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- PDB-3skk: Crystal structure of human arginase I in complex with the inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3skk
タイトルCrystal structure of human arginase I in complex with the inhibitor FABH, Resolution 1.70 A, twinned structure
要素Arginase-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ABH inhibitor derivative / twinning / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / Urea cycle / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / arginase / arginase activity / arginine catabolic process to ornithine / urea cycle / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / defense response to protozoan / negative regulation of activated T cell proliferation ...positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / Urea cycle / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / arginase / arginase activity / arginine catabolic process to ornithine / urea cycle / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / defense response to protozoan / negative regulation of activated T cell proliferation / arginine catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / specific granule lumen / azurophil granule lumen / manganese ion binding / adaptive immune response / innate immune response / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ureohydrolase domain / Arginase / Ureohydrolase, manganese-binding site / Arginase family signature. / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Arginase; Chain A / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4U7 / : / Arginase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.701 Å
データ登録者Thorn, K.J. / Di Costanzo, L. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Binding of alpha , alpha-disubstituted amino acids to arginase suggests new avenues for inhibitor design.
著者: Ilies, M. / Di Costanzo, L. / Dowling, D.P. / Thorn, K.J. / Christianson, D.W.
履歴
登録2011年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月26日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginase-1
B: Arginase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2648
ポリマ－69,5602
非ポリマー7046
水13,691760
1
A: Arginase-1
ヘテロ分子

A: Arginase-1
ヘテロ分子

A: Arginase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,39512
ポリマ－104,3403
非ポリマー1,0569
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area32570 Å2
手法PISA
2
B: Arginase-1
ヘテロ分子

B: Arginase-1
ヘテロ分子

B: Arginase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,39512
ポリマ－104,3403
非ポリマー1,0569
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area32650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.094, 90.094, 69.362
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-349-

HOH

21A-446-

HOH

31A-485-

HOH

41A-532-

HOH

51A-616-

HOH

61A-692-

HOH

71B-442-

HOH

81B-720-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Arginase-1 / Liver-type arginase / Type I arginase


分子量: 34779.879 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARG1 / プラスミド: pet11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P05089, arginase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-4U7 / [(5S)-5-amino-5-carboxy-6,6-difluorohexyl](trihydroxy)borate(1-)


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 242.006 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15BF2NO5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 760 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE STARTING MATERIAL 2-AMINO-6-BORONO-2-(DIFLUOROMETHYL)HEXANOIC ACID (FABH) UNDERGOES TO ...THE STARTING MATERIAL 2-AMINO-6-BORONO-2-(DIFLUOROMETHYL)HEXANOIC ACID (FABH) UNDERGOES TO NUCLEOPHILIC ATTACK BY THE HYDROXYL GROUP BRIDGING THE DI-MANGANESE CLUSTER OF THE ENZYME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 3 uL of protein solution [3.5 mg/mL HAI, 50 mM bicine (pH 8.5), 2 mM FABH, 100 M MnCl2] and 3 uL of precipitant solution [0.1 M HEPES (pH 7.0), 22-28% Jeffamine] were equilibrated against a 1 ...詳細: 3 uL of protein solution [3.5 mg/mL HAI, 50 mM bicine (pH 8.5), 2 mM FABH, 100 M MnCl2] and 3 uL of precipitant solution [0.1 M HEPES (pH 7.0), 22-28% Jeffamine] were equilibrated against a 1 mL reservoir of precipitant solution, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.5
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 66860 / Num. obs: 66860 / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2ZAV

2zav


解像度: 1.701→37.779 Å / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 24.55 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1779 6632 9.92 %
Rwork0.136 --
obs0.1401 66860 96.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.417 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1477 Å2-0 Å20 Å2
2---0.1477 Å2-0 Å2
3---0.2954 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.701→37.779 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4778 0 36 760 5574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064908
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0436664
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.591816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065764
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005856
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7014-1.73070.23442920.21092701X-RAY DIFFRACTION79
1.7307-1.76220.26032800.20762808X-RAY DIFFRACTION82
1.7622-1.79610.22482920.20032864X-RAY DIFFRACTION82
1.7961-1.83270.20783550.19252855X-RAY DIFFRACTION83
1.8327-1.87260.20343170.18832974X-RAY DIFFRACTION85
1.8726-1.91610.19643070.17483007X-RAY DIFFRACTION87
1.9161-1.9640.21473340.16993007X-RAY DIFFRACTION87
1.964-2.01710.18623390.16992989X-RAY DIFFRACTION87
2.0171-2.07640.19623310.15753064X-RAY DIFFRACTION88
2.0764-2.14340.20323890.15563010X-RAY DIFFRACTION87
2.1434-2.220.20952990.15253099X-RAY DIFFRACTION90
2.22-2.30880.18642700.14883144X-RAY DIFFRACTION91
2.3088-2.41390.17663230.14983090X-RAY DIFFRACTION89
2.4139-2.5410.20023590.14993063X-RAY DIFFRACTION89
2.541-2.70010.19613610.14143094X-RAY DIFFRACTION89
2.7001-2.90840.15863460.13823109X-RAY DIFFRACTION90
2.9084-3.20060.18123290.12033065X-RAY DIFFRACTION90
3.2006-3.66280.15893500.10123124X-RAY DIFFRACTION90
3.6628-4.61110.13213460.08143103X-RAY DIFFRACTION90
4.6111-27.14260.14943100.09613141X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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