[日本語] English
万見
- PDB-3si2: Structure of glycosylated murine glutaminyl cyclase in presence o... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3si2
タイトルStructure of glycosylated murine glutaminyl cyclase in presence of the inhibitor PQ50 (PDBD150)
要素Glutaminyl-peptide cyclotransferase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / alpha/beta hydrolase / Alzheimer's disease / pyroglutamate / pGlu / pE / pGlu-amyloid / glycosylation / glycoprotein / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-pyroglutamic acid biosynthetic process, using glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase activity / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
M28 Zn-Peptidase Glutaminyl Cyclase / Glutaminyl-peptide cyclotransferase-like / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
triacetyl-beta-chitotriose / ACETATE ION / Chem-PBD / Glutaminyl-peptide cyclotransferase / Glutaminyl-peptide cyclotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Parthier, C. / Carrillo, D. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Structures of Glycosylated Mammalian Glutaminyl Cyclases Reveal Conformational Variability near the Active Center.
著者: Ruiz-Carrillo, D. / Koch, B. / Parthier, C. / Wermann, M. / Dambe, T. / Buchholz, M. / Ludwig, H.H. / Heiser, U. / Rahfeld, J.U. / Stubbs, M.T. / Schilling, S. / Demuth, H.U.
履歴
登録2011年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Database references
改定 1.32011年8月31日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutaminyl-peptide cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7466
ポリマ－37,5771
非ポリマー1,1695
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.760, 83.060, 95.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Glutaminyl-peptide cyclotransferase / Glutaminyl cyclase / QC / Glutaminyl-tRNA cyclotransferase


分子量: 37577.477 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 36-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Qpct / プラスミド: pPICZalphaB / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X33
参照: UniProt: B2RX76, UniProt: Q9CYK2*PLUS, glutaminyl-peptide cyclotransferase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / triacetyl-beta-chitotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 627.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: triacetyl-beta-chitotriose
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 5種, 346分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-PBD / 1-(3,4-dimethoxyphenyl)-3-[3-(1H-imidazol-1-yl)propyl]thiourea / 1-(3-(1H-イミダゾ-ル-1-イル)プロピル)-3-(3,4-ジメトキシフェニル)チオ尿素


分子量: 320.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H20N4O2S
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.46 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 100 mM sodium acetate, 200 mM ammonium sulfate, 12% w/v PEG2000 MME, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月3日
放射モノクロメーター: BL 14.1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 31637 / Num. obs: 31576 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 25.495 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.8-1.90.8192.3326654467999.9
1.9-20.5213.5821529374399.9
2-2.10.375.1176603092100
2.1-2.20.2786.5314778258399.9
2.2-2.660.15611.12426857457100
2.66-3.120.07819.71213803739100
3.12-3.580.05327.31117862088100
3.58-4.040.04332.916990125099.8
4.04-4.50.03536.354426796100
4.5-100.03436.9105961965100
10-200.02537.480418493.4
20-30
30

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 42.01 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.89 Å
Translation2.5 Å29.89 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.1位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SI1

3si1


解像度: 1.8→19.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 3.347 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2597 1579 5 %RANDOM
Rwork0.1844 ---
all0.1881 31574 --
obs0.1881 31574 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.06 Å2 / Biso mean: 21.3925 Å2 / Biso min: 6.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2622 0 74 342 3038
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0212775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2241.9723773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1435320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.69523.796137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.10715445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4861517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212137
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2141.51620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.01122613
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.34431155
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9154.51157
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 114 -
Rwork0.285 2146 -
all-2260 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る