[日本語] English
万見
- PDB-3seq: Crystal structure of C176A mutant of glutamine-dependent NAD+ syn... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3seq
タイトルCrystal structure of C176A mutant of glutamine-dependent NAD+ synthetase from M. tuberculosis in complex with AMPCPP and NaAD+
要素Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
キーワードLIGASE / Glutamine-amidotransferase / Glutaminase / Glutamine-dependent NAD+ synthetase / Ammonia tunneling / ATP binding / NAD / Nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing) / NAD+ synthase activity / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminase activity / NAD+ biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal domain / Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase ...Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal domain / Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 4-Layer Sandwich / Arc Repressor Mutant, subunit A / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / NICOTINIC ACID ADENINE DINUCLEOTIDE / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7342 Å
データ登録者Chuenchor, W. / Gerratana, B.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: Regulation of the intersubunit ammonia tunnel in Mycobacterium tuberculosis glutamine-dependent NAD+ synthetase.
著者: Chuenchor, W. / Doukov, T.I. / Resto, M. / Chang, A. / Gerratana, B.
履歴
登録2011年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_ref_seq_dif / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
C: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
D: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,16014
ポリマ－299,2934
非ポリマー4,86710
水6,287349
1
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
C: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
D: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
B: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
C: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
D: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)608,32028
ポリマ－598,5878
非ポリマー9,73320
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area87060 Å2
ΔGint-249 kcal/mol
Surface area136310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.166, 178.166, 214.907
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 0:401 or resseq 409:441 or resseq 453:542 or resseq 561:679 )
211chain B and (resseq 0:401 or resseq 410:441 or resseq 453:542 or resseq 561:679 )
311chain C and (resseq 0:401 or resseq 409:441 or resseq 453:542 or resseq 561:679 )
411chain D and (resseq 0:401 or resseq 409:441 or resseq 453:542 or resseq 561:679 )

-
要素

#1: タンパク質
Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthase [glutamine-hydrolyzing]


分子量: 74823.352 Da / 分子数: 4 / 変異: C176A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: MT2513, MTCY428.08, nadE, Rv2438c / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A5L6, UniProt: P9WJJ3*PLUS, NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 化合物
ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-DND / NICOTINIC ACID ADENINE DINUCLEOTIDE / DEAMIDO-NAD+ / 3-(カルボキシラト)-1-[5-O-[(5′-アデニリルオキシ)オキシラトホスフィニル]-β-D-リボフラノシル]ピ(以下略)


分子量: 665.418 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N6O15P2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.83 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8
詳細: 1.4 M ammonium citrate tribasic dihydrate, 7.5 % glycerol, pH 8.0, EVAPORATION, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.734→50 Å / Num. obs: 88274 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 14.5 % / Rsym value: 0.171 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.734→2.85 Å / 冗長度: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.549 / % possible all: 91.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASERphenix位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3DLA

3dla


解像度: 2.7342→40.091 Å / SU ML: 0.9 / Isotropic thermal model: Anisotropic / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2124 4398 4.99 %
Rwork0.1626 --
obs0.1652 88156 96.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 16.492 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4962 Å2-0 Å20 Å2
2---5.4962 Å20 Å2
3---41.4724 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7342→40.091 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20159 0 312 349 20820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01220965
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4728554
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2987533
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0873149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063703
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A4935X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B4935X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.065
13C4941X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
14D4938X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.067
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7342-2.83190.36093970.28197569X-RAY DIFFRACTION88
2.8319-2.94520.30184320.22818223X-RAY DIFFRACTION96
2.9452-3.07920.27644420.19678414X-RAY DIFFRACTION98
3.0792-3.24150.25554440.18288466X-RAY DIFFRACTION99
3.2415-3.44450.21794470.17088510X-RAY DIFFRACTION99
3.4445-3.71020.2164470.15888497X-RAY DIFFRACTION98
3.7102-4.08330.17274450.13358496X-RAY DIFFRACTION98
4.0833-4.67340.15244480.11798523X-RAY DIFFRACTION98
4.6734-5.8850.21184470.15538508X-RAY DIFFRACTION97
5.885-40.09560.1794490.15448552X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.32570.20040.03690.47760.0190.2347-0.05640.0808-0.0225-0.0524-0.0296-0.0721-0.00660.03430.00880.0480.01490.09750.06160.02450.032726.7768-17.604336.9414
20.3202-0.01950.01730.4689-0.12580.365-0.0478-0.0065-0.2782-0.0498-0.025-0.13030.22850.05570.01460.07730.08060.0821-0.1057-0.02790.253515.929-60.216250.2453
30.544-0.16930.00610.4781-0.02760.3946-0.03380.0925-0.0562-0.1057-0.00830.0470.0334-0.04740.02120.0834-0.03410.01970.0939-0.02710.0213-16.8899-28.851740.4595
40.3747-0.0224-0.14080.17690.01530.3131-0.02950.0474-0.10430.025-0.00540.23630.0599-0.19330.034-0.0055-0.06290.01160.22430.02190.3615-59.5088-16.401852.3221
50.256-0.0681-0.06570.3529-0.08120.2888-0.027-0.07990.00310.0814-0.03130.0867-0.0525-0.0678-0.0467-0.0509-0.07730.1370.07620.0372-0.0265-26.1297-15.560772.6107
60.16860.0538-0.03620.52410.13390.4484-0.0485-0.0011-0.2530.0666-0.02830.11650.1877-0.09710.03970.1084-0.08220.08050.06050.11130.3008-15.3755-58.727764.3496
70.73240.1491-0.16110.59460.03760.3760.0129-0.02930.08940.1547-0.06570.0934-0.0249-0.06750.04570.14110.01020.03580.0638-0.02280.1168-14.939528.229369.1068
80.63810.01910.34180.30250.04340.4554-0.0117-0.05910.2190.0122-0.03070.3137-0.0843-0.19370.02530.11040.03130.09960.2076-0.00140.4508-58.127416.338162.4108
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 0:320)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 321:679)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 1:320)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 321:679)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain D and resid 0:320)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain D and resid 321:679)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain C and resid 0:320)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain C and resid 321:679)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る