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- PDB-3rm1: 1.24 Angstrom X-ray structure of bovine TRTK12-Ca(2+)-S100B D63N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rm1
タイトル1.24 Angstrom X-ray structure of bovine TRTK12-Ca(2+)-S100B D63N
要素
  • F-actin-capping protein subunit alpha-2
  • Protein S100-B
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/PROTEIN BINDING / alpha-helical / EF hand / METAL BINDING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / F-actin capping protein complex / adaptive thermogenesis / MHC class II antigen presentation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / kinase inhibitor activity ...Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / F-actin capping protein complex / adaptive thermogenesis / MHC class II antigen presentation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / barbed-end actin filament capping / S100 protein binding / cortical cytoskeleton / phosphorylation / axonogenesis / astrocyte activation / tau protein binding / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / regulation of translation / actin cytoskeleton organization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / learning or memory / cell adhesion / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. ...Protein S100-B / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-B / F-actin-capping protein subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Liriano, M.A. / Weber, D.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The effects of CapZ peptide (TRTK12) on the protein dynamics of S100B and S100B D63N
著者: Liriano, M.A. / Varney, K.M. / Inman, K.G. / Ishima, R. / Weber, D.J.
履歴
登録2011年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-B
B: F-actin-capping protein subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8934
ポリマ－11,8132
非ポリマー802
水2,180121
1
A: Protein S100-B
B: F-actin-capping protein subunit alpha-2
ヘテロ分子

A: Protein S100-B
B: F-actin-capping protein subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7878
ポリマ－23,6274
非ポリマー1604
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.007, 89.251, 59.668
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-262-

HOH

21A-282-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-B / S-100 protein beta chain / S-100 protein subunit beta / S100 calcium-binding protein B


分子量: 10680.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: S100B / プラスミド: PET11B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02638
#2: タンパク質・ペプチド F-actin-capping protein subunit alpha-2 / CapZ alpha-2


分子量: 1132.352 Da / 分子数: 1 / Fragment: TRTK12 peptide (UNP residues 267-275) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q5E997
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.74 %
結晶化温度: 295 K / 手法: シッティングドロップ法 / pH: 6.875
詳細: 22% PEG3350, 7.5 mM calcium chloride, 100 mM cacodylate, pH 6.875, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.24→50 Å / Num. obs: 26591 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.149 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.24-1.286.40.55926310.871199.5
1.28-1.346.90.44526570.9091100
1.34-1.47.10.31426590.9511100
1.4-1.477.10.23126711.0561100
1.47-1.567.20.16126581.155199.9
1.56-1.687.20.13226741.2911100
1.68-1.857.20.11126951.3891100
1.85-2.127.10.10426861.4451100
2.12-2.676.80.08927191.376199.2
2.67-505.90.06125410.961189.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IQQ

3iqq


解像度: 1.24→44.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 1.334 / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.053 / ESU R Free: 0.053 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2232 1335 5 %RANDOM
Rwork0.2039 ---
obs0.2048 26563 98.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 44.66 Å2 / Biso mean: 18.7833 Å2 / Biso min: 7.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20 Å2-0 Å2
2---0.6 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.24→44.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数771 0 2 121 894
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.022783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3931.9361052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.998596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.29726.05338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.63415141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.432151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8961.5484
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5672775
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1213299
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2884.5277
LS精密化 シェル解像度: 1.24→1.272 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 104 -
Rwork0.312 1817 -
all-1921 -
obs--98.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.809-1.1793-0.43914.1834-2.58084.33620.04740.0558-0.0564-0.13290.18940.7644-0.0412-0.3074-0.23680.02150.00240.00740.03610.00680.0652-3.61456.23432.249
21.8633-2.8738-0.122911.2332-1.54990.4539-0.0476-0.0972-0.00050.31970.09680.1817-0.0520.0167-0.04920.1071-0.00630.00090.058-0.00360.05950.9997-5.97857.0224
32.8776-0.03920.37891.49770.26882.3875-0.0282-0.1782-0.20020.18970.037-0.01880.10020.0202-0.00880.03320.0042-0.01110.01820.01140.03975.6056-16.85414.8514
41.1237-1.0721-0.0081.2345-0.01770.53250.05420.0997-0.0374-0.0917-0.0232-0.07360.00970.0443-0.03090.0804-0.0051-0.00340.0878-0.00960.095110.626-16.9966-5.227
51.7-0.67660.2322.6772-0.94653.4878-0.0205-0.0672-0.03330.16150.1246-0.0554-0.10820.0281-0.10410.0267-0.0008-0.01830.0178-0.01230.063212.8855-8.23873.4996
61.99720.70933.24221.608-1.23919.4787-0.1762-0.06450.0193-0.15760.0077-0.0683-0.1298-0.16490.16860.09890.0052-0.0170.1161-0.03580.08786.5734-1.4271-12.0862
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 5
2X-RAY DIFFRACTION2A6 - 16
3X-RAY DIFFRACTION3A17 - 40
4X-RAY DIFFRACTION4A41 - 63
5X-RAY DIFFRACTION5A64 - 78
6X-RAY DIFFRACTION6A79 - 88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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