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- PDB-3rnm: The crystal structure of the subunit binding of human dihydrolipo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rnm
タイトルThe crystal structure of the subunit binding of human dihydrolipoamide transacylase (E2b) bound to human dihydrolipoamide dehydrogenase (E3)
要素
  • Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
  • Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE/PROTEIN BINDING / protein-protein interaction / redox protein / mitochondrion / OXIDOREDUCTASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoamide branched chain acyltransferase activity / acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex ...dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoamide branched chain acyltransferase activity / acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / lipoic acid binding / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Protein lipoylation / oxoglutarate dehydrogenase complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / 2-oxoglutarate metabolic process / pyruvate metabolic process / Signaling by Retinoic Acid / motile cilium / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / sperm capacitation / acetyltransferase activity / mitochondrial nucleoid / RHOH GTPase cycle / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / Mitochondrial protein degradation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / microtubule cytoskeleton / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / proteolysis / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site ...E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial / Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Brautigam, C.A. / Wynn, R.M. / Chuang, J.C. / Young, B.B. / Chuang, D.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and Thermodynamic Basis for Weak Interactions between Dihydrolipoamide Dehydrogenase and Subunit-binding Domain of the Branched-chain {alpha}-Ketoacid Dehydrogenase Complex.
著者: Brautigam, C.A. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Naik, M.T. / Young, B.B. / Huang, T.H. / Chuang, D.T.
履歴
登録2011年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
C: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
D: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
E: Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial
F: Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,07718
ポリマ－223,7946
非ポリマー4,28412
水6,251347
1
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
E: Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,0399
ポリマ－111,8973
非ポリマー2,1426
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
D: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
F: Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,0399
ポリマ－111,8973
非ポリマー2,1426
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.136, 112.308, 122.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Chains A, B, and E / Chains C, D, and F

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要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Glycine cleavage system L protein


分子量: 52652.137 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 36-509 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09622, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: タンパク質 Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial / Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex component E2 / BCKAD-E2 / BCKADE2 / ...Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex component E2 / BCKAD-E2 / BCKADE2 / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide branched chain transacylase / Dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase


分子量: 6592.526 Da / 分子数: 2 / 断片: subunit-binding domain, residues 165-213 / Mutation: R118N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DBT, BCATE2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11182, dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase

-
非ポリマー , 4種, 359分子

#3: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES / 2-(シクロヘキシルアミノ)エタンスルホン酸


分子量: 207.290 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.1
詳細: 18% PEG3350 0.1 M CHES , pH 9.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月19日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 88688 / Num. obs: 88688 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.4→44.872 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2395 4446 5.02 %random
Rwork0.1814 ---
obs0.1843 88635 99.28 %-
all-88635 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.59 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8722 Å20 Å2-2.7522 Å2
2--8.26 Å20 Å2
3----1.3878 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→44.872 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14720 0 280 347 15347
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00815262
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08220639
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.775615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0682378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042622
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.42550.38871230.30162222X-RAY DIFFRACTION80
2.4255-2.4540.35061330.26992816X-RAY DIFFRACTION100
2.454-2.48390.29961400.25752863X-RAY DIFFRACTION100
2.4839-2.51540.32231500.25542783X-RAY DIFFRACTION100
2.5154-2.54850.30911560.23742857X-RAY DIFFRACTION100
2.5485-2.58340.3221420.23512768X-RAY DIFFRACTION100
2.5834-2.62030.29121490.23662807X-RAY DIFFRACTION100
2.6203-2.65940.34321460.22522819X-RAY DIFFRACTION100
2.6594-2.70090.31421310.21182838X-RAY DIFFRACTION100
2.7009-2.74520.27051540.20882811X-RAY DIFFRACTION100
2.7452-2.79250.30631610.21222815X-RAY DIFFRACTION100
2.7925-2.84330.26451620.2142816X-RAY DIFFRACTION100
2.8433-2.8980.29181590.20642801X-RAY DIFFRACTION100
2.898-2.95710.32161420.20452808X-RAY DIFFRACTION100
2.9571-3.02140.2861420.20852859X-RAY DIFFRACTION100
3.0214-3.09170.25691440.19252776X-RAY DIFFRACTION100
3.0917-3.1690.24841420.20022823X-RAY DIFFRACTION100
3.169-3.25460.2551440.20362878X-RAY DIFFRACTION100
3.2546-3.35040.28041440.19542821X-RAY DIFFRACTION100
3.3504-3.45850.24451310.20362820X-RAY DIFFRACTION100
3.4585-3.58210.25841670.19772818X-RAY DIFFRACTION100
3.5821-3.72540.27241540.19622819X-RAY DIFFRACTION100
3.7254-3.89490.25231500.17912838X-RAY DIFFRACTION100
3.8949-4.10010.20661270.15362835X-RAY DIFFRACTION100
4.1001-4.35680.17281480.13372839X-RAY DIFFRACTION100
4.3568-4.69280.18541730.12212840X-RAY DIFFRACTION100
4.6928-5.16450.16611450.13082823X-RAY DIFFRACTION100
5.1645-5.91030.20031410.16222864X-RAY DIFFRACTION100
5.9103-7.44090.20341700.16672841X-RAY DIFFRACTION100
7.4409-44.87980.18831760.15142871X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29440.117-0.06630.28630.07390.26970.0078-0.03310.0182-0.0078-0.08460.053-0.0589-0.01120.0520.06210.0097-0.00270.0642-0.00850.0459-18.03472.897631.3639
20.04270.03150.01110.1049-0.1170.2317-0.00640.0214-0.0134-0.0078-0.1384-0.1758-0.02750.28140.1340.0864-0.02140.01610.31970.15290.18416.61137.489624.4501
30.3977-0.17130.1980.2118-0.09550.31020.04120.04210.072-0.01440.0033-0.05620.06160.0204-0.01960.1020.0387-0.00390.07760.01980.089-21.115-50.412439.0791
40.4045-0.08020.31980.3556-0.03430.25430.056-0.061-0.0049-0.0679-0.05360.0860.0252-0.1038-0.00450.09630.0256-0.0330.14250.02990.0812-55.7099-49.306230.3869
50.74260.4267-0.26350.64840.46711.04150.05740.00530.06950.0850.0606-0.23910.08070.0173-0.11470.1875-0.00890.01060.166-0.00930.2412-4.073641.506831.5875
60.13740.0051-0.00250.0440.08820.17780.00010.06080.0715-0.4072-0.0987-0.0671-0.1931-0.03560.09830.6940.0354-0.05330.52710.02390.7117-36.5924-83.335630.6687
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A
2X-RAY DIFFRACTION2Chain B
3X-RAY DIFFRACTION3Chain C
4X-RAY DIFFRACTION4Chain D
5X-RAY DIFFRACTION5Chain E
6X-RAY DIFFRACTION6Chain F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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