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万見
- PDB-3spt: Crystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3spt
タイトルCrystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in complex with ACETYL COENZYME A and URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE
要素Bifunctional protein glmU
キーワードTRANSFERASE / ACETYLTRANSFERASE / BIFUNCTIONAL / PYROPHOSPHORYLASE / ROSSMANN-LIKE FOLD / LEFT-HANDED-BETA-HELIX / CELL SHAPE / CELL WALL BIOGENESIS/DEGRADATION / METAL-BINDING / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / ACYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


entry of bacterium into host cell / uridylyltransferase activity / adhesion of symbiont to host cell / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process ...entry of bacterium into host cell / uridylyltransferase activity / adhesion of symbiont to host cell / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Bifunctional protein GlmU / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Jagtap, P.A. / Prakash, B.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of Mycobacterium tuberculosis GlmU in complex with Acetyl CoA
著者: Jagtap, P.A. / Verma, S.K. / Prakash, B.
履歴
登録2011年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9566
ポリマ－52,4671
非ポリマー1,4905
水3,819212
1
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,86918
ポリマ－157,4003
非ポリマー4,47015
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area16780 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area53560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.194, 110.194, 361.295
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-500-

MG

21A-617-

HOH

31A-647-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein glmU / UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / ...UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase


分子量: 52466.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: glmU, MT1046, Rv1018c / プラスミド: pQEII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA
参照: UniProt: P96382, UniProt: P9WMN3*PLUS, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-Cl, pH-8.5, 2% Tacsimate, 18% PEG 3350, sitting drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MARCCD 225 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月29日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
Reflection数: 268386 / Rmerge(I) obs: 0.054 / D res high: 2.33 Å / Num. obs: 36542 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
10.4219.6846797.710.023
7.3710.4279310010.024
6.027.37101610010.028
5.216.02118210010.031
4.665.21133199.910.029
4.264.66143410010.029
3.944.26159110010.033
3.693.94166910010.038
3.473.69180810010.042
3.33.47188710010.05
3.143.3197510010.062
3.013.14207510010.076
2.893.01214910010.094
2.792.89224710010.121
2.692.79230210010.151
2.612.69240310010.179
2.532.61247210010.217
2.462.53251810010.278
2.392.46258810010.314
2.332.39263598.310.359
反射解像度: 2.33→19.808 Å / Num. obs: 36542 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 42.057 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 24.88
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.33-2.390.3440.3595.0518654268026350.38798.3
2.39-2.460.2730.3146.0919269258925880.338100
2.46-2.530.2440.2786.9218824251825180.298100
2.53-2.610.1760.2178.7618397247324720.234100
2.61-2.690.1570.17910.3517867240324030.193100
2.69-2.790.1210.15112.5117158230223020.163100
2.79-2.890.1010.12115.1916738224722470.13100
2.89-3.010.070.09419.3316014214921490.101100
3.01-3.140.0560.07623.1315375207520750.082100
3.14-3.30.0440.06228.1114630197519750.067100
3.3-3.470.0330.053313973188718870.054100
3.47-3.690.0270.04238.3213292180818080.046100
3.69-3.940.0240.03842.6312218166916690.041100
3.94-4.260.020.03346.8611650159115910.036100
4.26-4.660.0170.02952.3310435143414340.031100
4.66-5.210.0170.02952.69615133213310.03199.9
5.21-6.020.0170.03149.528512118211820.033100
6.02-7.370.0160.02851.297273101610160.03100
7.37-10.420.0120.02460.3855407937930.026100
10.420.0120.02358.9829524784670.02597.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DJ4

3dj4


解像度: 2.33→19.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.2134 / WRfactor Rwork: 0.1879 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.8552 / SU B: 4.712 / SU ML: 0.115 / SU R Cruickshank DPI: 0.1942 / SU Rfree: 0.1718 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.195 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22359 1001 2.7 %RANDOM
Rwork0.19205 ---
obs0.19291 35443 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.66 Å2 / Biso mean: 31.524 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.0001 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→19.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3471 0 93 212 3776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0213619
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3531.9864957
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1865473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.423.286140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.2915536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.171531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2460.2608
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212701
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1891.52342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17323773
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.79831277
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.094.51184
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.331→2.391 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 72 -
Rwork0.276 2519 -
all-2519 -
obs--98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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