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万見
- PDB-3s24: Crystal structure of human mRNA guanylyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s24
タイトルCrystal structure of human mRNA guanylyltransferase
要素mRNA-capping enzyme
キーワードHYDROLASE / TRANSFERASE / Capping enzyme / CE / HCE / GTASE / M7GPPPN CAP / GT/DNA ligase fold / transcription factor Spt5 / CTD
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA guanylyltransferase activity / inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / phosphoprotein phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping ...RNA guanylyltransferase activity / inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / phosphoprotein phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping / RNA processing / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / GTP binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA Capping Enzyme; Chain / mRNA Capping Enzyme; domain 3 / mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Dual specificity phosphatase, catalytic domain ...mRNA Capping Enzyme; Chain / mRNA Capping Enzyme; domain 3 / mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Nucleic acid-binding proteins / Few Secondary Structures / Irregular / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA-capping enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.0137 Å
データ登録者Das, K. / Chu, C. / Thyminski, J.R. / Bauman, J.D. / Guan, R. / Qiu, W. / Montelione, G.T. / Arnold, E. / Shatkin, A.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structure of the guanylyltransferase domain of human mRNA capping enzyme.
著者: Chu, C. / Das, K. / Tyminski, J.R. / Bauman, J.D. / Guan, R. / Qiu, W. / Montelione, G.T. / Arnold, E. / Shatkin, A.J.
履歴
登録2011年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA-capping enzyme
B: mRNA-capping enzyme
C: mRNA-capping enzyme
D: mRNA-capping enzyme
E: mRNA-capping enzyme
G: mRNA-capping enzyme
F: mRNA-capping enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)280,40312
ポリマ－279,9237
非ポリマー4805
水00
1
A: mRNA-capping enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3735
ポリマ－39,9891
非ポリマー3844
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: mRNA-capping enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0852
ポリマ－39,9891
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: mRNA-capping enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9891
ポリマ－39,9891
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: mRNA-capping enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9891
ポリマ－39,9891
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: mRNA-capping enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9891
ポリマ－39,9891
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
G: mRNA-capping enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9891
ポリマ－39,9891
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
F: mRNA-capping enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9891
ポリマ－39,9891
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.121, 104.658, 149.571
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
mRNA-capping enzyme / HCAP1 / HCE / Polynucleotide 5'-triphosphatase / mRNA 5'capping / TPase / mRNA guanylyltransferase / GTase


分子量: 39988.984 Da / 分子数: 7 / 断片: UNP Residues 229-567 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNGTT, CAP1A / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60942, polynucleotide 5'-phosphatase, mRNA guanylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.7 M ammonium sulfate, 10% glucose, 5 mM 2-mercaptoethanol, 5 mM MgCl2, 5% isopropanol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月10日
放射モノクロメーター: tungsten-boron-carbide multilayer flms grown on silicon
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 53410 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.718 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 4128 / % possible all: 74.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CKN

1ckn


解像度: 3.0137→35.427 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.13 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 2724 5.1 %RANDOM
Rwork0.2578 ---
all0.2598 56119 --
obs0.2598 53386 95.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.16 Å / VDWプローブ半径: 0.5 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.474 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-72.6435 Å2-0 Å2-12.9999 Å2
2--56.5821 Å20 Å2
3---49.5149 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.0137→35.427 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18362 0 25 0 18387
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01118775
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.43425300
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3067185
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1072712
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063284
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0137-3.12130.42971900.39083737X-RAY DIFFRACTION71
3.1213-3.24620.40352590.34714686X-RAY DIFFRACTION88
3.2462-3.39390.3772540.32495090X-RAY DIFFRACTION96
3.3939-3.57260.34242660.30555249X-RAY DIFFRACTION99
3.5726-3.79620.322750.28685263X-RAY DIFFRACTION99
3.7962-4.08890.27473070.26635262X-RAY DIFFRACTION100
4.0889-4.49970.28482940.23765308X-RAY DIFFRACTION100
4.4997-5.14910.27922950.21855311X-RAY DIFFRACTION100
5.1491-6.48090.33862780.26515359X-RAY DIFFRACTION100
6.4809-35.42930.24963060.235397X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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