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- PDB-3rkp: Crystal structure of BcpA*(D312A), the major pilin subunit of Bac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rkp
タイトルCrystal structure of BcpA*(D312A), the major pilin subunit of Bacillus cereus
要素Collagen adhesion protein
キーワードCELL ADHESION / intramolecular amide bond / jelly-roll / Ig / pilin subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Fimbrial isopeptide formation D2 domain / Immunoglobulin-like - #740 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold ...Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Fimbrial isopeptide formation D2 domain / Immunoglobulin-like - #740 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen adhesion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.243 Å
データ登録者Hendrickx, A.P. / Poor, C.B. / Jureller, J.E. / Budzik, J.M. / He, C. / Schneewind, O.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2012
タイトル: Isopeptide bonds of the major pilin protein BcpA influence pilus structure and bundle formation on the surface of Bacillus cereus.
著者: Hendrickx, A.P. / Poor, C.B. / Jureller, J.E. / Budzik, J.M. / He, C. / Schneewind, O.
履歴
登録2011年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen adhesion protein
B: Collagen adhesion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4672
ポリマ－78,4672
非ポリマー00
水2,396133
1
A: Collagen adhesion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2341
ポリマ－39,2341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Collagen adhesion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2341
ポリマ－39,2341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.862, 68.096, 97.251
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Collagen adhesion protein


分子量: 39233.578 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 163-515 / 変異: D312A, L182M, I261M, L357M, L426M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: ATCC 14579 / DSM 31 / 遺伝子: BC_2508 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q81D71
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5 20% PEG 10,000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月20日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→50 Å / Num. all: 41360 / Num. obs: 39085 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 2.24 / Observed criterion σ(I): 2.24 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.96
反射 シェル解像度: 2.24→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 2.68 / % possible all: 61.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceGUI (SSRL)データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KPT

3kpt


解像度: 2.243→38.781 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 0 / 位相誤差: 34.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2547 1794 4.99 %random
Rwork0.2104 ---
obs0.2127 35971 87.09 %-
all-41303 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.213 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.5265 Å2-0 Å2-17.2745 Å2
2--6.1389 Å20 Å2
3---4.3876 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.243→38.781 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5436 0 0 133 5569
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025518
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5797462
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.9632112
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04869
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002953
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2428-2.30350.423840.31091557X-RAY DIFFRACTION52
2.3035-2.37120.3992980.32581875X-RAY DIFFRACTION62
2.3712-2.44780.38991110.31552117X-RAY DIFFRACTION71
2.4478-2.53520.36471210.30252491X-RAY DIFFRACTION82
2.5352-2.63670.37611220.27652603X-RAY DIFFRACTION86
2.6367-2.75670.30561510.25072739X-RAY DIFFRACTION92
2.7567-2.9020.35871520.24542802X-RAY DIFFRACTION94
2.902-3.08370.29721580.24832883X-RAY DIFFRACTION96
3.0837-3.32170.31041520.24242962X-RAY DIFFRACTION98
3.3217-3.65580.2631480.22633003X-RAY DIFFRACTION99
3.6558-4.18420.23371550.18843032X-RAY DIFFRACTION100
4.1842-5.26960.19481760.14883033X-RAY DIFFRACTION100
5.2696-38.78680.18761660.17773080X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.40110.221-0.03350.73560.01541.7062-0.0181-0.5753-0.128-0.03010.18620.43560.1595-0.1372-0.13520.40610.0757-0.19220.3415-0.14490.6094-89.5278-12.9144-33.1873
23.773-1.20061.39831.7808-0.75811.6885-0.0370.44690.3153-0.4016-0.1780.0886-0.02540.24380.17250.39430.08570.01260.2296-0.02430.2052-52.3647-18.0251-24.6753
32.61860.12690.96321.6055-0.3483.13310.30480.0996-0.58040.0129-0.188-0.18280.04820.3455-0.07510.1279-0.01320.05080.1117-0.00670.2295-20.0735-39.6734-1.1825
43.5843-1.12650.30311.0418-0.80271.1432-0.4584-1.5170.77870.45170.4729-0.3219-0.085-0.18330.05420.54350.133-0.41920.6764-0.05830.7701-74.216121.9343-35.3982
52.7784-0.91711.29781.8059-1.49351.9579-0.62930.17470.6613-0.21640.20520.1415-0.4612-0.30490.37270.54850.0379-0.1930.38430.00620.437-38.143812.8089-25.4761
65.1388-1.69420.53481.1840.1911.4949-0.1232-1.1893-0.7890.08910.1771-0.10120.00440.1305-0.08090.24420.07380.05820.56980.16860.51-8.9165-8.52491.6119
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 166:267
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 268:409
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 410:515
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 166:267
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 268:409
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 410:514

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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