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- PDB-3rs6: Crystal structure Dioclea virgata lectin in complexed with X-mannose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rs6
タイトルCrystal structure Dioclea virgata lectin in complexed with X-mannose
要素Lectin alpha chain
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / lectin / leguminose / carboydrate binding protein / X-mannose / seed Dioclea virgata
機能・相同性
機能・相同性情報


aleurone grain / vacuole / D-mannose binding / toxin activity / carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-XMM / Lectin alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Dioclea virgata (マメ科)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Gadelha, C.A.A. / Santi-Gadelha, T. / Nagano, C.S. / Bezerra, E.H.S. / Bezerra, M.J.B. / Alencar, K.L. / Silva-Filho, J.C.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2012
タイトル: Structure of Dioclea virgata lectin: Relations between carbohydrate binding site and nitric oxide production.
著者: Batista da Nobrega, R. / Rocha, B.A. / Gadelha, C.A. / Santi-Gadelha, T. / Pires, A.F. / Assreuy, A.M. / Nascimento, K.S. / Nagano, C.S. / Sampaio, A.H. / Cavada, B.S. / Delatorre, P.
履歴
登録2011年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lectin alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9384
ポリマ－25,4341
非ポリマー5043
水2,936163
1
A: Lectin alpha chain
ヘテロ分子

A: Lectin alpha chain
ヘテロ分子

A: Lectin alpha chain
ヘテロ分子

A: Lectin alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,75116
ポリマ－101,7364
非ポリマー2,01512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area9020 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area32420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.550, 86.690, 90.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-385-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lectin alpha chain / Lectin beta chain / Lectin gamma-1 chain / Lectin gamma-2 chain


分子量: 25434.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dioclea virgata (マメ科) / 参照: UniProt: P58907
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 糖 ChemComp-XMM / 5-bromo-4-chloro-1H-indol-3-yl alpha-D-mannopyranoside / (2R,3S,4S,5S,6R)-2-(5-BROMO-4-CHLORO-1H-INDOL-3-YLOXY)-TETRAHYDRO-6-(HYDROXYMETHYL)-2H-PYRAN-3,4,5-TRIOL / (5-BROMO-4-CHLORO-3-INDOLYL)-Alpha-D-MANNOSE / 5-bromo-4-chloro-1H-indol-3-yl alpha-D-mannoside / 5-bromo-4-chloro-1H-indol-3-yl D-mannoside / 5-bromo-4-chloro-1H-indol-3-yl mannoside / 4-クロロ-5-ブロモ-1H-インド-ル-3-イルα-D-マンノピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 408.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H15BrClNO6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: lectin was resuspended in 1 mM Tris HCl buffer pH 7.0 containing 5 mM CaCl2 and 5 mM MnCl2 in a final concentration of 10 mg mL 1.native lectin was resuspended in Milli-Q water in a final ...詳細: lectin was resuspended in 1 mM Tris HCl buffer pH 7.0 containing 5 mM CaCl2 and 5 mM MnCl2 in a final concentration of 10 mg mL 1.native lectin was resuspended in Milli-Q water in a final concentration of 12 mg mL 1 and 3 mM of X-Man (5-bromo-4-chloro-3- Appl Biochem Biotechnol indolyl- -D-mannose), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.42 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.42 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→21.33 Å / Num. obs: 23748 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル最高解像度: 1.8 Å / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→20.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 2.55 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2322 1211 5.1 %RANDOM
Rwork0.18947 ---
obs0.19154 22528 99.54 %-
all-23748 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.491 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1761 0 25 163 1949
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.021825
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.711.9592492
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8865230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.08724.32474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.36615276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.614158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2360.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5421.51179
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.58821912
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0953684
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6574.5631
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 94 -
Rwork0.289 1513 -
obs--98.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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