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- PDB-3sqz: Crystal structure of HMG_CoA synthase complexed with CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sqz
タイトルCrystal structure of HMG_CoA synthase complexed with CoA
要素Putative hydroxymethylglutaryl-CoA synthase
キーワードTRANSFERASE / thiolase fold / HMG_CoA synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxymethylglutaryl-CoA synthase / hydroxymethylglutaryl-CoA synthase activity / acetyl-CoA metabolic process
類似検索 - 分子機能
Hydroxymethylglutaryl-CoA synthase, prokaryotic / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase, C-terminal domain / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A synthase C terminal / Chalcone and stilbene synthases, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Hydroxymethylglutaryl-CoA synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Liu, Y.H. / Fu, T.M. / Liu, X. / Su, X.D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of HMG-CoA synthase from Streptococcus mutans
著者: Liu, Y.H. / Fu, T.M. / Liu, X. / Su, X.D.
履歴
登録2011年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Atomic model
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative hydroxymethylglutaryl-CoA synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1714
ポリマ－47,2201
非ポリマー9523
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Putative hydroxymethylglutaryl-CoA synthase
ヘテロ分子

A: Putative hydroxymethylglutaryl-CoA synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3438
ポリマ－94,4392
非ポリマー1,9036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area8720 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area25910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.648, 56.058, 67.365
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-421-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative hydroxymethylglutaryl-CoA synthase


分子量: 47219.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
株: UA159 / 遺伝子: SMU_943c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8DUI5, hydroxymethylglutaryl-CoA synthase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Na Formate, 20% (w/v) polyethylene glycerol 3350 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→50 Å / Num. all: 122118 / Num. obs: 122118 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.085
反射 シェル解像度: 1.19→1.21 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique all: 6728 / Rsym value: 0.29 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LEH

3leh


解像度: 1.2→31.59 Å / SU ML: 0.11 / σ(F): 0 / 位相誤差: 11.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1548 5866 5 %random
Rwork0.1365 ---
obs0.1374 117294 98.26 %-
all-119371 --
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.403 Å2 / ksol: 0.43 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9945 Å2-0 Å23.3983 Å2
2---0.4774 Å20 Å2
3----2.517 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→31.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3008 0 60 351 3419
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073184
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2454333
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9361221
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09495
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008545
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2003-1.2140.20181890.17933519X-RAY DIFFRACTION93
1.214-1.22830.19872000.16593604X-RAY DIFFRACTION96
1.2283-1.24320.16582000.1513615X-RAY DIFFRACTION96
1.2432-1.2590.17651870.13843651X-RAY DIFFRACTION97
1.259-1.27550.16242070.13643632X-RAY DIFFRACTION97
1.2755-1.2930.15822020.12863634X-RAY DIFFRACTION97
1.293-1.31150.14711690.11753705X-RAY DIFFRACTION97
1.3115-1.33110.13951890.10863662X-RAY DIFFRACTION98
1.3311-1.35190.12311730.10373733X-RAY DIFFRACTION98
1.3519-1.3740.13742000.10193680X-RAY DIFFRACTION98
1.374-1.39770.11712030.10383725X-RAY DIFFRACTION98
1.3977-1.42310.13772060.09923643X-RAY DIFFRACTION98
1.4231-1.45050.13032080.10193689X-RAY DIFFRACTION99
1.4505-1.48010.13172030.10083767X-RAY DIFFRACTION99
1.4801-1.51230.13312000.0993723X-RAY DIFFRACTION99
1.5123-1.54750.13151950.10093743X-RAY DIFFRACTION99
1.5475-1.58620.13421870.10383763X-RAY DIFFRACTION99
1.5862-1.62910.12571730.10553765X-RAY DIFFRACTION99
1.6291-1.6770.11872170.10663769X-RAY DIFFRACTION100
1.677-1.73110.13062020.10943758X-RAY DIFFRACTION100
1.7311-1.7930.14671720.12033785X-RAY DIFFRACTION100
1.793-1.86480.14882230.12343763X-RAY DIFFRACTION100
1.8648-1.94960.15861880.1293783X-RAY DIFFRACTION100
1.9496-2.05240.17181960.13483782X-RAY DIFFRACTION100
2.0524-2.1810.13852200.13493780X-RAY DIFFRACTION100
2.181-2.34930.14231970.14093772X-RAY DIFFRACTION100
2.3493-2.58560.17651910.14793819X-RAY DIFFRACTION100
2.5856-2.95950.17381990.15823808X-RAY DIFFRACTION100
2.9595-3.72770.17021830.15283814X-RAY DIFFRACTION99
3.7277-31.60130.16831870.16743542X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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