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- PDB-3ruh: Alternative analogs as viable substrates of UDP-hexose 4-epimerases -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ruh | ||||||
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Title | Alternative analogs as viable substrates of UDP-hexose 4-epimerases | ||||||
![]() | WbgU | ||||||
![]() | ISOMERASE / Rossmann fold / UDP-hexose 4-epimerase | ||||||
Function / homology | ![]() UDP-N-acetylglucosamine 4-epimerase / UDP-N-acetylglucosamine 4-epimerase activity / O antigen biosynthetic process / nucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bhatt, V.S. / Guan, W. / Wang, P.G. | ||||||
![]() | ![]() Title: Alternative analogs as viable substrates of UDP-hexose 4-epimerases Authors: Bhatt, V.S. / Guan, W. / Wang, P.G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 555.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 459.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.6 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 53.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 69.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3rudC ![]() 3rueC ![]() 3rufC ![]() 3lu1S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 39822.109 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 5 types, 53 molecules ![](data/chem/img/NAD.gif)
![](data/chem/img/UD6.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/UD6.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-NAD / #3: Chemical | ChemComp-UD6 / [[( #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-NA / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: microbatch under oil / pH: 6.5 Details: 25% PEG 3350, 0.2 M Ammonium Sulfate, 200 mM Bis Tris Propane pH 6.5, microbatch under oil, temperature 300K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 105 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 6, 2011 |
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Highest resolution: 2.88 Å / Num. obs: 30694 / % possible obs: 98.5 % |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3LU1 Resolution: 2.88→73.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.823 / SU B: 42.243 / SU ML: 0.366 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.476 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 36.037 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.88→73.53 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.88→2.951 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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