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- PDB-3rks: Crystal Structure of the Manihot esculenta Hydroxynitrile Lyase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rks
タイトルCrystal Structure of the Manihot esculenta Hydroxynitrile Lyase (MeHNL) K176P mutant
要素Hydroxynitrilase
キーワードLYASE / reversible / stereospecific metabolism / cyanohydrins / natural ligand / acetone / acetate / acetate cyanohydrin
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-hydroxynitrile lyase / aliphatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / aromatic (S)-hydroxynitrile lyase activity
類似検索 - 分子機能
Methylesterase/Alpha-hydroxynitrile lyase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Manihot esculenta (キャッサバ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Cielo, C.B.C. / Yamane, T. / Asano, Y. / Dadashipour, M. / Suzuki, A. / Mizushima, T. / Komeda, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallographic Studies of Manihot esculenta hydroxynitrile lyase Lysine-to-Proline mutants
著者: Cielo, C.B.C. / Yamane, T. / Asano, Y. / Dadashipour, M. / Suzuki, A. / Mizushima, T. / Komeda, H.
履歴
登録2011年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydroxynitrilase
B: Hydroxynitrilase
C: Hydroxynitrilase
D: Hydroxynitrilase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6916
ポリマ－117,5064
非ポリマー1842
水9,134507
1
A: Hydroxynitrilase
C: Hydroxynitrilase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8453
ポリマ－58,7532
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19420 Å2
手法PISA
2
B: Hydroxynitrilase
D: Hydroxynitrilase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8453
ポリマ－58,7532
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.628, 91.414, 137.441
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Hydroxynitrilase / (S)-acetone-cyanohydrin lyase / (S)-hydroxynitrile lyase / Oxynitrilase


分子量: 29376.617 Da / 分子数: 4 / 変異: K126P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Manihot esculenta (キャッサバ) / 遺伝子: HNL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52705, EC: 4.1.2.37
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2% PEG 400, 2.0M ammonium sulphate, 0.1M Hepes-Na (pH 7.5), 10% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→100 Å / Num. all: 38539 / Num. obs: 36063 / % possible obs: 98.5 %

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0109 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→25.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 0.002 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.301 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23819 1895 5 %RANDOM
Rwork0.17399 ---
obs0.17724 36063 98.49 %-
all-38539 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.782 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8288 0 12 507 8807
LS精密化 シェル解像度: 2.497→2.562 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 124 -
Rwork0.239 2444 -
obs--92.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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