+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3smq | ||||||
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Title | Crystal structure of protein arginine methyltransferase 3 | ||||||
Components | Protein arginine N-methyltransferase 3 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / PRMT3 | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / Protein methylation / negative regulation of protein ubiquitination / methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / ribosome binding ...protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / Protein methylation / negative regulation of protein ubiquitination / methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / ribosome binding / methylation / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Dobrovetsky, E. / Dong, A. / Walker, J.R. / Siarheyeva, A. / Senisterra, G. / Wasney, G.A. / Smil, D. / Bolshan, Y. / Nguyen, K.T. / Allali-Hassani, A. ...Dobrovetsky, E. / Dong, A. / Walker, J.R. / Siarheyeva, A. / Senisterra, G. / Wasney, G.A. / Smil, D. / Bolshan, Y. / Nguyen, K.T. / Allali-Hassani, A. / Hajian, T. / Poda, G. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Al-Awar, R. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Vedadi, M. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2012 Title: An allosteric inhibitor of protein arginine methyltransferase 3. Authors: Siarheyeva, A. / Senisterra, G. / Allali-Hassani, A. / Dong, A. / Dobrovetsky, E. / Wasney, G.A. / Chau, I. / Marcellus, R. / Hajian, T. / Liu, F. / Korboukh, I. / Smil, D. / Bolshan, Y. / ...Authors: Siarheyeva, A. / Senisterra, G. / Allali-Hassani, A. / Dong, A. / Dobrovetsky, E. / Wasney, G.A. / Chau, I. / Marcellus, R. / Hajian, T. / Liu, F. / Korboukh, I. / Smil, D. / Bolshan, Y. / Min, J. / Wu, H. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Poda, G. / Griffin, C. / Aman, A. / Brown, P.J. / Jin, J. / Al-Awar, R. / Arrowsmith, C.H. / Schapira, M. / Vedadi, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3smq.cif.gz | 143.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3smq.ent.gz | 111.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3smq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sm/3smq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sm/3smq | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2fytS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38281.914 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 211-531 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PRMT3, HRMT1L3 / Plasmid: pET28a-LIC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)-V2R-PRAR2 References: UniProt: O60678, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases | ||
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#2: Chemical | ChemComp-TDU / | ||
#3: Chemical | ChemComp-CL / | ||
#4: Chemical | ChemComp-UNX / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 20.0% PEG 4K, 0.2M Mg OAc, 0.1M Na CaCo pH6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97949 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: May 25, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 29893 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 36.6 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.03 Å / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.558 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1233 / Rsym value: 0.558 / % possible all: 83.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2FYT Resolution: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 7.03 / SU ML: 0.089 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.133 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.85 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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