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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3so5 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of an Immunoglobulin I-set domain of Lrig3 protein (Lrig3) from MUS MUSCULUS at 1.70 A resolution | ||||||
要素 | Leucine-rich repeats and immunoglobulin-like domains protein 3 | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / Immunoglobulin / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of an Immunoglobulin I-set domain of Lrig3 protein (Lrig3) from MUS MUSCULUS at 1.70 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL) | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3so5.cif.gz | 105.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3so5.ent.gz | 83.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3so5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3so5_validation.pdf.gz | 454.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3so5_full_validation.pdf.gz | 456.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3so5_validation.xml.gz | 13.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3so5_validation.cif.gz | 18.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/so/3so5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/so/3so5 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12723.782 Da / 分子数: 2 / 断片: Immunoglobulin I-set domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: BC065142, Kiaa3016, Lrig3 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q6P1C6 #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-CL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | 1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.47 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: 2.5M sodium chloride, 0.2M lithium sulfate, 0.1M sodium acetate pH 4.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.9792,0.97892 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月21日 / 詳細: double crystal monochromator | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.7→28.351 Å / Num. all: 26440 / Num. obs: 26440 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 15.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→28.351 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9347 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9261 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. SULFATE (SO4) AND CHLORIDE (CL) FROM THE CRYSTALLIZATION AND THE PURIFICATION BUFFER RESPECTIVELY HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 6.THE PROTEIN WAS SUBJECTED TO REDUCTIVE METHYLATION PRIOR TO CRYSTALLIZATION AND LYSINES HAVE BEEN MODELED AS N-DIMETHYL-LYSINE (MLY). 7. ELECTON DENSITY INDICATES THAT THE N-TERMINAL GLYCINE RESIDUE (GLY 0) ON SUBUNIT B IS DI-METHYLATED; THEREFORE, THIS RESIDUE WAS MODELED AS DIMETHYL GLYCINE (DMG). 8. DIFFERENCE ELECTRON DENSITY IN A CRYSTAL PACKING INTERFACE NEAR GLU 547 COULD NOT BE RELIABLY ASSIGNED AND WAS NOT MODELED.
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原子変位パラメータ | Biso max: 111.52 Å2 / Biso mean: 35.6376 Å2 / Biso min: 13.42 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.351 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.77 Å / Total num. of bins used: 13
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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