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- PDB-3rpn: Crystal structure of human kappa class glutathione transferase in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rpn
タイトルCrystal structure of human kappa class glutathione transferase in complex with S-hexylglutathione
要素Glutathione S-transferase kappa 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kappa GST / Trx domain / GSH binding / detoxification / GTX / glutathione transferase inhibitor complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / peroxisomal matrix / glutathione transferase / glutathione transferase activity / epithelial cell differentiation / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / peroxisome / mitochondrial matrix ...Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / peroxisomal matrix / glutathione transferase / glutathione transferase activity / epithelial cell differentiation / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / peroxisome / mitochondrial matrix / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase kappa / HCCA isomerase/glutathione S-transferase kappa / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-HEXYLGLUTATHIONE / Glutathione S-transferase kappa 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wang, B. / Peng, Y. / Zhang, T. / Ding, J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: Crystal structures and kinetic studies of human Kappa class glutathione transferase provide insights into the catalytic mechanism.
著者: Wang, B. / Peng, Y. / Zhang, T. / Ding, J.
履歴
登録2011年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Structure summary
改定 1.22013年7月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase kappa 1
B: Glutathione S-transferase kappa 1
C: Glutathione S-transferase kappa 1
D: Glutathione S-transferase kappa 1
E: Glutathione S-transferase kappa 1
F: Glutathione S-transferase kappa 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,95512
ポリマ－159,6006
非ポリマー2,3556
水14,484804
1
A: Glutathione S-transferase kappa 1
D: Glutathione S-transferase kappa 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9854
ポリマ－53,2002
非ポリマー7852
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4810 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
2
B: Glutathione S-transferase kappa 1
E: Glutathione S-transferase kappa 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9854
ポリマ－53,2002
非ポリマー7852
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18820 Å2
手法PISA
3
C: Glutathione S-transferase kappa 1
F: Glutathione S-transferase kappa 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9854
ポリマ－53,2002
非ポリマー7852
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.364, 199.821, 66.714
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Glutathione S-transferase kappa 1 / GST 13-13 / GST class-kappa / GSTK1-1 / hGSTK1 / Glutathione S-transferase subunit 13


分子量: 26600.016 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTK1, HDCMD47P / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y2Q3, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GTX / S-HEXYLGLUTATHIONE


分子量: 392.491 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 804 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 % / Mosaicity: 0.527 °
結晶化温度: 293 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% polyethylene glycol 3350, 0.2M NaSCN, pH 7.0, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
41
51
61
71
81
91
101
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 122112 / % possible obs: 73.3 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.128 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.862.90.2792.796350.2790.645167.4
1.86-1.942.90.2295110.869266.5
1.94-2.032.80.13895840.72366.6
2.03-2.132.80.10794220.822465.6
2.13-2.272.70.07293600.801565.4
2.27-2.442.60.05895310.853666.4
2.44-2.692.40.06102071.341771.1
2.69-3.082.20.064116842.199881.3
3.08-3.882.40.044134661.813993.5
3.88-5030.03129551.2791089.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YZX

1yzx


解像度: 1.9→29.951 Å / FOM work R set: 0.8341 / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.55 / 位相誤差: 20.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2176 5841 5.01 %random
Rwork0.1829 ---
obs0.1846 116630 95.54 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.17 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.755 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8439 Å20 Å20.4385 Å2
2--1.0066 Å2-0 Å2
3---0.8374 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10458 0 156 804 11418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00710872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98914706
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.724158
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041878
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.96790.26555820.218611217X-RAY DIFFRACTION97
1.9679-2.04670.24555900.194911512X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.13980.24256160.193911587X-RAY DIFFRACTION99
2.1398-2.25260.2316070.180611474X-RAY DIFFRACTION100
2.2526-2.39370.21055880.168411553X-RAY DIFFRACTION99
2.3937-2.57840.22186130.168711501X-RAY DIFFRACTION99
2.5784-2.83770.2246190.185211445X-RAY DIFFRACTION99
2.8377-3.24790.20825750.182811182X-RAY DIFFRACTION96
3.2479-4.09040.21085150.17289928X-RAY DIFFRACTION85
4.0904-29.95460.2065360.19069390X-RAY DIFFRACTION81
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.9704 Å / Origin y: -33.6106 Å / Origin z: 24.7373 Å
111213212223313233
T0.1199 Å20.0229 Å2-0.0242 Å2-0.0998 Å2-0.0075 Å2--0.1025 Å2
L0.0475 °20.0053 °2-0.0303 °2-1.0038 °2-0.3327 °2--0.2013 °2
S0.0019 Å °0.0005 Å °-0.0026 Å °-0.1607 Å °0.0214 Å °0.1411 Å °0.0741 Å °0.0078 Å °-0.0227 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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