[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-3ug4: Crystal structure of alpha-L-arabinofuranosidase from Thermotoga ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ug4 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of alpha-L-arabinofuranosidase from Thermotoga maritima arabinose complex | |||||||||
![]() | Alpha-L-arabinofuranosidase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Tim Barrel | |||||||||
Function / homology | ![]() L-arabinose metabolic process / alpha-L-arabinofuranosidase activity / polysaccharide catabolic process Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Im, D.-H. / Miyazaki, K. / Wakagi, T. / Fushinobu, S. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structures of Glycoside Hydrolase Family 51 alpha-L-Arabinofuranosidase from Thermotoga maritima Authors: Im, D.-H. / Kimura, K.I. / Hayasaka, F. / Tanaka, T. / Noguchi, M. / Kobayashi, A. / Shoda, S. / Miyazaki, K. / Wakagi, T. / Fushinobu, S. #1: Journal: EXTREMOPHILES / Year: 2005 Title: Hyperthermophilic alpha-L: -arabinofuranosidase from Thermotoga maritima MSB8: molecular cloning, gene expression, and characterization of the recombinant protein Authors: Miyazaki, K. | |||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 613.5 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 506.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 533.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 577.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 122 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 174.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3ug3C ![]() 3ug5C ![]() 1pz3S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 4
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 57405.832 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: R4G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9WYB7, non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase #2: Chemical | ChemComp-TRS / #3: Sugar | ChemComp-AHR / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.62 Å3/Da / Density % sol: 66.07 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 1M sodium citrate, 0.1M Tris-HCl, 0.2M NaCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Oct 10, 2010 |
Radiation | Monochromator: Numerical link type Si(111) double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.15→50 Å / Num. all: 266183 / Num. obs: 266042 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 30.1 Å2 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 20.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.15→2.23 Å / Redundancy: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 26536 / Rsym value: 0.631 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1PZ3 Resolution: 2.15→29.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 4.07 / SU ML: 0.103 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.144 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.823 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→29.99 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Number: 3868 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.148→2.203 Å / Total num. of bins used: 20
|