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- PDB-3so6: Crystal structure of the LDL receptor tail in complex with autoso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3so6
タイトルCrystal structure of the LDL receptor tail in complex with autosomal recessive hypercholesterolemia PTB domain
要素
  • LDL receptor adaptor protein
  • Low-density lipoprotein receptor
キーワードPROTEIN BINDING/PROTEIN TRANSPORT / PTB / endocytic adaptor / receptor / ldl / ldlr / autosomal recessive hypercholesterolemia / ARH / cholesterol / PROTEIN BINDING-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Chylomicron clearance / AP-1 adaptor complex binding / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / negative regulation of astrocyte activation / neurofilament / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance ...Chylomicron clearance / AP-1 adaptor complex binding / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / negative regulation of astrocyte activation / neurofilament / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / LDL clearance / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / negative regulation of microglial cell activation / PCSK9-LDLR complex / AP-2 adaptor complex binding / cholesterol import / negative regulation of receptor recycling / low-density lipoprotein particle clearance / clathrin heavy chain binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intestinal cholesterol absorption / low-density lipoprotein particle binding / Chylomicron clearance / response to caloric restriction / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / LDL clearance / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / regulation of protein binding / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / endolysosome membrane / negative regulation of amyloid fibril formation / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / cellular response to fatty acid / regulation of cholesterol metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / amyloid-beta clearance / sorting endosome / cellular response to cytokine stimulus / lipoprotein particle binding / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / regulation of protein localization to plasma membrane / long-term memory / phagocytosis / signaling adaptor activity / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphotyrosine residue binding / cholesterol metabolic process / basal plasma membrane / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / receptor internalization / recycling endosome / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / signaling receptor complex adaptor activity / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / protease binding / molecular adaptor activity / lysosome / early endosome / receptor complex / endosome membrane / external side of plasma membrane / axon / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / PTB/PI domain / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : ...Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / PTB/PI domain / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low density lipoprotein receptor adapter protein 1 / Low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Dvir, H. / Zajonc, D.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Atomic structure of the autosomal recessive hypercholesterolemia phosphotyrosine-binding domain in complex with the LDL-receptor tail.
著者: Dvir, H. / Shah, M. / Girardi, E. / Guo, L. / Farquhar, M.G. / Zajonc, D.M.
履歴
登録2011年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Database references
改定 1.22012年5月16日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LDL receptor adaptor protein
Q: Low-density lipoprotein receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9082
ポリマ－16,9082
非ポリマー00
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area8300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.097, 59.095, 77.083
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LDL receptor adaptor protein


分子量: 15265.929 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 43-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ldlrap1, RGD1563417_predicted, rCG_31034 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3ZAR1
#2: タンパク質・ペプチド Low-density lipoprotein receptor / LDL receptor


分子量: 1641.756 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 817-832 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01130
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES, 30% PEG6000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月4日
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→23.563 Å / Num. all: 27539 / Num. obs: 27539 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 3.4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.8 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.37-1.444.60.3621882040620.3698.9
1.44-1.534.70.2253.31807338340.22597.9
1.53-1.644.80.1524.91697635580.15297.4
1.64-1.774.80.1126.51596633260.11296.9
1.77-1.944.80.0788.81477430540.07896.3
1.94-2.174.90.05411.81342427350.05495.7
2.17-2.54.90.05211.51201324460.05295.5
2.5-3.064.90.04512.31016520670.04595.2
3.06-4.334.90.04113.6783115960.04193.6
4.33-24.7254.70.04513.140698610.04587.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 59.98 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å32.27 Å
Translation2.5 Å32.27 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.37→23.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.2093 / WRfactor Rwork: 0.1533 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8877 / SU B: 2.108 / SU ML: 0.039 / SU R Cruickshank DPI: 0.0691 / SU Rfree: 0.0675 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2058 1437 5.2 %RANDOM
Rwork0.1515 ---
obs0.1542 27538 95.66 %-
all-28787 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.53 Å2 / Biso mean: 19.2488 Å2 / Biso min: 7.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0 Å20 Å2
2---0.59 Å2-0 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→23.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1168 0 0 185 1353
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221242
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.051.9581684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6685161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.51524.28649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.17315235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.36157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.160.2200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021901
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6741.5773
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.88421260
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.6483469
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.5854.5419
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.79131242
LS精密化 シェル解像度: 1.37→1.405 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 119 -
Rwork0.22 1940 -
all-2059 -
obs--98.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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