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万見
- PDB-3soa: Full-length human CaMKII -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3soa
タイトルFull-length human CaMKII
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha with a beta 7 linker
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / Protein Kinase / Phosphorylation / Calcium/calmodulin / cytosolic / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / negative regulation of hydrolase activity / dendritic spine development / regulation of neuron migration / regulation of neurotransmitter secretion / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport ...peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / negative regulation of hydrolase activity / dendritic spine development / regulation of neuron migration / regulation of neurotransmitter secretion / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Ion transport by P-type ATPases / regulation of neuronal synaptic plasticity / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / glutamate receptor binding / regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to interferon-beta / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Ion homeostasis / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / cellular response to type II interferon / long-term synaptic potentiation / G1/S transition of mitotic cell cycle / Interferon gamma signaling / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / kinase activity / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / endocytic vesicle membrane / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / dendritic spine / calmodulin binding / neuron projection / postsynaptic density / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DB8 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5501 Å
データ登録者Chao, L.H. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: A Mechanism for Tunable Autoinhibition in the Structure of a Human Ca(2+)/Calmodulin- Dependent Kinase II Holoenzyme.
著者: Chao, L.H. / Stratton, M.M. / Lee, I.H. / Rosenberg, O.S. / Levitz, J. / Mandell, D.J. / Kortemme, T. / Groves, J.T. / Schulman, H. / Kuriyan, J.
履歴
登録2011年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月7日Group: Non-polymer description / Structure summary
改定 1.22011年9月14日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha with a beta 7 linker
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1762
ポリマ－50,6461
非ポリマー5301
水00
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha with a beta 7 linker
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)614,11724
ポリマ－607,75212
非ポリマー6,36512
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z1
Buried area49920 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area219970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.720, 155.720, 106.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

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要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha with a beta 7 linker / CaM kinase II subunit alpha / CaMK-II subunit alpha / CaM kinase II subunit beta 7 / CaMK-II subunit beta 7


分子量: 50646.004 Da / 分子数: 1 / 変異: K42M, D135N, T306V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: camk2a, camka, kiaa0968, camk2b, camkb / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-DB8 / 4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile / Bosutinib / ボスチニブ


分子量: 530.446 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29Cl2N5O3 / コメント: 阻害剤, 薬剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.53 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 1.2 M Ammonium Tartrate, 100 mM bistrispropane, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 288.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月14日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.55→50 Å / Num. all: 9966 / Num. obs: 8555 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 3.55→3.73 Å / 冗長度: 10.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VN9 AND 2UX0

2vn9

2ux0


解像度: 3.5501→45.949 Å / SU ML: 1.14 / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3271 856 10.01 %
Rwork0.2731 --
obs0.2785 8551 88.78 %
all-9966 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 133.447 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.1555 Å20 Å2-0 Å2
2--5.1555 Å20 Å2
3----10.311 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5501→45.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3505 0 36 0 3541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083629
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4944912
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2851350
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091527
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005627
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5501-3.77240.3251720.3508654X-RAY DIFFRACTION46
3.7724-4.06350.41841390.34461248X-RAY DIFFRACTION90
4.0635-4.47220.32731570.30951410X-RAY DIFFRACTION99
4.4722-5.11860.32341570.25351416X-RAY DIFFRACTION99
5.1186-6.4460.43441610.31561450X-RAY DIFFRACTION99
6.446-45.95320.25551700.21711517X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5541-2.51270.95582.77611.12824.1605-0.039-0.751-0.78070.7620.64730.84580.4881-1.1428-0.52380.8222-0.14780.29431.22780.45821.4781-48.16012.911732.1022
23.35070.89-0.45017.68672.12131.2699-0.6227-1.04340.06710.42010.47412.867-0.2961-0.68320.19891.0561-0.18480.52152.24540.34342.1827-67.53621.348330.8161
34.22441.875-3.38258.35591.83986.32260.2208-0.64381.03951.0495-0.10880.9510.724-0.5380.02370.7664-0.0812-0.04610.75290.26870.795-32.7545-13.021312.0971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:261)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 262:292)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 293:435)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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