2.8436-2.89010.40931390.33232529X-RAY DIFFRACTION99
2.8901-2.93980.36391290.30232603X-RAY DIFFRACTION99
2.9398-2.99310.26881470.28622532X-RAY DIFFRACTION99
2.9931-3.05050.32811300.27252559X-RAY DIFFRACTION99
3.0505-3.11250.31441320.2752577X-RAY DIFFRACTION99
3.1125-3.17990.30751450.24362569X-RAY DIFFRACTION99
3.1799-3.25360.2621330.24332550X-RAY DIFFRACTION99
3.2536-3.33460.28151350.22152601X-RAY DIFFRACTION99
3.3346-3.42430.28751190.21792576X-RAY DIFFRACTION99
3.4243-3.52460.22571530.21132550X-RAY DIFFRACTION99
3.5246-3.63770.20451340.2062594X-RAY DIFFRACTION99
3.6377-3.76690.26671350.18982567X-RAY DIFFRACTION99
3.7669-3.91660.22141390.18492621X-RAY DIFFRACTION99
3.9166-4.09340.20731440.16872551X-RAY DIFFRACTION99
4.0934-4.30720.20031490.16382564X-RAY DIFFRACTION99
4.3072-4.5740.19221190.15762654X-RAY DIFFRACTION99
4.574-4.92230.18191420.15762551X-RAY DIFFRACTION99
4.9223-5.40870.21791520.18552577X-RAY DIFFRACTION99
5.4087-6.17110.2621450.21762600X-RAY DIFFRACTION99
6.1711-7.70030.1961370.20822582X-RAY DIFFRACTION99
7.7003-19.98550.18741350.17452595X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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