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- PDB-3sdb: Crystal structure of C176A mutant of glutamine-dependent NAD+ syn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sdb
タイトルCrystal structure of C176A mutant of glutamine-dependent NAD+ synthetase from M. tuberculosis in apo form
要素Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
キーワードLIGASE / Glutamine-amidotransferase / Glutaminase / Glutamine-dependent NAD+ synthetase / Ammonia tunneling / ATP binding / NAD / Nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing) / NAD+ synthase activity / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminase activity / NAD+ biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal domain / Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase ...Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal domain / Glutamine-dependent NAD+ synthetase, C-terminal / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 4-Layer Sandwich / Arc Repressor Mutant, subunit A / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0017 Å
データ登録者Chuenchor, W. / Gerratana, B.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: Regulation of the intersubunit ammonia tunnel in Mycobacterium tuberculosis glutamine-dependent NAD+ synthetase.
著者: Chuenchor, W. / Doukov, T.I. / Resto, M. / Chang, A. / Gerratana, B.
履歴
登録2011年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8231
ポリマ－74,8231
非ポリマー00
水6,539363
1
A: Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)598,5878
ポリマ－598,5878
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area70530 Å2
ΔGint-210 kcal/mol
Surface area138680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.937, 179.937, 98.716
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-991-

HOH

21A-1009-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthase [glutamine-hydrolyzing]


分子量: 74823.352 Da / 分子数: 1 / 変異: C176A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: MT2513, MTCY428.08, nadE, Rv2438c / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A5L6, UniProt: P9WJJ3*PLUS, NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 1.6 M ammonium citrate tribasic dihydrate, 5 % glycerol, pH 7.0, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月29日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 54362 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.1 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 34.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 8.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 5372 / Rsym value: 0.404 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASERphenix位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3DLA

3dla


解像度: 2.0017→44.538 Å / SU ML: 0.37 / Isotropic thermal model: anisotropic / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1955 2717 5 %RANDOM
Rwork0.1627 ---
obs0.1644 54342 99.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.473 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.7862 Å2-0 Å20 Å2
2---6.7862 Å20 Å2
3---13.5723 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0017→44.538 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4980 0 0 363 5343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.025089
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7246916
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6891831
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.14768
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009908
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0017-2.03810.28231380.22552630X-RAY DIFFRACTION98
2.0381-2.07730.25141420.20462683X-RAY DIFFRACTION100
2.0773-2.11970.22121410.1972694X-RAY DIFFRACTION100
2.1197-2.16580.22571420.18672692X-RAY DIFFRACTION100
2.1658-2.21620.25921410.18492673X-RAY DIFFRACTION100
2.2162-2.27160.21991430.17622707X-RAY DIFFRACTION100
2.2716-2.3330.20551400.16982683X-RAY DIFFRACTION100
2.333-2.40170.20761430.16442702X-RAY DIFFRACTION100
2.4017-2.47920.23511420.16212711X-RAY DIFFRACTION100
2.4792-2.56780.20891430.15682696X-RAY DIFFRACTION100
2.5678-2.67060.21481420.16622720X-RAY DIFFRACTION100
2.6706-2.79210.2081420.16222696X-RAY DIFFRACTION100
2.7921-2.93930.20031430.16372710X-RAY DIFFRACTION100
2.9393-3.12340.18771430.16622715X-RAY DIFFRACTION100
3.1234-3.36450.21531450.15962749X-RAY DIFFRACTION100
3.3645-3.70290.19551440.15232742X-RAY DIFFRACTION100
3.7029-4.23840.15831440.13532757X-RAY DIFFRACTION100
4.2384-5.33850.14751460.13492774X-RAY DIFFRACTION100
5.3385-44.54860.20141530.19162891X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.07630.16110.02370.7577-0.15520.3577-0.004-0.1164-0.05040.1198-0.0151-0.05580.03040.0359-00.2670.0199-0.00330.24750.02270.218916.2698-27.506116.1258
20.6629-0.2286-0.07091.1668-0.01250.9562-0.016-0.03910.0162-0.0109-0.0521-0.40280.07720.3046-0.0140.16720.0391-0.02330.35050.05260.470958.5396-16.46835.9247
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 0:320)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 321:679)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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