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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3spe
タイトルCrystal structure of the tail sheath protein protease resistant fragment from bacteriophage phiKZ
要素PHIKZ029
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性: / Bacteriophage phiKZ, gp29PR / PHOSPHATE ION / PHIKZ029
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage phiKZ (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3996 Å
データ登録者Aksyuk, A.A. / Kurochkina, L.P. / Fokine, A. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Structure / : 2011
タイトル: Structural conservation of the myoviridae phage tail sheath protein fold.
著者: Anastasia A Aksyuk / Lidia P Kurochkina / Andrei Fokine / Farhad Forouhar / Vadim V Mesyanzhinov / Liang Tong / Michael G Rossmann /
要旨: Bacteriophage phiKZ is a giant phage that infects Pseudomonas aeruginosa, a human pathogen. The phiKZ virion consists of a 1450 Å diameter icosahedral head and a 2000 Å-long contractile tail. The ...Bacteriophage phiKZ is a giant phage that infects Pseudomonas aeruginosa, a human pathogen. The phiKZ virion consists of a 1450 Å diameter icosahedral head and a 2000 Å-long contractile tail. The structure of the whole virus was previously reported, showing that its tail organization in the extended state is similar to the well-studied Myovirus bacteriophage T4 tail. The crystal structure of a tail sheath protein fragment of phiKZ was determined to 2.4 Å resolution. Furthermore, crystal structures of two prophage tail sheath proteins were determined to 1.9 and 3.3 Å resolution. Despite low sequence identity between these proteins, all of these structures have a similar fold. The crystal structure of the phiKZ tail sheath protein has been fitted into cryo-electron-microscopy reconstructions of the extended tail sheath and of a polysheath. The structural rearrangement of the phiKZ tail sheath contraction was found to be similar to that of phage T4.
履歴
登録2011年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHIKZ029
B: PHIKZ029
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3455
ポリマ-65,0632
非ポリマー2823
1,78399
1
A: PHIKZ029
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7213
ポリマ-32,5311
非ポリマー1902
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHIKZ029
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6232
ポリマ-32,5311
非ポリマー921
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area21640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.892, 156.715, 61.003
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSSERSERchain B and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)BB147 - 17752 - 82
12SERSERALAALAchain B and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)BB184 - 21489 - 119
13PHEPHEGLUGLUchain B and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)BB219 - 238124 - 143
14VALVALASPASPchain B and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)BB247 - 287152 - 192
15PROPROASPASPchain B and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)BB300 - 350205 - 255
21LYSLYSSERSERchain A and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)AA147 - 17752 - 82
22SERSERALAALAchain A and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)AA184 - 21489 - 119
23PHEPHEGLUGLUchain A and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)AA219 - 238124 - 143
24VALVALASPASPchain A and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)AA247 - 287152 - 192
25PROPROASPASPchain A and (resid 147:177 or resid 184:214 or resid 219:238 or resid 247:287 or resid 300:350)AA300 - 350205 - 255
詳細This structure is a protease resistant fragment, gp29PR, that is a part of a larger full length protein gp29 (this structure is 96-390 out of 1-695). The dimer surface between monomers forming the crystal dimer (identified by PISA) would be not available for interaction in the full length gp29 protein. Therefore, the full length protein cannot form a similar dimer due to steric clashes. So this dimer seems to be an artifact present only for the smaller fragment, gp29PR, and is not biologically relevant.

