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- PDB-3s1t: Structure of the regulatory domain of aspartokinase (Rv3709c; AK-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s1t
タイトルStructure of the regulatory domain of aspartokinase (Rv3709c; AK-beta) in complex with threonine from Mycobacterium tuberculosis
要素(Aspartokinase) x 2
キーワードTRANSFERASE / ACT domain / Threonine binding / regulatory domain of aspartokinase
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate kinase / aspartate kinase activity / homoserine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / peptidoglycan-based cell wall / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartokinase catalytic domain / CASTOR, ACT domain / Aspartate kinase, monofunctional class / ACT domain / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / ACT domain ...Aspartokinase catalytic domain / CASTOR, ACT domain / Aspartate kinase, monofunctional class / ACT domain / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / ACT domain / ACT domain / ACT domain profile. / ACT domain / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / ACT-like domain / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THREONINE / Aspartokinase / Aspartokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Schuldt, L. / Mueller-Dieckmann, J. / Weiss, M.S.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: High-resolution X-ray structure of the regulatory domain of the mycobacterial aspartokinase in complex with threonine
著者: Schuldt, L. / Mueller-Dieckmann, J. / Weiss, M.S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the regulatory domain of aspartokinase (Rv3709c) from Mycobacterium tuberculosis
著者: Schuldt, L. / Suchowersky, R. / Veith, K. / Mueller-Dieckmann, J. / Weiss, M.S.
履歴
登録2011年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月29日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_assembly ...diffrn_source / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_assembly.details ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartokinase
B: Aspartokinase
C: Aspartokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,77912
ポリマ－39,8683
非ポリマー9119
水3,945219
1
A: Aspartokinase
B: Aspartokinase
ヘテロ分子

C: Aspartokinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,77912
ポリマ－39,8683
非ポリマー9119
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y+1/2,-z+1/21
Buried area6310 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area13600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.700, 63.430, 108.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aspartokinase / Aspartate kinase / ASK


分子量: 19364.801 Da / 分子数: 2 / 断片: Aspartokinase beta-subunit, residues 251-421 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: ask, MT3812, MTV025.057c, Rv3709c / プラスミド: pETM-13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) cc2
参照: UniProt: P0A4Z8, UniProt: P9WPX3*PLUS, aspartate kinase
#2: タンパク質・ペプチド Aspartokinase


分子量: 1138.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / プラスミド: pETM-13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) cc2 / 参照: UniProt: P0A4Z8, UniProt: P9WPX3*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-THR / THREONINE / トレオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 119.119 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細AUTHORS STATE THAT THE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTALS CONTAINS A HOMODIMER FORMED BY THE TWO ...AUTHORS STATE THAT THE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTALS CONTAINS A HOMODIMER FORMED BY THE TWO POLYPEPTIDE CHAINS A AND B (SEQUENCE RANGE 3-160). CHAIN C REPRESENTS THE C-TERMINAL TAIL OF THE POLYPEPTIDE CHAIN (SEQUENCE RANGE 163-173). DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY IN THE LINKER REGION, IT COULD NOT BE UNAMBIGUOUSLY ASSIGNED WHEATHER THIS FRAGMENT ORIGINATES FROM CHAIN A OR FROM CHAIN B OF A NEIGHBORING ASYMMETRIC UNIT. HENCE THE FRAGMENT WAS DECLARED AS CHAIN C. THIS IS ALSO DISCUSSED IN THE PUBLICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium sulphate, bis-tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→99 Å / Num. all: 48122 / Num. obs: 47641 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.63→1.65 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0091 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DTJ

2dtj


解像度: 1.63→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 3.197 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.086 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21143 1450 3.1 %RANDOM
Rwork0.19258 ---
all0.19318 47148 --
obs0.19318 45214 98.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.877 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å2-0 Å20 Å2
2---0.2 Å2-0 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2409 0 51 219 2679
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7781.9893437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9315336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.35624.64699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.68915422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0151515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211841
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.672 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 109 -
Rwork0.287 3098 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.56832.3167-7.47783.9301-5.268419.8820.28210.05520.25030.37040.0210.0643-0.46980.0014-0.30310.10770.0107-0.03440.0054-0.01450.063132.718541.285529.4167
24.25420.0182-0.55040.56480.37951.6372-0.01070.0940.0036-0.0233-0.0013-0.06260.09720.0380.01190.0199-0.0058-0.00390.05070.01120.039124.161344.50063.6961
31.0907-0.92760.29373.0701-0.72372.9006-0.1222-0.0303-0.14810.22960.11150.13870.048-0.16260.01060.0866-0.0109-0.01840.0443-0.0060.053126.62347.809726.9824
45.77661.05220.34841.8154-0.01858.0388-0.01640.0215-0.05120.29920.1493-0.2984-0.09690.4569-0.13290.07450.0233-0.04280.04-0.03180.080535.568148.763426.45
513.0439-13.406514.560615.312-14.343516.5579-0.56350.2630.5290.2249-0.0828-0.0664-0.74520.50050.64630.1507-0.0728-0.02080.4062-0.05960.409953.190524.788838.5691
618.7666-15.7919-5.471322.01996.96494.25920.43710.5918-0.402-0.0924-0.46780.16420.3715-0.36370.03070.2748-0.0465-0.02780.08530.03810.062214.038628.612718.018
73.02150.76850.20232.7850.74311.2393-0.03070.0330.14150.16030.0210.1975-0.0688-0.20070.00970.10290.01810.00670.06180.00760.058714.793755.295423.1079
80.2213-0.19-0.79434.74190.06512.9417-0.1127-0.0553-0.01030.22170.028-0.38280.41850.17730.08470.1255-0.0311-0.03510.0920.02360.097316.681834.744611.7683
94.3532-2.28320.02368.00662.64182.86670.0544-0.0246-0.33080.4186-0.25240.5480.6767-0.55130.1980.1941-0.1190.03930.17190.0170.09198.302732.89413.1272
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 13
2X-RAY DIFFRACTION2A14 - 94
3X-RAY DIFFRACTION3A95 - 134
4X-RAY DIFFRACTION4A135 - 160
5X-RAY DIFFRACTION5C163 - 173
6X-RAY DIFFRACTION6B3 - 13
7X-RAY DIFFRACTION7B14 - 94
8X-RAY DIFFRACTION8B95 - 134
9X-RAY DIFFRACTION9B135 - 158

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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