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- PDB-3sqp: Structure of human glutathione reductase complexed with pyocyanin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sqp
タイトルStructure of human glutathione reductase complexed with pyocyanin, an agent with antimalarial activity
要素Glutathione reductase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE/ANTIBIOTIC / CELLULAR REDUCTANTS / GLUTATHIONE REDUCTASE / PLASMODIUM FALCIPARUM / PYOCYANIN / ALTERNATIVE INITIATION / FLAVOPROTEIN / MITOCHONDRION / OXIDOREDUCTASE / PHOSPHOPROTEIN / REDOX-ACTIVE CENTER / TRANSIT PEPTIDE / OXIDOREDUCTASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / flavin adenine dinucleotide binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-methylphenazin-1(5H)-one / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Glutathione reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Fritz-Wolf, K. / Schirmer, R.H. / Koenig, I. / Goebel, U.
引用ジャーナル: Redox Rep. / 年: 2011
タイトル: The bacterial redox signaller pyocyanin as an antiplasmodial agent: comparisons with its thioanalog methylene blue.
著者: Kasozi, D.M. / Gromer, S. / Adler, H. / Zocher, K. / Rahlfs, S. / Wittlin, S. / Fritz-Wolf, K. / Schirmer, R.H. / Becker, K.
履歴
登録2011年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Other
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione reductase, mitochondrial
B: Glutathione reductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,83212
ポリマ－103,2722
非ポリマー2,56010
水15,169842
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area37570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.080, 67.370, 78.860
Angle α, β, γ (deg.)68.98, 66.81, 62.54
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 18:478 ) and (not element H)
211chain B and (resseq 18:478 ) and (not element H)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutathione reductase, mitochondrial / GR / GRase


分子量: 51636.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00390, glutathione-disulfide reductase

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非ポリマー , 5種, 852分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-3J8 / 5-methylphenazin-1(5H)-one / Pyocyanin / Pyrocyanine / Sanasin / Sanazin / ピオシアニン


分子量: 210.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H10N2O
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 842 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.63 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 660 MM AMMONIUM SULFATE, 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月27日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37.71 Å / Num. obs: 47828 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rsym value: 0.029
反射 シェル解像度: 2.21→2.25 Å / % possible all: 78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3DJJ

3djj


解像度: 2.21→37.71 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.182 2870 6 %
Rwork0.144 --
obs0.146 47819 94.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.5 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.903 Å21.98 Å20.005 Å2
2---1.5 Å21.871 Å2
3---0.597 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→37.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6998 0 170 842 8010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057335
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9039958
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3062688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581116
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051240
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3500X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3500X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.212-2.250.1941210.1411893X-RAY DIFFRACTION78
2.25-2.2910.1991380.1442165X-RAY DIFFRACTION93
2.291-2.3360.1951420.142229X-RAY DIFFRACTION93
2.336-2.3830.2091440.1462255X-RAY DIFFRACTION93
2.383-2.4350.1941400.142185X-RAY DIFFRACTION93
2.435-2.4920.2041450.142280X-RAY DIFFRACTION94
2.492-2.5540.1761430.1372233X-RAY DIFFRACTION94
2.554-2.6230.191430.142242X-RAY DIFFRACTION94
2.623-2.70.1891450.1372274X-RAY DIFFRACTION95
2.7-2.7870.1831430.1392249X-RAY DIFFRACTION95
2.787-2.8870.1921450.1432267X-RAY DIFFRACTION95
2.887-3.0020.1811440.142254X-RAY DIFFRACTION95
3.002-3.1390.1651460.1352287X-RAY DIFFRACTION95
3.139-3.3040.1881450.1392278X-RAY DIFFRACTION96
3.304-3.5110.1611470.1362300X-RAY DIFFRACTION96
3.511-3.7820.1721470.1322307X-RAY DIFFRACTION96
3.782-4.1620.1711490.1282326X-RAY DIFFRACTION96
4.162-4.7640.1441460.122287X-RAY DIFFRACTION97
4.764-5.9980.1681470.1562310X-RAY DIFFRACTION97
5.998-37.7150.1931500.1732328X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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