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- PDB-3rub: CRYSTAL STRUCTURE OF THE UNACTIVATED FORM OF RIBULOSE-1,5-BISPHOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rub
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE UNACTIVATED FORM OF RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE(SLASH)OXYGENASE FROM TOBACCO REFINED AT 2.0-ANGSTROMS RESOLUTION
要素(RIBULOSE 1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE, FORM III) x 2
キーワードLYASE(CARBON-CARBON)
機能・相同性
機能・相同性情報


photorespiration / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / plasmodesma / chloroplast / monooxygenase activity / defense response to virus / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase small subunit, N-terminal / Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain ...Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase small subunit, N-terminal / Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARAGINE / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Nicotiana tabacum (タバコ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schreuder, H. / Cascio, D. / Curmi, P.M.G. / Chapman, M.S. / Suh, S.W. / Eisenberg, D.S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Crystal structure of the unactivated form of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from tobacco refined at 2.0-A resolution.
著者: Curmi, P.M. / Cascio, D. / Sweet, R.M. / Eisenberg, D. / Schreuder, H.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Inactive Form of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase(Slash)Oxygenase (Rubis/Co): Disulfide Bonds and Active Site Region
著者: Schreuder, H. / Curmi, P.M.G. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1988
タイトル: Tertiary Structure of Plant Rubis/Co: Domains and Their Contacts
著者: Chapman, M.S. / Suh, S.W. / Curmi, P.M.G. / Cascio, D. / Smith, W.W. / Eisenberg, D.S.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1987
タイトル: Sliding-Layer Conformational Change Limited by the Quaternary Structure of Plant Rubis/Co
著者: Chapman, M.S. / Suh, S.W. / Cascio, D. / Smith, W.W. / Eisenberg, D.
履歴
登録1990年5月25日処理サイト: BNL
改定 1.01992年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: RIBULOSE 1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE, FORM III
S: RIBULOSE 1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE, FORM III
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0356
ポリマ－67,6152
非ポリマー4204
水3,891216
1
L: RIBULOSE 1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE, FORM III
S: RIBULOSE 1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE, FORM III
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)544,28148
ポリマ－540,91916
非ポリマー3,36232
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation6_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
Buried area95280 Å2
ΔGint-696 kcal/mol
Surface area120450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)148.700, 148.700, 137.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Atom site foot note1: PRO L 176 IS A CIS PROLINE.
2: RESIDUES 90 - 96 AND 330 - 340 OF THE LARGE SUBUNIT AND RESIDUES 104 - 110 OF THE SMALL SUBUNIT HAVE VERY HIGH TEMPERATURE FACTORS.
3: MET L 405 WAS MODELED AS GLY, THEREFORE NO SIDECHAIN COORDINATES ARE PRESENTED FOR THIS RESIDUE.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-514-

HOH

21L-518-

HOH

31L-539-

HOH

41L-604-

HOH

51L-665-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RIBULOSE 1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE, FORM III


分子量: 53041.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nicotiana tabacum (タバコ) / 参照: UniProt: P00876, ribulose-bisphosphate carboxylase
#2: タンパク質 RIBULOSE 1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE/OXYGENASE, FORM III


分子量: 14573.587 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P69249, ribulose-bisphosphate carboxylase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ASN / ASPARAGINE / アスパラギン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE ARE SALT BRIDGES BETWEEN THE FOLLOWING ATOMS AND SYMMETRY RELATED ATOMS. (THE 'A' AND 'D' ...THERE ARE SALT BRIDGES BETWEEN THE FOLLOWING ATOMS AND SYMMETRY RELATED ATOMS. (THE 'A' AND 'D' DENOTE ACCEPTOR AND DONOR RESPECTIVELY). ATOM 1 ATOM 2 OE1 GLU L 109 (A) NH1 ARG S 53 (D) OE1 GLU L 110 (A) NH1 ARG L 213 (D) THE COORDINATES OF THIS SYMMETRY RELATED ATOM 2 CAN BE OBTAINED FROM THE COORDINATES IN THIS ENTRY BY THE FOLLOWING TRANSFORMATION: 0 1 0 0 1 0 0 + 0 0 0 -1 137.5 ATOM 1 ATOM 2 OE2 GLU L 110 NZ LYS L 146 THE COORDINATES OF THIS SYMMETRY RELATED ATOM 2 CAN BE OBTAINED FROM THE COORDINATES IN THIS ENTRY BY THE FOLLOWING TRANSFORMATION: -1 0 0 148.7 0 1 0 + 0 0 0 -1 137.5 ATOM 1 ATOM 2 NZ LYS L 161 (D) OD1 ASP L 216 (A) NH1 ARG L 258 (D) OE1 GLU L 59 (A) THE COORDINATES OF THIS SYMMETRY RELATED ATOM 2 CAN BE OBTAINED FROM THE COORDINATES IN THIS ENTRY BY THE FOLLOWING TRANSFORMATION: 0 -1 0 148.7 1 0 0 + 0 0 0 1 0 ATOM 1 ATOM 2 NH1 ARG L 187 (D) OE1 GLU S 43 (A) OE1 GLU L 223 (A) NH2 ARG S 65 (D) NZ LYS L 252 (D) OD2 ASP L 286 (A) THE COORDINATES OF THIS SYMMETRY RELATED ATOM 2 CAN BE OBTAINED FROM THE COORDINATES IN THIS ENTRY BY THE FOLLOWING TRANSFORMATION: 1 0 0 0 0 -1 0 + 148.7 0 0 1 0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.21 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mMphosphate1drop
30.5 mMEDTA1drop
40.1 mMazide1drop
50.2 Mphosphate1reservoir
60.3 M1reservoir(NH4)2SO4
71 mMazide1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 43733 / % possible obs: 84.1 % / Rmerge(I) obs: 0.088
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.214

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解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→8 Å
詳細: RESIDUES 64-68 OF THE LARGE SUBUNIT ARE COMPLETELY DISORDERED. NO COORDINATES ARE PRESENTED FOR THESE RESIDUES. RESIDUES 90 - 96 AND 330 - 340 OF THE LARGE SUBUNIT AND RESIDUES 104 - 110 OF ...詳細: RESIDUES 64-68 OF THE LARGE SUBUNIT ARE COMPLETELY DISORDERED. NO COORDINATES ARE PRESENTED FOR THESE RESIDUES. RESIDUES 90 - 96 AND 330 - 340 OF THE LARGE SUBUNIT AND RESIDUES 104 - 110 OF THE SMALL SUBUNIT HAVE VERY HIGH TEMPERATURE FACTORS.
Rfactor反射数
all0.194 47792
obs0.171 43088
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4484 0 16 216 4716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.2
精密化
*PLUS
σ(I): 1 / Rfactor all: 0.194 / Rfactor obs: 0.171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.045
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.054
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.016
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.165
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it11.569
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it24.445
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.52.669
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it36.975

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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