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- PDB-3sbu: Crystal structure of a ntf2-like protein (BF2862) from Bacteroide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sbu
タイトルCrystal structure of a ntf2-like protein (BF2862) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.15 A resolution
要素Hypothetical ntf2-like protein
キーワードStructural Genomics / Unknown function / Cystatin-like / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Protein of unknown function DUF4348 / Domain of unknown function (DUF4348) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / DUF4348 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical ntf2-like protein (BF2862) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.15 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical ntf2-like protein
B: Hypothetical ntf2-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,54214
ポリマ－62,3812
非ポリマー1,16112
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Hypothetical ntf2-like protein
ヘテロ分子

B: Hypothetical ntf2-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,54214
ポリマ－62,3812
非ポリマー1,16112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_664-x+y+1,-x+1,z-1/31
Buried area4760 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area22460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.485, 80.485, 196.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUGGESTS A DIMER IN SOLUTION, THE BIOLOGICAL SIGNIFICANCE OF THE DIMER IS NOT CLEAR.

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical ntf2-like protein


分子量: 31190.318 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: NCTC 9343 / 遺伝子: BF2862 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5LBG4
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1. THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-284) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG ...1. THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-284) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2. THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.9458.15THE CRYSTAL USED FOR 2 WAVELENGTH MAD PHASING DIFFRACTED TO 2.4 A RESOLUTION. DATA FROM ANOTHER CRYSTAL DIFFRACTING TO 2.15 A WAS USED FOR REFINEMENT.
2
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 30.0% Glycerol, 5.6% polyethylene glycol 4000, 1.0M lithium chloride, 0.1M sodium citrate pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL14-111
シンクロトロンSSRL BL9-220.91162,0.97930
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2011年3月25日Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2011年3月11日double crystal monochromator
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystal Si(111)MADMx-ray1
2double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.911621
30.97931
反射解像度: 2.15→29.591 Å / Num. all: 38981 / Num. obs: 38981 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.15-2.215.70.81821646328650.818100
2.21-2.275.70.7072.41601928010.707100
2.27-2.335.80.5273.11565627170.527100
2.33-2.45.80.4133.91531826590.413100
2.4-2.485.80.3454.61480225690.345100
2.48-2.575.80.2825.61433724820.282100
2.57-2.675.80.2176.91397024170.217100
2.67-2.785.80.1768.51335623160.176100
2.78-2.95.80.12911.21285622080.129100
2.9-3.045.80.113.61220821110.1100
3.04-3.215.80.08216.11169220190.082100
3.21-3.45.80.068201092918990.068100
3.4-3.635.80.0723.11036617980.07100
3.63-3.935.80.06625.3965216720.066100
3.93-4.35.80.04927.9886515320.049100
4.3-4.815.80.04131.7815614070.041100
4.81-5.555.80.05741711012260.057100
5.55-6.85.70.05254.2599610450.052100
6.8-9.625.70.02965.646448100.029100
9.62-29.5915.20.02771.822414280.02792.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.15データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.15→29.591 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9611 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. GOL, PEG MODELED ARE PRESENT IN PROTEIN/ CRYSTALLIZATION/ CRYO CONDITIONS. 4. NON-CRYSTALLOGRAPHIC RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT (LSSR). 5. THE STRUCTURE WAS SOLVED BASED ON MAD PHASES OF ANOTHER CRYSTAL. REFINEMENT WAS RESTRAINED BY EXPERIMENTAL PHASES. 6. THE PROTEIN WAS SUBJECTED TO REDUCTIVE METHYLATION PRIOR TO CRYSTALLIZATION. ALL LYSINES HAVE BEEN MODELED AS N-DIMETHYL-LYSINE (MLY) EXCEPT LYSINE 250 WHICH APPEARS TO HAVE BEEN PROTECTED FROM METHYLATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1917 1951 5.01 %RANDOM
Rwork0.1762 ---
obs0.1769 38908 --
原子変位パラメータBiso max: 173.07 Å2 / Biso mean: 66.4605 Å2 / Biso min: 28.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4835 Å20 Å20 Å2
2---1.4835 Å20 Å2
3---2.9669 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→29.591 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3836 0 76 158 4070
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1800SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes133HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes594HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4119HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion505SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4389SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4119HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5592HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.33
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.79
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2074 150 5.26 %
Rwork0.2074 2703 -
all0.2074 2853 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.99620.3398-1.66651.13030.97063.48-0.44710.0377-0.70660.0707-0.0054-0.14490.54780.03470.4525-0.12260.07820.146-0.20470.0334-0.081220.194522.5016-28.8527
23.4339-0.22280.5062.4842-1.14892.6024-0.112-0.07890.18120.10210.07830.4301-0.2643-0.55240.0337-0.25280.0087-0.0251-0.00990.0153-0.199638.147931.60147.9583
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|55 - 284 }A55 - 284
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|55 - 284 }B55 - 284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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