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- PDB-3s5t: Crystal structure of a member of duf3298 family (BF2082) from bac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s5t
タイトルCrystal structure of a member of duf3298 family (BF2082) from bacteroides fragilis nctc 9343 at 2.30 A resolution
要素DUF3298 family protein
キーワードStructural Genomics / unknown function / PEPTIDOGLYCAN DEACETYLASE N-TERMINAL NONCATALYTIC REGION / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Fervidobacterium nodosum Rt17-B1 like / Heat-shock cognate protein, ATPase / Deacetylase PdaC / Deacetylase PdaC / Domain of unknown function DUF3298 / PdaC/RsiV-like superfamily / Protein of unknown function (DUF3298) / Actin; Chain A, domain 4 / Heat Shock Protein 90 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Fervidobacterium nodosum Rt17-B1 like / Heat-shock cognate protein, ATPase / Deacetylase PdaC / Deacetylase PdaC / Domain of unknown function DUF3298 / PdaC/RsiV-like superfamily / Protein of unknown function (DUF3298) / Actin; Chain A, domain 4 / Heat Shock Protein 90 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein of uncharacterized function (DUF3298)
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Member of DUF3298 family (BF2082) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32011年11月16日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.62023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF3298 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3207
ポリマ－30,7401
非ポリマー5806
水99155
1
A: DUF3298 family protein
ヘテロ分子

A: DUF3298 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,63914
ポリマ－61,4802
非ポリマー1,16012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area22820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.330, 98.330, 121.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 DUF3298 family protein


分子量: 30739.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: NCTC 9343 / 遺伝子: BF2082 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5LDM9
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 21-284) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 21-284) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 10.0% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.2M lithium sulfate, 0.1M phosphate-citrate pH 4.2, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97915,0.97892
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月20日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979151
30.978921
反射解像度: 2.3→29.298 Å / Num. all: 15972 / Num. obs: 15972 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.367.30.7311.1833311380.731100
2.36-2.427.30.6111.3822111270.611100
2.42-2.497.30.511.5795610920.51100
2.49-2.577.30.3762776610650.376100
2.57-2.667.20.332.3752510410.33100
2.66-2.757.30.2543734010110.254100
2.75-2.857.30.184468629450.184100
2.85-2.977.20.1285.868109410.128100
2.97-3.17.20.1126.664348930.112100
3.1-3.257.20.0867.763168730.086100
3.25-3.437.10.0758.458568210.075100
3.43-3.647.10.077.756327880.07100
3.64-3.897.10.0599.852667410.059100
3.89-4.27.10.04912.148626880.049100
4.2-4.670.04312.845166460.043100
4.6-5.146.90.03913.640995910.039100
5.14-5.946.80.04712.535495250.047100
5.94-7.276.40.05111.929594590.051100
7.27-10.296.20.0414.322973730.04100
10.29-29.2985.30.04213.311352140.04293.6

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.15データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.298 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9571 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9484 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. MPD,CL, PO4 MODELED ARE PRESENT IN PROTEIN/CRYSTALLIZATION/ CRYO CONDITIONS. 4. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2084 794 4.98 %RANDOM
Rwork0.1863 ---
obs0.1874 15929 --
原子変位パラメータBiso max: 184.47 Å2 / Biso mean: 69.052 Å2 / Biso min: 34.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.881 Å20 Å20 Å2
2---0.881 Å20 Å2
3---1.762 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 35 55 2117
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d966SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes60HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes306HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2144HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion278SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2476SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2144HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2920HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.34
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.82
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.46 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2201 132 4.68 %
Rwork0.206 2690 -
all0.2067 2822 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.4734 Å / Origin y: 77.2567 Å / Origin z: 7.4522 Å
111213212223313233
T-0.2316 Å20.0312 Å2-0.0173 Å2-0.0716 Å2-0.026 Å2---0.1524 Å2
L2.5648 °20.7705 °20.8604 °2-1.3425 °20.2924 °2--1.841 °2
S0.0621 Å °0.031 Å °-0.2061 Å °-0.0601 Å °0.1102 Å °-0.3203 Å °0.0725 Å °0.6375 Å °-0.1723 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|28 - 284 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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