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- PDB-3rr5: DNA ligase from the archaeon Thermococcus sp. 1519 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rr5
タイトルDNA ligase from the archaeon Thermococcus sp. 1519
要素DNA ligase
キーワードLIGASE / ATP-dependent thermostable DNA ligase / Archaeon
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA ligase (ATP or NAD+) / DNA ligation involved in DNA repair / DNA ligase (ATP) activity / cell cycle / DNA biosynthetic process / DNA replication / DNA recombination / cell division / DNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA ligase, ATP-dependent, bacterial/archaeal / DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. ...DNA ligase, ATP-dependent, bacterial/archaeal / DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermococcus sp. 1519 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.018 Å
データ登録者Petrova, T. / Bezsudnova, E.Y. / Boyko, K.M. / Mardanov, A.V. / Popov, V.O. / Polyakov, K.M. / Ravin, N.V. / Shabalin, I.G. / Skryabin, K.G. / Stekhanova, T.N. / Kovalchuk, M.V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: ATP-dependent DNA ligase from Thermococcus sp. 1519 displays a new arrangement of the OB-fold domain.
著者: Petrova, T. / Bezsudnova, E.Y. / Boyko, K.M. / Mardanov, A.V. / Polyakov, K.M. / Volkov, V.V. / Kozin, M. / Ravin, N.V. / Shabalin, I.G. / Skryabin, K.G. / Stekhanova, T.N. / Kovalchuk, M.V. / Popov, V.O.
履歴
登録2011年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references
改定 1.22013年4月3日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9162
ポリマ－64,8921
非ポリマー241
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.950, 85.600, 105.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP]


分子量: 64891.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermococcus sp. 1519 (古細菌) / 株: 1519 / 遺伝子: lig / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DLT1270/pRARE-2 / 参照: UniProt: C0LJI8, DNA ligase (ATP)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7.5
詳細: 0.1 Na Cacodilate, 0.2 M MgCl2, 20% Glicerol, 16% PEG 8000, 100 mM NaCl, 50mM Tris-HCl, Protein 22mg/mL (protein buffer: 50mM Tris-Hcl, 100 mM NaCl, 0.5 DTT), Gel-tube counter-diffusion ...詳細: 0.1 Na Cacodilate, 0.2 M MgCl2, 20% Glicerol, 16% PEG 8000, 100 mM NaCl, 50mM Tris-HCl, Protein 22mg/mL (protein buffer: 50mM Tris-Hcl, 100 mM NaCl, 0.5 DTT), Gel-tube counter-diffusion method, pH 7.5, LIQUID DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月14日 / 詳細: The rhodium-coated mirrors
放射モノクロメーター: The rotated-inclined double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→29.257 Å / Num. all: 14557 / Num. obs: 14237 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 25.09
反射 シェル解像度: 3.02→3.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.43 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3GDE

3gde


解像度: 3.018→29.257 Å / SU ML: 0.9 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.58 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: two B-factors per residues
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3096 715 5.02 %
Rwork0.2326 --
obs0.2365 14229 99.69 %
all-14237 -
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.937 Å2 / ksol: 0.284 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.2354 Å2-0 Å20 Å2
2---5.8688 Å20 Å2
3---13.1043 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.018→29.257 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4123 0 1 4 4128
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094191
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3195679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7681527
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006739
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0183-3.2510.37751550.33422611X-RAY DIFFRACTION99
3.251-3.57770.31841490.26062663X-RAY DIFFRACTION100
3.5777-4.09420.35061350.23812694X-RAY DIFFRACTION100
4.0942-5.15360.26581290.20032722X-RAY DIFFRACTION100
5.1536-29.25830.30231470.22592824X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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