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万見
- PDB-3s1l: Crystal Structure of Apo-form FurX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s1l
タイトルCrystal Structure of Apo-form FurX
要素Zinc-containing alcohol dehydrogenase superfamily
キーワードOXIDOREDUCTASE / alcohol dehydrogenase / furfural
機能・相同性
機能・相同性情報


alcohol dehydrogenase / oxidoreductase activity / nucleotide binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alcohol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Ralstonia eutropha (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hayes, R. / Sanchez, E.J. / Webb, B.N. / Hooper, T. / Nissen, M.S. / Li, Q. / Xun, L.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2012
タイトル: Furfural reduction mechanism of a zinc-dependent alcohol dehydrogenase from Cupriavidus necator JMP134.
著者: Kang, C. / Hayes, R. / Sanchez, E.J. / Webb, B.N. / Li, Q. / Hooper, T. / Nissen, M.S. / Xun, L.
履歴
登録2011年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc-containing alcohol dehydrogenase superfamily
B: Zinc-containing alcohol dehydrogenase superfamily
C: Zinc-containing alcohol dehydrogenase superfamily
D: Zinc-containing alcohol dehydrogenase superfamily
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,70416
ポリマ－143,0514
非ポリマー1,65312
水16,304905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13440 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area47330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.461, 67.880, 84.686
Angle α, β, γ (deg.)76.490, 76.960, 86.300
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Zinc-containing alcohol dehydrogenase superfamily


分子量: 35762.754 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ralstonia eutropha (バクテリア) / 株: JMP134 / LMG 1197 / 遺伝子: Reut_B3677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q46UZ9
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 905 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.63 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→35.5 Å / Num. obs: 104686 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
AMoRE位相決定
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→35.488 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.85 / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 22.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2257 1480 1.41 %
Rwork0.1835 --
obs0.1841 104686 96.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.198 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 96.19 Å2 / Biso mean: 34.6935 Å2 / Biso min: 12.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6381 Å2-2.968 Å2-4.1632 Å2
2--4.8357 Å20.9068 Å2
3----2.1976 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→35.488 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10016 0 75 905 10996
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.814001
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531585
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031830
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0663705
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.96130.2371320.2179106923894
1.9613-2.03140.26531350.21039239937495
2.0314-2.11280.27341330.20819395952896
2.1128-2.20890.28341330.20599323945696
2.2089-2.32530.26591340.20389489962397
2.3253-2.4710.24791390.19729427956697
2.471-2.66170.22451340.19959526966098
2.6617-2.92950.2291360.19119560969698
2.9295-3.35310.2231340.19069588972298
3.3531-4.22340.22051410.16359449959097
4.2234-35.49430.18031290.15719104923393

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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