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万見
- PDB-3rk3: Truncated SNARE complex with complexin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rk3
タイトルTruncated SNARE complex with complexin
要素
  • (SNAP25) x 2
  • Complexin-1
  • Syntaxin 1a
  • Vamp2
キーワードMEMBRANE PROTEIN/EXOCYTOSIS / SNARE proteins / membrane fusion / MEMBRANE PROTEIN-EXOCYTOSIS-TRANSPORT PROTEIN complex / MEMBRANE PROTEIN-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-3-complexin complex / regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / neurotransmitter uptake / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) ...synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-3-complexin complex / regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / Toxicity of tetanus toxin (tetX) / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / neurotransmitter uptake / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / myosin head/neck binding / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / zymogen granule membrane / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / eosinophil degranulation / regulation of synaptic vesicle priming / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of intracellular protein transport / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / regulation of vesicle-mediated transport / secretion by cell / regulation of exocytosis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / SNAP receptor activity / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / vesicle fusion / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / neuron projection terminus / ATP-dependent protein binding / protein localization to membrane / syntaxin binding / clathrin-coated vesicle / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / syntaxin-1 binding / insulin secretion / Other interleukin signaling / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Insulin processing / response to gravity / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / tertiary granule membrane / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to glucose / specific granule membrane / calcium channel inhibitor activity / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / regulation of insulin secretion / endomembrane system / acrosomal vesicle
類似検索 - 分子機能
Single Helix bin / Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. ...Single Helix bin / Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Complexin-1 / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kuemmel, D. / Reinisch, K.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Complexin cross-links prefusion SNAREs into a zigzag array.
著者: Kummel, D. / Krishnakumar, S.S. / Radoff, D.T. / Li, F. / Giraudo, C.G. / Pincet, F. / Rothman, J.E. / Reinisch, K.M.
履歴
登録2011年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vamp2
B: Syntaxin 1a
C: SNAP25
D: SNAP25
E: Complexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9695
ポリマ－35,9695
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10570 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area17010 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)75.861, 52.729, 128.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Vamp2


分子量: 4254.826 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAMP2, SYB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63027
#2: タンパク質 Syntaxin 1a


分子量: 7551.502 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 191-253 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a, Sap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質 SNAP25


分子量: 9500.615 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-82 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP25, SNAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880
#4: タンパク質 SNAP25


分子量: 7427.250 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 141-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP25, SNAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880
#5: タンパク質 Complexin-1 / Complexin I / CPX I / Synaphin-2


分子量: 7235.150 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 26-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPLX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14810

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.37 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 13-15% polyethyleneglycol (PEG) 5000MME, 0.2 M ammonium sulfate, 0.01 M EDTA, 0.1 M Tris pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月21日
放射モノクロメーター: Kohzu HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. all: 6465 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RK2

3rk2


解像度: 3.5→32.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 65.568 / SU ML: 0.475 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.674 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31631 314 4.8 %RANDOM
Rwork0.26973 ---
obs0.27176 6172 99.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 99.795 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.58 Å20 Å210.83 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3----11.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→32.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2215 0 0 0 2215
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0540.032475
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021540
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.281.9682942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77333743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5635271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.76225.426129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.63615453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6331524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0380.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.022478
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02402
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.74121634
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8592559
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.09632172
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.9214.5840
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it17.2496770
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.589 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 22 -
Rwork0.28 433 -
obs--98.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9981-0.7378-3.17676.2706-1.257612.222-0.0906-0.13540.0820.4004-0.0483-0.0491-0.09850.47470.1390.04130.0089-0.06830.1854-0.04010.16442.7544-6.195664.9213
23.08470.113-2.7022.3226-0.21216.777-0.03760.36110.2992-0.17230.11840.0287-0.2693-0.4616-0.08090.05130.0121-0.06110.17270.01370.09483.6148-4.174638.677
30.2519-0.57320.80891.7528-0.92911.2087-0.04590.12880.0124-0.2932-0.4236-0.4947-0.0610.22650.46950.1745-0.02990.09120.23340.02520.344615.8955-6.67328.3271
40.56890.4535-0.59853.1388-3.92246.2144-0.09570.0173-0.1749-0.1819-0.2818-0.46510.02650.54390.37750.0612-0.04310.07440.1476-0.04380.135616.9926-2.932636.0808
50.07480.3577-0.96361.06-3.09979.1895-0.137-0.0491-0.0117-0.0847-0.1994-0.1159-0.02470.34610.33640.2764-0.0154-0.03050.21620.02970.049110.51495.10323.673
62.6261-2.4799-5.00693.07546.334412.2471-0.3595-0.2116-0.4472-0.3162-0.20360.2859-0.5150.2350.56320.54380.0680.10180.40660.030.074310.3183-19.934312.273
70.7811-0.0682-2.14210.14460.26765.2825-0.03610.0313-0.05170.10990.0084-0.14920.0865-0.09120.02770.07860.0258-0.07510.16030.01710.1605-1.7517-17.755267.6458
82.06621.4731-2.75670.931-2.49999.77580.0370.08020.063-0.0840.08030.09120.8875-0.3387-0.11720.1322-0.0354-0.02790.0811-0.00050.23180.7672-28.653773.9012
91.46030.40231.0482-0.35260.59270.573-0.039-0.0599-0.06160.01720.0739-0.0879-0.08290.0499-0.0350.05750.0049-0.08420.1526-0.04980.201711.4384-13.750567.2066
1033.4778-39.021217.469108.1712-45.745826.3304-0.508-4.43421.31990.22442.47772.02560.0843-2.1924-1.96970.0506-0.015-0.02260.6992-0.23830.3839-3.8063-9.675741.6218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 42
2X-RAY DIFFRACTION2A43 - 60
3X-RAY DIFFRACTION3B210 - 250
4X-RAY DIFFRACTION4C30 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5D161 - 203
6X-RAY DIFFRACTION6E24 - 69
7X-RAY DIFFRACTION7B189 - 209
8X-RAY DIFFRACTION8C10 - 29
9X-RAY DIFFRACTION9D139 - 160
10X-RAY DIFFRACTION10E70 - 73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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