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万見
- PDB-3s2c: Structure of the thermostable GH51 alpha-L-arabinofuranosidase fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s2c
タイトルStructure of the thermostable GH51 alpha-L-arabinofuranosidase from Thermotoga petrophila RKU-1
要素Alpha-N-arabinofuranosidase
キーワードHYDROLASE / TIM-barrel and jelly-roll domains / alpha-L-arabinofuranosidase / glycosyl hydrolase 51 family
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arabinose metabolic process / non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase / alpha-L-arabinofuranosidase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Alpha-L-arabinofuranosidase, C-terminal / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminal domain / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminus / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like ...Alpha-L-arabinofuranosidase, C-terminal / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminal domain / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminus / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga petrophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Souza, T.A.C.B. / Santos, C.R. / Souza, A.R. / Oldiges, D.P. / Ruller, R. / Prade, R.A. / Squina, F.M. / Murakami, M.T.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2011
タイトル: Structure of a novel thermostable GH51 Alpha-L-arabinofuranosidase from Thermotoga petrophila RKU-1
著者: Souza, T.A. / Santos, C.R. / Souza, A.R. / Oldiges, D.P. / Ruller, R. / Prade, R.A. / Squina, F.M. / Murakami, M.T.
履歴
登録2011年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-N-arabinofuranosidase
B: Alpha-N-arabinofuranosidase
C: Alpha-N-arabinofuranosidase
D: Alpha-N-arabinofuranosidase
E: Alpha-N-arabinofuranosidase
F: Alpha-N-arabinofuranosidase
G: Alpha-N-arabinofuranosidase
H: Alpha-N-arabinofuranosidase
I: Alpha-N-arabinofuranosidase
J: Alpha-N-arabinofuranosidase
K: Alpha-N-arabinofuranosidase
L: Alpha-N-arabinofuranosidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)664,18412
ポリマ－664,18412
非ポリマー00
水7,800433
1
A: Alpha-N-arabinofuranosidase
B: Alpha-N-arabinofuranosidase
C: Alpha-N-arabinofuranosidase
D: Alpha-N-arabinofuranosidase
E: Alpha-N-arabinofuranosidase
F: Alpha-N-arabinofuranosidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,0926
ポリマ－332,0926
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12020 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area99150 Å2
手法PISA
2
G: Alpha-N-arabinofuranosidase
H: Alpha-N-arabinofuranosidase
I: Alpha-N-arabinofuranosidase
J: Alpha-N-arabinofuranosidase
K: Alpha-N-arabinofuranosidase
L: Alpha-N-arabinofuranosidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)332,0926
ポリマ－332,0926
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11820 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area100520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.950, 187.292, 180.636
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Alpha-N-arabinofuranosidase


分子量: 55348.707 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga petrophila (バクテリア)
株: RKU-1 / 遺伝子: Tpet_0631 / プラスミド: pet28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) SlyD
参照: UniProt: A5IKC8, non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.4586 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月10日
放射モノクロメーター: double-crystal - Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4586 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 137481 / Num. obs: 137481 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PZ3

1pz3


解像度: 3→49.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU B: 19.831 / SU ML: 0.369 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.497 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 6914 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 130569 97.17 %-
all-137481 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.462 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20.19 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数46699 0 0 433 47132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02247885
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3891.9564966
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.09155786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.47324.2432317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.66158185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7615265
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.27007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02136629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4211.528790
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.829246687
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.147319095
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0354.518279
LS精密化 シェル解像度: 3→3.072 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 468 -
Rwork0.3 8655 -
obs--87.41 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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