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- PDB-3rrt: Structure of the RSV F protein in the post-fusion conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rrt
タイトルStructure of the RSV F protein in the post-fusion conformation
要素(Fusion glycoprotein F0) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN / six-helix bundle / membrane fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated induction of syncytium formation / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope ...symbiont-mediated induction of syncytium formation / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1160 / Rhinovirus 14, subunit 4 - #50 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / Other non-globular / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Human respiratory syncytial virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者McLellan, J.S. / Yongping, Y. / Graham, B.S. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2011
タイトル: Structure of respiratory syncytial virus fusion glycoprotein in the postfusion conformation reveals preservation of neutralizing epitopes.
著者: McLellan, J.S. / Yang, Y. / Graham, B.S. / Kwong, P.D.
履歴
登録2011年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32021年3月31日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0
E: Fusion glycoprotein F0
F: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,5596
ポリマ－152,5596
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area53270 Å2
ΔGint-393 kcal/mol
Surface area52250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.024, 81.877, 271.948
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F0


分子量: 9529.798 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human respiratory syncytial virus (ウイルス)
株: A2 / 遺伝子: fusion (F) protein / プラスミド: paH / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q84850, UniProt: P03420*PLUS
#2: タンパク質 Fusion glycoprotein F0


分子量: 41323.137 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human respiratory syncytial virus (ウイルス)
株: A2 / 遺伝子: fusion (F) protein / プラスミド: paH / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q84850, UniProt: P03420*PLUS
Has protein modificationY
配列の詳細1) THE CRYSTALLIZED SEQUENCE CORRESPONDS TO A VIRAL STRAIN NOT PRESENT IN THE DATABASE UNP ENTRY ...1) THE CRYSTALLIZED SEQUENCE CORRESPONDS TO A VIRAL STRAIN NOT PRESENT IN THE DATABASE UNP ENTRY Q84850_HRSV. 2) THE FULL SEQUENCE PRESENT IN THE PLASMID WAS CLEAVED DURING EXPRESSION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.55 %
結晶化温度: 293 K / pH: 4.5
詳細: 23% (w/v) PEG 3000, 0.1 M acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月10日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 26109 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Rsym value: 0.208 / Net I/σ(I): 6.07
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 82.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RRR

3rrr


解像度: 3.2→46.17 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 1331 5.13 %
Rwork0.253 --
obs0.255 25928 91.5 %
all-28339 -
溶媒の処理減衰半径: 0.17 Å / VDWプローブ半径: 0.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.74 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.3349 Å20 Å20 Å2
2--23.0759 Å20 Å2
3---0.259 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→46.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10064 0 0 0 10064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0913817
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3263791
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571674
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041734
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1494-3.26190.394750.34721727X-RAY DIFFRACTION65
3.2619-3.39250.33371160.3092247X-RAY DIFFRACTION85
3.3925-3.54680.3361130.29652343X-RAY DIFFRACTION88
3.5468-3.73370.30351240.28032518X-RAY DIFFRACTION94
3.7337-3.96760.32361360.27162527X-RAY DIFFRACTION96
3.9676-4.27370.29521580.2272566X-RAY DIFFRACTION97
4.2737-4.70340.21671570.19232623X-RAY DIFFRACTION98
4.7034-5.38310.28631440.21712639X-RAY DIFFRACTION98
5.3831-6.77870.27461400.24162681X-RAY DIFFRACTION98
6.7787-46.17560.25541680.272726X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.03530.016-0.05440.12380.07490.2127-0.0207-0.0702-0.0379-0.00090.04770.1038-0.10980.0236-0.02670.3118-0.0063-0.02220.4727-0.04620.4654-7.7972-20.966722.2837
20.02930.0522-0.10460.19410.28460.35360.0674-0.0393-0.012-0.088-0.15070.1368-0.1572-0.04690.04860.23520.0686-0.0480.12830.00930.2594-22.0307-22.214422.3986
30.0834-0.06190.05980.16620.24070.3883-0.1286-0.11340.04790.0014-0.03320.1712-0.03470.06780.13960.1423-0.06190.06120.2956-0.02970.2961-14.0705-30.639630.5954
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A or CHAIN B
2X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A or CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C or CHAIN D
4X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C or CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION3CHAIN E or CHAIN F
6X-RAY DIFFRACTION3CHAIN E or CHAIN F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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