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万見
- PDB-3sle: Crystal Structure of the P107C-MauG/pre-Methylamine Dehydrogenase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sle
タイトルCrystal Structure of the P107C-MauG/pre-Methylamine Dehydrogenase Complex
要素
  • (Methylamine dehydrogenase ...) x 2
  • Methylamine utilization protein MauG
キーワードOXIDOREDUCTASE/ELECTRON TRANSPORT / Oxidoreductase / OXIDOREDUCTASE-ELECTRON TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


methylamine dehydrogenase (amicyanin) / methylamine dehydrogenase (amicyanin) activity / methylamine metabolic process / aliphatic amine dehydrogenase activity / amine metabolic process / 酸化還元酵素 / cytochrome-c peroxidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / electron transfer activity ...methylamine dehydrogenase (amicyanin) / methylamine dehydrogenase (amicyanin) activity / methylamine metabolic process / aliphatic amine dehydrogenase activity / amine metabolic process / 酸化還元酵素 / cytochrome-c peroxidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methylamine dehydrogenase light chain / Methylamine dehydrogenase heavy chain / Di-c-type haem protein, MauG/cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Amine dehydrogenase heavy chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain, C-terminal domain / Amine dehydrogenase light chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain superfamily / Methylamine dehydrogenase, L chain ...Methylamine dehydrogenase light chain / Methylamine dehydrogenase heavy chain / Di-c-type haem protein, MauG/cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Amine dehydrogenase heavy chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain, C-terminal domain / Amine dehydrogenase light chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain superfamily / Methylamine dehydrogenase, L chain / Methylamine dehydrogenase heavy chain (MADH) / Electron Transport Ethylamine Dehydrogenase / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain / Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / HEME C / Methylamine dehydrogenase heavy chain / Methylamine dehydrogenase light chain / Methylamine utilization protein MauG
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Yukl, E.T. / Wilmot, C.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Proline 107 is a major determinant in maintaining the structure of the distal pocket and reactivity of the high-spin heme of MauG.
著者: Feng, M. / Jensen, L.M. / Yukl, E.T. / Wei, X. / Liu, A. / Wilmot, C.M. / Davidson, V.L.
履歴
登録2011年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Structure summary
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylamine utilization protein MauG
B: Methylamine utilization protein MauG
C: Methylamine dehydrogenase light chain
D: Methylamine dehydrogenase heavy chain
E: Methylamine dehydrogenase light chain
F: Methylamine dehydrogenase heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,97718
ポリマ－197,0636
非ポリマー2,91412
水6,990388
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25170 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area59830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.851, 88.530, 107.698
Angle α, β, γ (deg.)116.21, 91.83, 99.35
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22E
13D
23F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAGLUGLUAA6 - 3596 - 359
21ALAALAGLUGLUBB6 - 3596 - 359
12THRTHRSERSERCC7 - 1317 - 131
22THRTHRSERSEREE7 - 1317 - 131
13GLNGLNGLYGLYDD11 - 38610 - 385
23GLNGLNGLYGLYFF11 - 38610 - 385

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

-
タンパク質 / 抗体 / Methylamine dehydrogenase ... , 3種, 6分子 ABCEDF

#1: タンパク質 Methylamine utilization protein MauG


分子量: 41184.656 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-387 / 変異: P107C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: PD 1222 / 遺伝子: mauG, Pden_4736 / 発現宿主: Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: Q51658, 酸化還元酵素
#2: 抗体 Methylamine dehydrogenase light chain / MADH


分子量: 15025.595 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 58-188 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Immature Madh (premadh) Was Produced in the Absence of the Maug Gene. Trp57 Is Monohydroxylated At the C7 Position
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: PD 1222 / 遺伝子: mauA / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: P22619, EC: 1.4.99.3
#3: タンパク質 Methylamine dehydrogenase heavy chain / MADH


分子量: 42321.152 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-417 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Immature Madh (premadh) Was Produced in the Absence of the Maug Gene. the Alpha Subunit Has the Wild Type Sequence.
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: PD 1222 / 遺伝子: mauB, pden_4730 / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: A1BB97, EC: 1.4.99.3

-
非ポリマー , 5種, 400分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 0.1M MES pH 6.4, 0.1M sodium acetate, 24-30 % w/v PEG 8000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月4日 / 詳細: BIOMORPH MIRRORS (KIRKPATRICK-BAEZ CONFIGURATION)
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→50 Å / Num. all: 61043 / Num. obs: 59309 / % possible obs: 97.16 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 13.85
反射 シェル解像度: 2.52→2.56 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.241 / Mean I/σ(I) obs: 3.44 / % possible all: 94.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.5.0109位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3L4M

3l4m


解像度: 2.52→47.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 25.785 / SU ML: 0.248 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.287 / ESU R Free: 0.314 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24339 2992 5 %RANDOM
Rwork0.17445 ---
obs0.17792 56313 96.89 %-
all-61043 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.772 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7 Å2-2.2 Å2-1.21 Å2
2--4.3 Å23.46 Å2
3----1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→47.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13273 0 198 388 13859
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02213949
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5611.99219042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.84651729
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.62223.776678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.563152066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.84115107
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.21992
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02111075
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6811.58609
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.268213789
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83135340
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9634.55247
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1407TIGHT POSITIONAL0.050.05
1A1302MEDIUM POSITIONAL0.080.5
1A1407TIGHT THERMAL0.130.5
1A1302MEDIUM THERMAL0.162
2C493TIGHT POSITIONAL0.050.05
2C443MEDIUM POSITIONAL0.050.5
2C493TIGHT THERMAL0.140.5
2C443MEDIUM THERMAL0.172
3D1502TIGHT POSITIONAL0.160.05
3D1416MEDIUM POSITIONAL0.390.5
3D1502TIGHT THERMAL0.90.5
3D1416MEDIUM THERMAL1.072
LS精密化 シェル解像度: 2.521→2.586 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 218 -
Rwork0.262 3895 -
obs--91.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.081-0.15590.04980.4663-0.2420.77850.072-0.016-0.0487-0.21510.15920.11340.2149-0.1709-0.23120.1347-0.0667-0.04550.17480.04350.17444.21333.161-23.5261
20.74660.3669-0.39580.3754-0.19361.24880.04980.0095-0.07860.14170.0087-0.13430.0783-0.0476-0.05850.23010.0810.00620.1735-0.0670.198421.410534.0757-73.6277
30.42980.3066-0.36321.1193-1.23971.4030.078-0.1058-0.01510.1484-0.1270.0083-0.14290.10060.0490.13720.0030.06950.1543-0.07170.114324.26427.349225.3491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1C7 - 135
2X-RAY DIFFRACTION1D11 - 386
3X-RAY DIFFRACTION1E7 - 131
4X-RAY DIFFRACTION1F11 - 386
5X-RAY DIFFRACTION2A6 - 359
6X-RAY DIFFRACTION2A401 - 403
7X-RAY DIFFRACTION3B6 - 360
8X-RAY DIFFRACTION3B401 - 403

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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