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要素

#1: タンパク質 PHIKZ029


分子量: 32531.383 Da / 分子数: 2
断片: Protease Resistant Fragment of Gene Product 29 (GP29PR) (UNP residues 96-390)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas phage phiKZ (ファージ)
遺伝子: bacteriophage phiKZ, gene product 29, ORF029 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8SDD3
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.8 M Na/K Phosphate, pH 5.0 with 0.1 M Na Acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97948, 0.97962, 0.94949
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979481
20.979621
30.949491
反射解像度: 2.3996→30 Å / Num. all: 27334 / Num. obs: 26951 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.107
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3996-2.490.646199.7
5.16-300.059199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3996→28.424 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7531 / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 31 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2865 2534 5.02 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.2579 26888 98.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.008 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 276.91 Å2 / Biso mean: 44.6903 Å2 / Biso min: 7.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0725 Å2-0 Å20 Å2
2---8.4414 Å2-0 Å2
3---3.3689 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3996→28.424 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3895 0 16 99 4010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094037
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2945492
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005717
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1311461
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11B1376X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
12A1376X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3996-2.44570.4171300.39242627275796
2.4457-2.49560.51581730.39326032776100
2.4956-2.54980.4061270.364327742901100
2.5498-2.60910.42071410.333426962837100
2.6091-2.67430.41321640.342226912855100
2.6743-2.74660.37981340.309127282862100
2.7466-2.82730.28611330.29326972830100
2.8273-2.91850.31791340.294827332867100
2.9185-3.02270.34331390.287227062845100
3.0227-3.14350.2721530.28227042857100
3.1435-3.28640.26871360.255826902826100
3.2864-3.45940.31831480.246527042852100
3.4594-3.67570.31481370.26322314245186
3.6757-3.95880.261950.23042415251088
3.9588-4.3560.25181520.191927102862100
4.356-4.98330.19881500.16927072857100
4.9833-6.26740.24521520.199327022854100
6.2674-28.42590.20641360.20082705284199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.60230.3934-0.04320.29090.20880.3643-0.12120.0244-0.1478-0.10070.025-0.05340.12750.1505-0.10170.14350.05750.01820.12510.03350.0802-9.5878-39.7778-48.4362
20.60970.35980.44010.752-0.24140.781-0.2078-0.45890.51780.3602-0.32940.4281-0.35990.0479-0.56230.049-0.04780.0726-0.02890.0663-0.0898-11.3265-34.1068-49.7955
30.13050.0838-0.00370.1466-0.04940.1770.0707-0.10450.12650.30470.03230.04560.08550.1520.23710.85330.31420.36030.48410.31670.5319-21.2267-38.111-25.8927
40.71390.42710.29591.1531-0.09680.4283-0.3382-0.172-0.17960.33120.1874-0.2536-0.22950.10440.04190.3643-0.01760.00410.3080.05070.2639-11.363-25.9392-35.7633
51.24970.2216-0.2430.9676-0.25080.0879-0.0819-1.08490.04530.72930.19460.3149-0.1048-0.01890.0560.32950.1160.09890.43010.02880.1215-23.3581-27.2758-32.1435
60.233-0.04190.21860.1747-0.03540.2168-0.151-0.1403-0.20880.00850.1110.3141-0.0172-0.11720.02180.36390.07890.19570.2020.05590.3128-26.359-26.2074-36.3011
71.22920.1455-0.72280.5967-0.78631.3930.3612-0.3140.45040.5542-0.03690.0819-0.91360.1046-0.13690.08860.18830.17240.16970.06240.3623-23.9651-17.3866-41.5942
80.0784-0.1213-0.01650.1692-0.0099-0.0109-0.245-0.1476-0.37180.1591-0.021-0.12060.20350.01950.0510.28770.01780.08970.16110.06410.3623-18.4912-48.8258-42.6903
90.3908-0.1348-0.27190.05920.1050.4245-0.4999-0.4218-0.91570.57520.1763-0.11220.46370.1033-0.19830.54040.09630.06340.28740.20950.2354-12.0077-46.1653-35.298
100.8863-0.0622-0.36820.03330.00910.9898-0.1272-0.3479-0.2023-0.24370.3119-0.11270.13210.2590.08160.2337-0.05670.00850.1031-0.05460.0358-6.974-26.47-44.8931
111.29070.3075-0.19760.337-0.07730.92210.1294-0.4820.36040.17340.09340.079-0.174-0.00090.20930.0985-0.00580.00370.06650.04510.1164-13.821413.0447-41.5279
120.41130.10930.03010.5909-0.17460.0646-0.1499-0.01010.2837-0.16940.061-0.0625-0.23390.2673-0.04140.338-0.2687-0.07760.3134-0.06320.1457-9.384224.8986-48.9602
131.00730.2967-0.14780.3816-0.05050.1060.1747-0.46210.13770.3956-0.22910.1472-0.14950.50310.01790.646-0.14850.08590.37330.00980.3015-14.628315.6131-35.6306
140.76590.1937-0.45531.50810.48680.5492-0.19010.0299-0.52820.8148-0.1531-0.19850.30450.5013-0.32480.3149-0.10820.07490.0288-0.04440.3663-15.1931.5099-45.0525
150.38880.36240.04991.8649-0.4110.6626-0.02260.1919-0.046-0.2676-0.1061-0.6124-0.09240.71860.13460.0154-0.31020.11150.16740.13720.0529-23.922612.5047-65.8694
160.2364-0.0599-0.1110.68830.04390.57690.0896-0.2296-0.40550.18810.3789-0.64140.75960.640.7109-0.798-0.16420.40630.24360.02610.2717-12.92850.9905-55.4106
170.25790.1270.180.23650.18130.1347-0.57460.50430.0272-0.40660.0980.20580.0247-0.0465-0.7248-0.3942-0.70040.31090.1380.0080.3292-24.82691.4668-59.7657
180.8194-0.33920.53750.33790.11350.9861-0.1963-0.0190.3279-0.28770.20030.798-0.0337-0.37570.03520.1771-0.1089-0.05750.23440.01210.3201-27.79880.0632-55.6839
190.7459-0.37440.77950.1926-0.38310.75380.3557-0.0591-0.2563-0.2984-0.09160.00520.2878-0.0083-0.08680.294-0.0607-0.00920.16040.02020.2537-24.4862-8.4595-50.0117
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精密化 TLSグループ
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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