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- PDB-3slg: Crystal structure of PbgP3 protein from Burkholderia pseudomallei -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3slg | ||||||
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Title | Crystal structure of PbgP3 protein from Burkholderia pseudomallei | ||||||
![]() | PbgP3 protein | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / melioidosis / glanders / NAD-dependent epimerase/dehydratase family protein | ||||||
Function / homology | ![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of PbgP3 protein from Burkholderia pseudomallei Authors: Edwards, T.E. / Abendroth, J. / Sankaran, B. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 762 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 628.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 481 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 486.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 73.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 104.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1z7eS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 41954.629 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: protein at 8.2 mg/mL against PACT screen condition C10, 20% PEG 6000, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Hepes, 20% ethylene glycol as cryo-protection reagent, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 23, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9774 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. all: 129532 / Num. obs: 128239 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 34.447 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 51.88 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1z7e Resolution: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.1933 / WRfactor Rwork: 0.1595 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8531 / SU B: 10.538 / SU ML: 0.125 / SU R Cruickshank DPI: 0.2031 / SU Rfree: 0.1734 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.173 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 86.83 Å2 / Biso mean: 30.9176 Å2 / Biso min: 6.09 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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