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- PDB-3s8s: Crystal structure of the RRM domain of human SETD1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s8s
タイトルCrystal structure of the RRM domain of human SETD1A
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A
キーワードTRANSCRIPTION / chromatin modification / transcription regulation / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / regulation of chromatin organization / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Set1C/COMPASS complex / histone H3K4 methyltransferase activity / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / regulation of chromatin organization / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Set1C/COMPASS complex / histone H3K4 methyltransferase activity / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / brain development / beta-catenin binding / PKMTs methylate histone lysines / methylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nuclear speck / DNA damage response / chromatin / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Set1A, RNA recognition motif / Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...Set1A, RNA recognition motif / Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Chao, X. / Tempel, W. / Bian, C. / Cerovina, T. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of the RRM domain of human SETD1A
著者: Chao, X. / Tempel, W. / Bian, C. / Cerovina, T. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J.
履歴
登録2011年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,48618
ポリマ－12,4861
非ポリマー017
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.650, 31.510, 39.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.120, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A / Lysine N-methyltransferase 2F / SET domain-containing protein 1A / hSET1A / Set1/Ash2 histone ...Lysine N-methyltransferase 2F / SET domain-containing protein 1A / hSET1A / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit SET1


分子量: 12486.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD1A, KIAA0339, KMT2F, SET1, SET1A / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: O15047
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 17 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 23.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M bistris propane, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97941 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97941 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→31.29 Å / Num. obs: 19651 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 16.625 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 12.39
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.3-1.330.7051.94712141096.3
1.33-1.370.6072.35069143599.6
1.37-1.410.4672.94882137499.4
1.41-1.450.3943.64739131899.5
1.45-1.50.3034.74690130099.3
1.5-1.550.2425.54426123199.6
1.55-1.610.1946.74482123399.8
1.61-1.680.1648.14209114799.7
1.68-1.750.1299.64130112999.4
1.75-1.840.09312.63966107599.3
1.84-1.940.07515.73646101599.7
1.94-2.060.05619.2353096498.8
2.06-2.20.0522.1324889998
2.2-2.370.04524.6301883698.2
2.37-2.60.04226.7286378198.6
2.6-2.910.03928.3255570598.9
2.91-3.360.03430.5221761498.2
3.36-4.110.03233.2189152896.9
4.11-5.810.03134.2150141998.4
5.810.0332.579723896

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: composite of pdb entries 3LPY and 2J8A

3lpy

2j8a


解像度: 1.3→31.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 0.95 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Programs BUCCANEER and COOT were also used during refinement. The MOLPROBITY server was used for model geometry validation. Significant ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Programs BUCCANEER and COOT were also used during refinement. The MOLPROBITY server was used for model geometry validation. Significant difference density remains for the current model around the side chain of residue His-166.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 995 5.1 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.17 19618 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20.2 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→31.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数850 0 17 96 963
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022916
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02631
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4251.9661252
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89131554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6575123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.81523.33339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.51915177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.439157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1581.5558
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3791.5225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9662923
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7523358
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3424.5320
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 62 -
Rwork0.257 1345 -
all-1407 -
obs--96.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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