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- PDB-3sqc: SQUALENE-HOPENE CYCLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sqc
タイトルSQUALENE-HOPENE CYCLASE
要素SQUALENE--HOPENE CYCLASE
キーワードISOMERASE / TRITERPENE CYCLASE / MONOTOPIC MEMBRANE PROTEIN / QW-SEQUENCE REPEAT / CHOLESTEROL BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


squalene-hopanol cyclase / squalene-hopene cyclase / squalene-hopene cyclase activity / lanosterol synthase activity / triterpenoid biosynthetic process / ergosterol biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process / lipid droplet / lyase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Squalene hopene cyclase / Terpene synthase, conserved site / Terpene synthases signature. / Squalene cyclase, N-terminal / Squalene-hopene cyclase N-terminal domain / Squalene cyclase / Squalene cyclase, C-terminal / Squalene-hopene cyclase C-terminal domain / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 ...Squalene hopene cyclase / Terpene synthase, conserved site / Terpene synthases signature. / Squalene cyclase, N-terminal / Squalene-hopene cyclase N-terminal domain / Squalene cyclase / Squalene cyclase, C-terminal / Squalene-hopene cyclase C-terminal domain / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Squalene--hopene cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wendt, K.U. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The structure of the membrane protein squalene-hopene cyclase at 2.0 A resolution.
著者: Wendt, K.U. / Lenhart, A. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Structure and Function of a Squalene Cyclase
著者: Wendt, K.U. / Poralla, K. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Analysis of Squalene-Hopene Cyclase from Alicyclobacillus Acidocaldarius
著者: Wendt, K.U. / Feil, C. / Lenhart, A. / Poralla, K. / Schulz, G.E.
履歴
登録1998年9月4日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SQUALENE--HOPENE CYCLASE
B: SQUALENE--HOPENE CYCLASE
C: SQUALENE--HOPENE CYCLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,9143
ポリマ－214,9143
非ポリマー00
水2,054114
1
A: SQUALENE--HOPENE CYCLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6381
ポリマ－71,6381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SQUALENE--HOPENE CYCLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6381
ポリマ－71,6381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: SQUALENE--HOPENE CYCLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6381
ポリマ－71,6381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)140.960, 140.960, 243.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.48133, -0.87654, 0.00092), (0.87653, -0.48134, -0.00238), (0.00253, -0.00034, 1)140.73573, -5.49561, 1.18225
2given(-0.53212, 0.84657, -0.01287), (-0.84664, -0.53217, -0.00036), (-0.00715, 0.01071, 0.99992)78.35586, 121.19873, 0.08305
3given(-0.48593, -0.87388, -0.01451), (0.87398, -0.48595, -0.00232), (-0.00503, -0.0138, 0.99989)141.95891, -4.4695, -0.46764

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要素

#1: タンパク質 SQUALENE--HOPENE CYCLASE


分子量: 71638.094 Da / 分子数: 3 / 変異: D376C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
解説: THERMOSTABLE, ACIDOPHILIC / 細胞株: JM105 / 細胞内の位置: MEMBRANE / プラスミド: PKK223-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞株 (発現宿主): JM105 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASMIC MEMBRANE / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12
参照: UniProt: P33247, 異性化酵素; 分子内転位酵素; ムターゼ; その他の基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化pH: 4.8 / 詳細: pH 4.8
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wendt, K.U., (1997) Protein Sci., 6, 722.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116 mg/mlprotein1drop
20.6 %(w/v)C8E41drop
30.1 Msodium citrate1reservoir
41dropH2O

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 57421 / % possible obs: 83 % / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.17 / % possible all: 44

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8精密化
XDSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SQC

1sqc


解像度: 2.8→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2890 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 57229 82.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.45 Å / Luzzati d res low obs: 4.6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14886 0 0 114 15000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 206 5.5 %
Rwork0.36 3688 -
obs--45 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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