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- PDB-3rqs: Crystal Structure of human L-3- Hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (EC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rqs
タイトルCrystal Structure of human L-3- Hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (EC1.1.1.35) from mitochondria at the resolution 2.0 A, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR487, Mitochondrial Protein Partnership
要素Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / PSI-biology / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / Mitochondrial Protein Partnership / MPP
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid beta-oxidation / regulation of insulin secretion / NAD+ binding ...Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / fatty acid beta-oxidation / regulation of insulin secretion / NAD+ binding / negative regulation of insulin secretion / Mitochondrial protein degradation / response to activity / response to insulin / positive regulation of cold-induced thermogenesis / transferase activity / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1150 / : / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1150 / : / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Kuzin, A. / Su, M. / Seetharaman, J. / Patel, P. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. ...Kuzin, A. / Su, M. / Seetharaman, J. / Patel, P. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) / Mitochondrial Protein Partnership (MPP)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Northeast Structural Genomics Consortium Target HR487
著者: Kuzin, A. / Su, M. / Seetharaman, J. / Patel, P. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F.
履歴
登録2011年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Structure summary
改定 1.32011年8月3日Group: Structure summary
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial
B: Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7189
ポリマ－72,0742
非ポリマー6457
水9,422523
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5270 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area27030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.691, 85.761, 165.614
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial / HCDH / Medium and short-chain L-3-hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase / Short-chain 3-hydroxyacyl- ...HCDH / Medium and short-chain L-3-hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase / Short-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase


分子量: 36036.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADH, HAD, HADHSC, SCHAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16836, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 523 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: macrobatch under oil / pH: 4.2
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5), Reservoir solution: 0.1M Potassium phosphate dibasic (K2HPO4), 0.1M Sodium Citrate, 20% (w/v) PEG 4000, macrobatch ...詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5), Reservoir solution: 0.1M Potassium phosphate dibasic (K2HPO4), 0.1M Sodium Citrate, 20% (w/v) PEG 4000, macrobatch under oil, temperature 277KK

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月23日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 48661 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 25.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.94 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7_646精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F0Y

1f0y


解像度: 2.001→29.824 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.46 / FOM work R set: 0.882 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 2459 5.05 %random
Rwork0.166 ---
obs0.168 48661 99.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.875 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 200.42 Å2 / Biso mean: 30.092 Å2 / Biso min: 8.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.726 Å2-0 Å20 Å2
2---1.774 Å2-0 Å2
3---2.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→29.824 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4677 0 42 523 5242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074849
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.986544
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064757
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004827
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0031816
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.001-2.0390.251570.2012461261899
2.039-2.0810.2711160.18425822698100
2.081-2.1260.2231330.17925082641100
2.126-2.1750.2071360.16625322668100
2.175-2.230.2091370.16225382675100
2.23-2.290.2151330.15325132646100
2.29-2.3570.21440.15825682712100
2.357-2.4330.231250.16725322657100
2.433-2.520.2211340.17925562690100
2.52-2.6210.2451240.17425832707100
2.621-2.740.2121450.17225362681100
2.74-2.8850.221360.17225352671100
2.885-3.0650.2011340.17425932727100
3.065-3.3020.2111350.16825842719100
3.302-3.6340.1621380.15525702708100
3.634-4.1580.1821520.15226012753100
4.158-5.2340.1661330.14426472780100
5.234-29.8270.2341470.1842763291099
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.9098 Å / Origin y: 66.1095 Å / Origin z: 106.1312 Å
111213212223313233
T0.0812 Å2-0.0064 Å20.0167 Å2-0.1023 Å2-0.0035 Å2--0.092 Å2
L0.0066 °20.0645 °2-0.0111 °2-0.0852 °2-0.0272 °2--0.2093 °2
S-0.0081 Å °0.0411 Å °-0.0295 Å °-0.0146 Å °0.0067 Å °0.0339 Å °-0.0177 Å °-0.0197 Å °0.0008 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA23 - 314
2X-RAY DIFFRACTION1allB-1 - 314
3X-RAY DIFFRACTION1allB - A1 - 318
4X-RAY DIFFRACTION1all1 - 525

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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