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万見
- PDB-3s9n: Complex between transferrin receptor 1 and transferrin with iron ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s9n
タイトルComplex between transferrin receptor 1 and transferrin with iron in the N-Lobe, room temperature
要素
  • Serotransferrin
  • Transferrin receptor protein 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Transferrin receptor complex / transferrin superfamily / carboxypeptidase like
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / iron chaperone activity / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / response to manganese ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin ...transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / iron chaperone activity / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / response to manganese ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / response to copper ion / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / response to retinoic acid / endocytic vesicle / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / transport across blood-brain barrier / positive regulation of B cell proliferation / RAC1 GTPase cycle / clathrin-coated pit / response to nutrient / ferric iron binding / positive regulation of T cell proliferation / Hsp70 protein binding / osteoclast differentiation / receptor-mediated endocytosis / basal plasma membrane / acute-phase response / cellular response to leukemia inhibitory factor / Post-translational protein phosphorylation / iron ion transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of protein stability / HFE-transferrin receptor complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / transferrin transport / cellular response to iron ion / ferrous iron binding / Iron uptake and transport / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / receptor internalization / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / recycling endosome / positive regulation of protein localization to nucleus / cellular response to xenobiotic stimulus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / recycling endosome membrane / melanosome / late endosome / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-stranded RNA binding / antibacterial humoral response / extracellular vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / vesicle / basolateral plasma membrane / intracellular iron ion homeostasis / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / intracellular signal transduction / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / protein homodimerization activity / : / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain / PA domain superfamily ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain / PA domain superfamily / PA domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Glucose Oxidase; domain 1 / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Periplasmic binding protein-like II / 3-Layer(bba) Sandwich / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Transferrin receptor protein 1 / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Eckenroth, B.E. / Steere, A.N. / Mason, A.B. / Everse, S.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: How the binding of human transferrin primes the transferrin receptor potentiating iron release at endosomal pH.
著者: Eckenroth, B.E. / Steere, A.N. / Chasteen, N.D. / Everse, S.J. / Mason, A.B.
履歴
登録2011年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin
D: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,78112
ポリマ－301,0274
非ポリマー7548
水00
1
A: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin
ヘテロ分子

A: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,78112
ポリマ－301,0274
非ポリマー7548
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
2
B: Transferrin receptor protein 1
D: Serotransferrin
ヘテロ分子

B: Transferrin receptor protein 1
D: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,78112
ポリマ－301,0274
非ポリマー7548
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+3/41
Buried area2830 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area49650 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)234.417, 234.417, 169.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / TR / TfR / TfR1 / Trfr / T9 / p90 / Transferrin receptor protein 1 / serum form / sTfR


分子量: 73533.156 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 120-760 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFR1, TFRC / プラスミド: pNUT / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK cells / 参照: UniProt: P02786
#2: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 76980.367 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-698 / Mutation: N427D, Y531F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRO1400, TF / プラスミド: pNUT / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 株 (発現宿主): BHK cells / 参照: UniProt: P02787

-
糖 , 1種, 2分子

#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 6分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION


分子量: 60.009 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細I448V IS IS A NATURAL VARIANT, AS PER THE AUTHORS G142S IS ALSO A NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 20

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 5% PEG 3350, 0.2 M MgCl2, 10% 1,2-propanediol, pH Hepes 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K
PH範囲: Hepes 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9202 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→30 Å / Num. obs: 74540 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.218 / Χ2: 1.276 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.25-3.378.30.98573421.3281100
3.37-3.58.50.67273641.276199.9
3.5-3.668.70.53973631.318199.9
3.66-3.858.90.39273971.2461100
3.85-4.0990.30373781.4081100
4.09-4.419.10.22574371.1921100
4.41-4.859.10.17774491.2361100
4.85-5.5590.16174841.0841100
5.55-6.988.90.15475561.197199.9
6.98-308.30.17277701.493198.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 35.54 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.25 Å29.64 Å
Translation3.25 Å29.64 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化解像度: 3.25→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.7 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2894 7489 10.1 %
Rwork0.2539 66481 -
obs-73970 99.3 %
溶媒の処理Bsol: 43.4703 Å2
原子変位パラメータBiso max: 200 Å2 / Biso mean: 104.3751 Å2 / Biso min: 16.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.824 Å20 Å20 Å2
2--9.824 Å20 Å2
3----19.648 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16264 0 40 0 16304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0074
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.0439
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.25-3.270.38761570.353912871444
3.27-3.290.33431650.323513091474
3.29-3.320.32621490.323413181467
3.32-3.340.32141690.303212811450
3.34-3.370.30571590.308212941453
3.37-3.390.36261690.307513181487
3.39-3.420.36491610.314512901451
3.42-3.440.33411430.305213331476
3.44-3.470.33521350.309213131448
3.47-3.50.33381460.304413191465
3.5-3.530.32351480.294613421490
3.53-3.560.34451320.306512931425
3.56-3.590.30711540.289613251479
3.59-3.630.30581560.283412971453
3.63-3.660.30561380.278513361474
3.66-3.70.30641570.273913061463
3.7-3.730.29931330.278713321465
3.73-3.770.36241690.286413031472
3.77-3.810.29791590.282713151474
3.81-3.850.32921440.269913261470
3.85-3.90.32431540.269713011455
3.9-3.940.32151330.274813341467
3.94-3.990.30751260.267913431469
3.99-4.040.2971470.258113371484
4.04-4.090.311590.255912951454
4.09-4.150.28081530.234613241477
4.15-4.210.30261430.243413241467
4.21-4.270.27091520.236313441496
4.27-4.340.28531530.239113291482
4.34-4.410.25881520.236813051457
4.41-4.480.26121560.230713411497
4.48-4.570.27831430.227513091452
4.57-4.650.25981320.224413591491
4.65-4.750.24711330.217713561489
4.75-4.850.28551460.219413181464
4.85-4.960.25681320.226613511483
4.96-5.090.27341550.236613351490
5.09-5.220.26791530.24113171470
5.22-5.380.29351390.233613481487
5.38-5.550.24261460.229213541500
5.55-5.740.28661470.249713501497
5.74-5.970.3081460.274413331479
5.97-6.240.31981560.266413711527
6.24-6.570.3021480.247613541502
6.57-6.980.27091760.23413261502
6.98-7.510.2591490.209813651514
7.51-8.250.2511670.216213571524
8.25-9.410.25391540.206413741528
9.41-11.730.23921460.208813901536
11.73-300.29511500.333614001550
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION4co3.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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